Proteine Rom

Post on 30-Jan-2016

103 views 6 download

description

Proprietatile fizico-chimice ale proteinelor...

transcript

Tema: Modificarea proteinelor in procesul tratarii Tema: Modificarea proteinelor in procesul tratarii culinare a produselor alimentareculinare a produselor alimentare

Universitatea Tehnica a MoldoveiUniversitatea Tehnica a MoldoveiFacultatea de Tehnologie si Management in Industria AlimentaraFacultatea de Tehnologie si Management in Industria Alimentara

Catedra de Tehnologie si Organizare Alimentatiei PubliceCatedra de Tehnologie si Organizare Alimentatiei Publice

or. Chisinau, 2012or. Chisinau, 2012

Obiective:

Noţiuni generale Hidratarea proteinelor Dehidratarea proteinelor Denaturarea proteinelor Distrucţia proteinelor

Produsele alimentare Produsele alimentare --sistem sistem multicomponent.multicomponent.

Componentele produselor alimentare Componentele produselor alimentare --diferite grupe de nutrimente. diferite grupe de nutrimente.

GlucideGlucide

Proteine Proteine

LipideLipide

Proteinele

Numele vine de la grecescul protos, ceea ce înseamnă în traducere, primul, cel mai important.

Cele mai importante componente structurale şi funcţionale ale materiei vii.

ProteineleProteinele sunt substante organice sunt substante organice macromolecularemacromoleculare, de natur, de naturăă coloidal coloidalăă, , construite din resturiconstruite din resturi d de e αα –– aminoaciz aminoacizii, , prinprin intermediul intermediul leg legăăturiturilorlor peptidice. peptidice.

ON

C

H2

S51 - 53%

21,5 - 23,5%

16,8 - 18,4%6,5 - 7,3%

0,3 - 2,5%

Elemente chimice din structura proteinelor

Aminoacid- monomerul proteinelor

Posedă proprietăţi amfotere

Molecula proteicăMolecula proteică::

R2 R7 R9 R17 R1 R4 R16 R8 R13 R5 R6 R17

Aminoacid – monomer

R12 R10 R11 R2 R7 R9 R17 R1 R4 R16 R8 R13 R5 R6 R17 R20 R19 R3 R15

ProteinaProteina - - polimerpolimer

Produse alimentare – 20 aminoacizi diferiţi

Aminoacid esenţial

Aminoacizii care nu sunt sintetizaţi de către organismul uman.

8 - aminoacizi esenţiali pentru maturi 8+2 - aminoacizi esenţiali pentru copii

AminoaciziiAminoacizii esenţiali esenţiali

IzoleucinaIzoleucina TreoninaTreonina

LeucinaLeucina Fenil-Fenil-

alaninaalanina

LizinaLizina TriptofanTriptofan

MetioninaMetionina ValinaValina

HistidinaHistidina ArgininaArginina

Proteina ideală

Proteina în componenţa căreia sunt prezenţi toţi aminoacizii esenţiali, dar şi în proporţii anumite.

Содержание незаменимых аминокислот в 1 г "идеального" белка

40

70

55

35

60

40

50

10

0 10 20 30 40 50 60 70 80

изолейцина - 40 мг

лейцина - 70 мг

лизина - 55 мг

метионина + цистина - 35 мг

фенилаланина +тирозина - 60 мгтриптофана - 10 мг

треонина - 40 мг

валина - 50 мг

триптофана - 10 мг

Scorul chimic al aminoacizilor esenţiali ai proteinelor. CS – raportul dintre conţinutul fiecărui

aminoacid esenţial dintr-o proteină examinată faţă de conţinutul aceluiaşi aminoacid în proteina ideală

Valoarea biologică a proteinelor

- Scorul aminoacizilor în proteina examinată

- Capacitatea de asimilare a proteinei de

către organism

Proteine complete

Proteine incomplete

Formarea dipeptidului din doua molecule de aminoacizi:

Figure 2.19

Structura proteineiStructura primara,

Legături peptidice –CO-NH-

Structura secundarăLegături de hidrogen –H - H-

Structura terţiară

Legături disulfidice –S-S –

Legături de hidrogen –H-H-

Legături hidrofobe

Legături ca urmare a atracţiei electrostatice

Structura cuaternară

Legături disulfidice –S-S –

Legături de hidrogen –H-H-

Legături hidrofobe

Legături ca urmare a atracţiei electrostatice

Se formează globule oligomere

Structura proteinelor:

Legaturi chimice, care asigura structura proteinelor:

Legaturi covalente – PUTERNICE!

Legaturi de hidrogen - NEINSEMNATE!

Legaturi disulfidice - PUTERNICE!

Legaturi Van der Vals – NEINSEMNATE!

C O H N

Legaturi de hidrogen :

Legaturi disulfidice :

Legături Van der Vals

Hidratarea proteinelor - capacitatea de a lega stabil apa

Proprietăţile de hidratare – comportamentul tehnologic

-Soluţii cu concentraţia mică a proteinelor (lapte) - proteinele sunt deplin hidratate-Alimente cu umiditatea relativ mică (ouă, făină) – proteinele nu sunt deplin hidratate şi mai pot lega o cantitate de apă

Exemple:-Formarea aluatului-Hidratarea suplimentară în masa tocată din carne şi peşte (suculenţă)- Formarea masei pentru omletă

Absorbţia apei

- Este specifică pentru fiecare tip de proteină.Depinde de structura fiecărei molecule în parte.Punctul izoelectric nu influenţează absorbţia moleculară

-Poate fi controlată în funcţie de pH-ul mediului.În punctul izoelectric absorbţia ionică este minimă.

Moleculară Ionică

Formarea învelişului hidrat

- - ---

------

-++

++

+

+

++ +

+

+

+

----

--

---

--

- - dipolul apei

- macromolecula de proteină în mediul lichid

Disocierea grupelor amino si carboxilice:

R C COO -

NH 3 +

H H

NH 3 +

R C COOH + H+

Absorbţia ionică a apei

+

R C COO -

NH 3 +

H H

NH 3 +

R C COOH + H+

Mediul bazic

Mediul acid

Punct izoelectric- absorbţia ionică minimală

Capacitatea de reţinere a apei de către proteinele cărnii de bovină în funcţie de valoarea pH-ului

Cea mai mică valoare a CRA se obţine în limitele pH 5,2 ... 5,3, ce corespunde Pi caracteristic proteinelor din carne de bovină.

PiPi

Dehidratarea proteinelor

Dehidratarea – pierderea de către proteinele hidratate a apei.

Factori:- temperatura (congelare, decongelare, uscare)- acţiunea mecanică (spumare)

Dehidratarea

Ireversibilă-Tratamentul

termic la temperaturi înalte (are loc eliminarea

a ≈ 50% apă)

Reversibilă-Eliminarea apei la temperaturi joase

(sublimarea)

Denaturarea – dezorganizarea structurii native spaţiale a macromoleculelor proteice sub influenţa factorilor externi

Proteina cu structura nativă

Proteina denaturată

Factori:- tratament termic- radiaţii ultraviolete- radiaţii X- acţiunea fizică (agitate îndelungată, ultrasunet)- presiuni ridicate- acţiunea compuşilor chimici (acizi, baze, solvenţi organici, săruri ale metalelor grele, detergenţi)

Denaturarea – prima etapă

Are loc ruperea legăturilor transversale de hidrogen și slăbirea legăturilor hidrofobe și legăturilor –S-S-, -H-S-. disulfidice

Denaturarea – a doua etapă

Legăturile de hidrogen stabile scindează catena polipeptidică care se desfășoară și se unește într-un mod nou

Rolul apei în denaturarea proteinei

Moleculele de apă slăbesc legăturile din structura macromoleculei de proteină, astfel apa catalizează schimbarea confirmaţiei/denaturarea proteinei.

Denarurarea – punctul izoelectric

Proprietăţile proteinelor ce se schimbă la denaturare

Scăderea activităţii biologice (enzime) Diminuarea capacităţii de hidratare Modificarea gustului, culorii şi mirosului Creșterea digestibilităţii proteinelor Modificarea stării coloidale

t = 300C

t = 55 - 570C

t = 35 - 1000C

Denaturarea – starea coloidală

Concentraţia proteinelor mică (1-2%)– coagularea în fulgi (lapte, bulion)Concentraţia proteinelor 10 % - formarea gelurilor fără separarea apei (omleta)Proteinele în stare de gel (lapte acru) – eliminarea unei cantităţi de apă

Distrucţia proteinelorSchimbarea esenţială a conformaţiei native a proteinei. Este însoţită de schimbarea masei moleculare şi de segmentarea catenei polipeptidice în cîteva părţi.

Distrucţia - I etapă

- Segmentarea catenelor polipeptidice în cîteva părţi

Distrucţia - II etapăCO2

SO2

NH3

H2S

Distructia proteinelor

СО2

NH3

H2S

Exemple:

Tratarea enzimatică la prelucrarea cărnii Transformarea colagenului în gluten

Recapitulare

Care produse alimentare se refera la o anumita Care produse alimentare se refera la o anumita grupa de nutrimentegrupa de nutrimente??

ProteineProteineLipideLipide GlucideGlucide ApaApa

Numiti sursele alimentare de Numiti sursele alimentare de proteine pentru organismul umanproteine pentru organismul uman??

Ce presupune notiunile de proteina completa si

incompleta?

Ce presupune notiunea de PROTEINA IDEALA?

Prin intermediu carei legaturi are loc formarea moleculei de

proteina?

Numiţi aminoacizii esenţiali?

Ce structuri sunt caracteristice pentru

proteine?

Ce legaturi chimice si la ce nivel asigura structura

proteinelor?

NoNoţţiunea hidratarii prtoteineloriunea hidratarii prtoteinelor??

Ce se Ce se îînnţţelege prin noelege prin noţţiunea iunea punct izoelectric?punct izoelectric?

Aduceti exemple de hidratare a Aduceti exemple de hidratare a proteinelor in practica culinaraproteinelor in practica culinara..

Notiunea procesului de Notiunea procesului de denaturare a proteinelor.denaturare a proteinelor.

Esenta procesului de distructie a Esenta procesului de distructie a proteinelor?proteinelor?

Cine este întemeietorul studiului proteinelor?

Pentru prima dată proteina a fost obţinută sub formă de gluten în

anul 17281728 de către italianul Jacopo Bartolomeo Beccari(1682— 1766) din făină de grîu. Acest eveniment se consideră a fi fondarea chimiei proteinelor.

Reaminteste-ti!

Care compusi sunt macromoleculari?

Care compus se considera monomerul proteinelor?

Ce cantitate de aminoacizi intra in componenta moleculelor proteinelor produselor alimentare?

Dati notiunea aminoacizilor. Care sunt grupele functionale ale

aminoacizilor? Ce reprezinta legetura peptidica?

Incearca!

De scris formula dipeptidei, formate din metionina si arginina.

De scris formula dipeptidei, formate din glicina si alanina.

De scris formula dipeptidei, formate din alanina si acid asparagic.

1. Reacţia biuretică– coloraţie violetă

2. la acţiunea sărurilor de Cu (II)

3. în soluţie bazică. Reacţia este

4. caracteristică tuturor compuşilor

5. cu legături peptidice.

6. Reacţia xantoproteică – coloraţia

7. galbenă la acţiunea acidului azotic

8. concentrat asupra proteinelor ce

9. conţin resturi de aminoacizi

10. aromatici (fenilalanina, tirozina).

Reacţiile de calitate a proteinelor