Proprietăţile acido-bazice ale Proprietăţile acido-bazice ale aminoaciziloraminoacizilor
Având în moleculă atât grupări acide cât şi bazice, Având în moleculă atât grupări acide cât şi bazice, aminoacizii au caracter aminoacizii au caracter amfoteramfoter, acţionând, astfel, fie ca , acţionând, astfel, fie ca acid (donor de protoni), fie ca bază (acceptor de protoni). acid (donor de protoni), fie ca bază (acceptor de protoni).
În soluţie, gruparea carboxilică poate să disocieze de HÎn soluţie, gruparea carboxilică poate să disocieze de H++, , căpătând sarcină negativă (COOcăpătând sarcină negativă (COO--), iar gruparea aminică, ), iar gruparea aminică, bazică, poate prelua ioni de Hbazică, poate prelua ioni de H++ (poate fi protonată), (poate fi protonată), căpătând sarcină pozitivă (-NHcăpătând sarcină pozitivă (-NH33
++). ). Dacă ambele grupări funcţionale ale unui aminoacid au Dacă ambele grupări funcţionale ale unui aminoacid au
sarcini, se obţin sarcini, se obţin zwitterionizwitterioni (din l. germana, = (din l. germana, = ioni ioni hibrizi ) = hibrizi ) = amfiioniamfiioni. .
Caracterul amfoter al Caracterul amfoter al aminoaciziloraminoacizilor
(mediu bazic)(amfion)(mediu acid)
AnionIon hibridCation
OH-+H++
H2O
COO-
CH
R
H2N+
COO-
CH
R
H3N+
COOH
CH
R
H3N
(mediu bazic)(amfion)(mediu acid)
AnionIon hibridCation
OH-+H++
H2O
COO-
CH
R
H2N+
COO-
CH
R
H3N+
COOH
CH
R
H3N
In mediul bazic (exces de ioni OH-), In mediul bazic (exces de ioni OH-), gruparea aminică (-gruparea aminică (-NHNH33
++) a unui amfiion ) a unui amfiion eliberează Heliberează H++, care se va combina cu , care se va combina cu OH- pentru a forma HOH- pentru a forma H22O. Gruparea O. Gruparea aminică îşi pierde sarcina, rămânând aminică îşi pierde sarcina, rămânând încărcată negativ doar gruparea încărcată negativ doar gruparea carboxilică. carboxilică. In mediul bazic In mediul bazic aminoacidul este încărcat negativaminoacidul este încărcat negativ..
In mediul acid (exces de ioni HIn mediul acid (exces de ioni H++), ), gruparea carboxilică negativă a unui gruparea carboxilică negativă a unui amfiion (amfiion (-COO-COO--) este ocupată de H) este ocupată de H++, , pierzându-şi sarcina (-COOH); pierzându-şi sarcina (-COOH); rămâne astfel încărcată cu sarcină rămâne astfel încărcată cu sarcină pozitivă doar gruparea aminică (-pozitivă doar gruparea aminică (-NHNH33
++). ). În mediul acid, În mediul acid, aminoacidul este încărcat aminoacidul este încărcat pozitiv.pozitiv.
• Disocierea grupărilor acide şi bazice ale aminoacizilor este guvernată de legea acţiunii maselor, ca şi în cazul bazelor şi acizilor slabi; fiecărei grupări funcţionale îi corespunde o constantă de disociere (K), al cărui logaritm (in baza 10) negativ este numit pK. Valoarea pK1 a grupării acide este 2,0-2,5; pentru gruparea aminică pK2 este 9,0-9,5.
Forma zwitterionica
Ambele grupari protonate
Ambele grupari deprotonate
con
cen
trat
ie
Punctul izoelectric al Punctul izoelectric al aminoaciziloraminoacizilor
Aminoacizii dizolvaţi în medii ionizate prezintă fenomenul de Aminoacizii dizolvaţi în medii ionizate prezintă fenomenul de migrare în câmp electric, fenomen ce poartă numele de migrare în câmp electric, fenomen ce poartă numele de ionoforeză ionoforeză sau sau electroforeză. electroforeză.
În soluţii acide, moleculele ionizate vor migra spre catod (-), iar În soluţii acide, moleculele ionizate vor migra spre catod (-), iar în soluţii alcaline spre anod (+). în soluţii alcaline spre anod (+).
Pentru fiecare dintre aminoacizi există o valoare de pH, numit Pentru fiecare dintre aminoacizi există o valoare de pH, numit pH izoelectric sau pH izoelectric sau punct izoelectric punct izoelectric (notat (notat pIpI), la care molecula ), la care molecula este neutră, iar fenomenul de migrare electroforetică este neutră, iar fenomenul de migrare electroforetică încetează. La punctul izoelectric, numărul sarcinilor pozitive şi încetează. La punctul izoelectric, numărul sarcinilor pozitive şi negative sunt egale (aminoacidul este deci electroneutru), negative sunt egale (aminoacidul este deci electroneutru), disocierea lui ca acid fiind egală cu disocierea ca bază. disocierea lui ca acid fiind egală cu disocierea ca bază.
În medii cu pH mai mic decât În medii cu pH mai mic decât pIpI, aminoacidul se va comporta , aminoacidul se va comporta ca bază, iar la pH mai mare decât ca bază, iar la pH mai mare decât pIpI el se va comporta ca acid. el se va comporta ca acid. Astfel, aminoacizii pot îndeplini funcţia de tampon acido-bazic Astfel, aminoacizii pot îndeplini funcţia de tampon acido-bazic în organism, proprietate manifestată mai pregnant în jurul în organism, proprietate manifestată mai pregnant în jurul valorii pK1 şi pK2.valorii pK1 şi pK2.
Valorile de pK si pI ale aminoacizilor
Proprietăţile spectrale ale Proprietăţile spectrale ale aminoaciziloraminoacizilor
◊ Aminoacizii aromatici ca: Aminoacizii aromatici ca: fenilalanina, tirozina fenilalanina, tirozina şi şi triptofanultriptofanul sunt responsabili de absorbţia în sunt responsabili de absorbţia în UV (cu un maxim cuprins între UV (cu un maxim cuprins între 275 nm şi 285 nm) a majorităţii 275 nm şi 285 nm) a majorităţii proteinelor. Dintre cei trei proteinelor. Dintre cei trei aminoacizi, triptofanul absoarbe aminoacizi, triptofanul absoarbe cel mai intens radiaţia UV. cel mai intens radiaţia UV.
◊ Aceste proprietati spectrale ale Aceste proprietati spectrale ale aminoacizilor aromatici (absorbtia aminoacizilor aromatici (absorbtia in jur de 280 nm) sunt utilizate in jur de 280 nm) sunt utilizate pentru determinarea pentru determinarea spectrofotometrică a concentraţiei spectrofotometrică a concentraţiei unor proteine în soluţii. unor proteine în soluţii.
◊ Fenilalanina, tirozina şi triptofanul Fenilalanina, tirozina şi triptofanul prezintă şi fenomenul de prezintă şi fenomenul de fluorescenţă, emiţând lumina fluorescenţă, emiţând lumina absorbită la lungimi de undă absorbită la lungimi de undă superioare domeniului UV. superioare domeniului UV.
Spectrul de absorbţie în UV a aminoacizilor, la pH 8
► Legătura peptidicăLegătura peptidică este legătura formată in urma reactiei de este legătura formată in urma reactiei de condensare condensare didintre gruparea carboxilică (-ntre gruparea carboxilică (-COOH)COOH) de la C1 a de la C1 all unui aminoacid şi gruparea aminică (-unui aminoacid şi gruparea aminică (-NHNH22) de la ) de la C2 aC2 all altui altui aminoacid, cu eliminarea unei molecule de apă. aminoacid, cu eliminarea unei molecule de apă.
► Gruparea -CO-NH-, caracteristică legăturii peptidice, alternând Gruparea -CO-NH-, caracteristică legăturii peptidice, alternând cu grupări metinice formează "coloana vertebrală“ (din engl. cu grupări metinice formează "coloana vertebrală“ (din engl. “backbone”) a catenei polipeptidice“backbone”) a catenei polipeptidice..
C COOHH2N
R
-H2OC CO NH C COOH
R R
H H H
1 22
H2N
2
H
R
H2N COOHC
H OH
Capat N-terminal
Capat C-terminal
Reprezentarea graficReprezentarea graficăă a legaturii a legaturii peptidicepeptidice
Reprezentare grafică se poate realiza printr-o linie în zigReprezentare grafică se poate realiza printr-o linie în zig--zag, zag, atunci când configuraţia ei este determinată numai de atunci când configuraţia ei este determinată numai de unghiurile de valenţă ale atomilor de carbon. De acest schelet unghiurile de valenţă ale atomilor de carbon. De acest schelet se fixează la nivelul carbonilor se fixează la nivelul carbonilor metinici metinici resturile resturile RR caracteristice caracteristice aminoacizilor constituenţi, orientate alternativ de-o parte şi de aminoacizilor constituenţi, orientate alternativ de-o parte şi de alta a lanţului. alta a lanţului.
Perioada de identitate este de 0,723 nm, între carbonul Perioada de identitate este de 0,723 nm, între carbonul αα al al unui aminoacid şi carbonul unui aminoacid şi carbonul αα al celui de al treilea aminoacid al celui de al treilea aminoacid
0.723 nm
Perioada de identitate
C metinic
Leg. peptidică
Formarea şi geometria legăturii Formarea şi geometria legăturii
peptidicepeptidice Mezomeria lactam-lactimică Mezomeria lactam-lactimică se datoreazse datoreazăă osciloscilaţieiaţiei
dublei legături dintre atomul de carbon şi oxigen, la dublei legături dintre atomul de carbon şi oxigen, la atomul de carbon şi azot, datorită deplasatomul de carbon şi azot, datorită deplasăării rii alternative al unui electron între NH şi CO.alternative al unui electron între NH şi CO.
Rolul mezomeriei lactam-lactimicRolul mezomeriei lactam-lactimicăă: determin: determinăă structura peptidelor şi proteinelor. structura peptidelor şi proteinelor.
O
N
H
C
N
H
O
C+
-
formalactam
formalactim
Dispunerea in plan a atomilor legDispunerea in plan a atomilor legăăturii turii peptidicepeptidice
►Atomii legăturii peptidice sunt într-un plan, ceea ce Atomii legăturii peptidice sunt într-un plan, ceea ce conferă conferă rigiditaterigiditate leg legăăturii amidice (peptidice). turii amidice (peptidice). AceastAceastăă orientare a leg orientare a legăăturii peptidice are importanţă turii peptidice are importanţă pentru conformaţia spaţială a catenei polipeptidice. pentru conformaţia spaţială a catenei polipeptidice.
Legatura peptidica
Legătura peptidică poate să existe în două forme: "cis" şi "trans". Forma "cis" este foarte rar întâlnită în structura proteinelor. Forma "trans" este mai stabilă din punct de vedere energetic, deoarece este mai săracă în energie
Catena polipeptidică are flexibilitate numai la nivelul legăturilor ce implică participarea carbonilor metinici, capabile să execute astfel de rotiri. Astfel, se pot efectua rotiri la nivelul legăturilor dintre C2 (C) şi CO (unghi de rotatie notat Psi ()), precum şi dintre C2 şi NH (unghi de rotatie Phi ()).
Alte legaturi Alte legaturi din moleculele proteicedin moleculele proteice
Puntea de hidrogenPuntea de hidrogen (numită şi (numită şi legătura de hidrogenlegătura de hidrogen) se ) se poate realiza în situaţia în care un atom de hidrogen este poate realiza în situaţia în care un atom de hidrogen este amplasat între doi atomi, ambii electronegativi. De amplasat între doi atomi, ambii electronegativi. De exemplu, in catena polipeptidică, potenţialul de donare de exemplu, in catena polipeptidică, potenţialul de donare de hidrogen este reprezentat de grupările NH, iar cel de hidrogen este reprezentat de grupările NH, iar cel de acceptare de către grupările C=O ale aceleiaşi catene, sau acceptare de către grupările C=O ale aceleiaşi catene, sau a unor catene învecinate. Cu alte cuvinte, puntea de a unor catene învecinate. Cu alte cuvinte, puntea de hidrogen ar reprezenta o acţiune de schimb dintre atomul hidrogen ar reprezenta o acţiune de schimb dintre atomul de azot şi cel de oxigen, a hidrogenului aparţinând de azot şi cel de oxigen, a hidrogenului aparţinând grupărilor NH şi CO. grupărilor NH şi CO.
Puntea de hidrogenPuntea de hidrogen
•Puntea de H este mai slabă decât o legătură covalentă, având doar 1/10 din energia de legare; energia (entalpia de formare) unei legături de hidrogen este 2,39 kcal/mol (10 kJ/mol). Distanţa dintre atomul de azot şi cel de oxigen nu trebuie să depăşească 0.28 nm, pentru ca între cei doi atomi să se poată stabili o legătură de hidrogen.
Donor de H
Acceptor de H
Alte legaturi Alte legaturi din moleculele din moleculele proteiceproteice
se formează între două grupări sulfhidrice aparţinând se formează între două grupări sulfhidrice aparţinând la două resturi de cisteină, prin dehidrogenare. la două resturi de cisteină, prin dehidrogenare. Această legătură covalentă foarte puternică, având Această legătură covalentă foarte puternică, având energia de legare de 50-100 kcal/mol (respectiv 208-energia de legare de 50-100 kcal/mol (respectiv 208-418 kJ/mol), este rezistentă la hidroliza proteinei. 418 kJ/mol), este rezistentă la hidroliza proteinei.
Puntea disulfuricăPuntea disulfurică
cisteina
cisteina
cistina
Alte legAlte legăături turi din moleculele proteicedin moleculele proteice
Legătura ionicăLegătura ionică se se formeazăformează între o grupare -COOH între o grupare -COOH liberă a unui aminoacid dicarboxilic dintr-o catenă liberă a unui aminoacid dicarboxilic dintr-o catenă polipeptidică şi o grupare -NHpolipeptidică şi o grupare -NH22 liberă a unui aminoacid liberă a unui aminoacid diaminic din aceeaşi catenă sau dintr-o catenă diaminic din aceeaşi catenă sau dintr-o catenă învecinată.învecinată.
• Formarea şi menţinerea legăturilor ionice depind de pH-Formarea şi menţinerea legăturilor ionice depind de pH-ul mediului.ul mediului.
• Energia de atracţie dintre cele două grupări încărcate Energia de atracţie dintre cele două grupări încărcate cu sarcini de semn opus (NHcu sarcini de semn opus (NH33
++ şi COO şi COO--), realizând o ), realizând o aşa-zisă aşa-zisă punte salinăpunte salină, poate ajunge la cel mult -10 , poate ajunge la cel mult -10 kcal/mol (respectiv -42 kJ/mol), la o distanţă a sarcinilor kcal/mol (respectiv -42 kJ/mol), la o distanţă a sarcinilor egală cu 0,3 nm. Această energie este de zece ori mai egală cu 0,3 nm. Această energie este de zece ori mai mare decât cea a forţelor mare decât cea a forţelor van der Waals.van der Waals.
Legătura etericăLegătura eterică se realizează prin eliminarea unei se realizează prin eliminarea unei molecule de apă dintre două grupări alcoolice molecule de apă dintre două grupări alcoolice aparţinând unor aminoacizi ca serina din catena aparţinând unor aminoacizi ca serina din catena polipeptidică. polipeptidică.
Alte legAlte legăături turi din moleculele proteicedin moleculele proteice► Forţele van der WaalsForţele van der Waals.. Între Între
resturile aminoacizilor din catena resturile aminoacizilor din catena polipeptidică se pot stabili legături polipeptidică se pot stabili legături apolare prin forţe apolare prin forţe van der Waalsvan der Waals. . Aceste forţe sunt de natura unor Aceste forţe sunt de natura unor atracţii electrostatice. Ele acţionează atracţii electrostatice. Ele acţionează numai la distanţe foarte mici. numai la distanţe foarte mici. Energia Energia de atracţie intre doi atomi poate ajunge de atracţie intre doi atomi poate ajunge la 0.5 - 1.0 kcal/mol (2 - 4 kJ/mol). la 0.5 - 1.0 kcal/mol (2 - 4 kJ/mol).
- Efect al forţelor van der Waals sunt Efect al forţelor van der Waals sunt aşa numitele aşa numitele "forţe hidrofobe"forţe hidrofobe"" cu cu care catenele laterale ale care catenele laterale ale aminoacizilor din lanţurile peptidice aminoacizilor din lanţurile peptidice se atrag reciproc, orientându-se se atrag reciproc, orientându-se adesea spre interiorul adesea spre interiorul macromoleculei proteice şi împiedică macromoleculei proteice şi împiedică pătrunderea apei în anumite spaţii pătrunderea apei în anumite spaţii ale edificiului proteic. Forţele ale edificiului proteic. Forţele hidrofobe influenţează puternic hidrofobe influenţează puternic structura spaţială a moleculelor structura spaţială a moleculelor proteice în soluţii apoase.proteice în soluţii apoase.
Legatură de H
Punte disulfurică
Legatura ionică
Interacţiuni hidrofobeşi
interactiuni van der Waals
Lanţulpolipeptidic
PeptidePeptide►Doi sau mai multi aminoacizi legati intre ei prin Doi sau mai multi aminoacizi legati intre ei prin
legaturi peptidice formeaza un legaturi peptidice formeaza un peptidpeptid cu eliminarea cu eliminarea de apa. de apa.
►Asocierea aminoacizilor prin legaturi peptidice Asocierea aminoacizilor prin legaturi peptidice tripeptid, tetrapeptid, pentapeptid etc. tripeptid, tetrapeptid, pentapeptid etc.
►Structurile formate din putini aminoacizi legate prin Structurile formate din putini aminoacizi legate prin legaturi peptidice = oligopeptide (< 50 aac.). legaturi peptidice = oligopeptide (< 50 aac.).
►Polipeptide: > 50 aminoacizi.Polipeptide: > 50 aminoacizi.►In general, cand polipeptidele au greutati moleculare In general, cand polipeptidele au greutati moleculare
mai mari de 10 kDa se numesc mai mari de 10 kDa se numesc proteineproteine. .
Extremitate
N-terminala
Extremitate
C-terminala
DaltonulDaltonul
o DaltonulDaltonul (Da) este o unitate de masă, apropiată cu (Da) este o unitate de masă, apropiată cu cea a atomului de hidrogen (mai precis, este egală cea a atomului de hidrogen (mai precis, este egală cu 1,0 pe scala maselor atomice). A fost numită cu 1,0 pe scala maselor atomice). A fost numită după John Dalton (1766-1844), care a dezvoltat după John Dalton (1766-1844), care a dezvoltat teoria atomică a materiei. Unteoria atomică a materiei. Un kilodalton kilodalton (1 kDa) (1 kDa) este egal cu 1.000 daltoni. Noţiunea de dalton este este egal cu 1.000 daltoni. Noţiunea de dalton este utilizată în biochimie pentru a exprima masa utilizată în biochimie pentru a exprima masa moleculară a macromoleculelor (proteine, acizi moleculară a macromoleculelor (proteine, acizi nucleici).nucleici).
o Masa moleculara medie a unui aminoacid este de Masa moleculara medie a unui aminoacid este de aprox. 110 Da. aprox. 110 Da.
Structura proteinelorStructura proteinelor ► Proteinele prezintă patru nivele de organizare: Proteinele prezintă patru nivele de organizare:
1) structura primară1) structura primară
2) structura secundară; 2) structura secundară;
3) structura terţiară; 3) structura terţiară;
4) structura cuaternară.4) structura cuaternară.
Structura primară
Aminoacizi legaţi prin legături
peptidice
Structura secundară
Structura tertiară
Structura cuaternară
Catena polipeptidică
Subunităţile proteice asamblate
Nivele de Nivele de organizare organizare
structuralstructuralăă ale ale proteinelorproteinelor
Elementele structurii Elementele structurii secundare se combina si secundare se combina si formeaza structura formeaza structura tertiaratertiara
Structura cuaternara este Structura cuaternara este caracteristica caracteristica complexelor enzimatice.complexelor enzimatice. Multe proteine sunt Multe proteine sunt
active in stare de active in stare de homodimeri, homo/ homodimeri, homo/ heterotetrameri etc.heterotetrameri etc.
Structura proteica primara= Succesiunea aminoacizilor din structura proteinei
aminoacizi
Structuri β α helix
Structura proteica secundara determinata de legaturi de H intre aminoacizi ai lantului polipeptidic
Structuri β
α helix
Structura proteica tertiara cand au loc diferite interactiuni (legaturi) intre elementele structurii secundare
Structura cuaternara care este prezenta cand proteina contine mai multe catene polipeptidice
I. Structura primară a I. Structura primară a proteinelorproteinelor
► Structura primară Structura primară este definită ca fiind este definită ca fiind succesiunea (secvenţa) aminoacizilor în succesiunea (secvenţa) aminoacizilor în lanţul polipeptidic. Această structură va lanţul polipeptidic. Această structură va determina în mod esenţial celelalte planuri determina în mod esenţial celelalte planuri de organizare a macromoleculei proteice.de organizare a macromoleculei proteice.
► Prima secvenţă cunoscută a fost cea a Prima secvenţă cunoscută a fost cea a insulinei, un polipeptid alcătuit din 51 insulinei, un polipeptid alcătuit din 51 aminoacizi; a fost realizată de Sanger în aminoacizi; a fost realizată de Sanger în 1953. 1953.
► Lanţul polipeptidic, înşiruire de aminoacizi Lanţul polipeptidic, înşiruire de aminoacizi legaţi între ei prin legătură peptidică, are la o legaţi între ei prin legătură peptidică, are la o extremitate o grupare -NHextremitate o grupare -NH22 liberă liberă (extremitatea amino-terminală sau (extremitatea amino-terminală sau N-N-terminalăterminală), iar la extremitatea cealaltă o ), iar la extremitatea cealaltă o grupare -COOH liberă (extremitatea carboxi-grupare -COOH liberă (extremitatea carboxi-terminală sau terminală sau C-terminalăC-terminală))..
• Resturile R libere ale aminoacizilor din lanţul polipeptidic pot detine grupari functionale care contribuie în ansamblu atât la stabilirea structurii proteice, cât şi la realizarea interacţiunilor specifice dintre proteine sau dintre proteine şi alţi compuşi organici (acizi nucleici, substratul enzimatic, etc).
Denumirea unui lant oligo/polipeptidicDenumirea unui lant oligo/polipeptidic
Prin convenţie, ordinea de prezentare a secvenţei Prin convenţie, ordinea de prezentare a secvenţei începe întotdeauna cu aminoacidul care are începe întotdeauna cu aminoacidul care are gruparea aminică liberă (care devine astfel gruparea aminică liberă (care devine astfel aminoacidul nr.1) şi se termină cu acela care are aminoacidul nr.1) şi se termină cu acela care are gruparea carboxilică liberă (care devine gruparea carboxilică liberă (care devine aminoacidul aminoacidul nn). Altfel spus, prezentarea unei ). Altfel spus, prezentarea unei secvenţe începe cu extremitatea N-terminală. secvenţe începe cu extremitatea N-terminală.
Denumirea unui polipeptid se face enumerând Denumirea unui polipeptid se face enumerând radicalii aminoacizilor în ordinea secvenţei, radicalii aminoacizilor în ordinea secvenţei, începând cu cel de la extremitatea N-terminală; începând cu cel de la extremitatea N-terminală; în această enumerare vor avea sufixul în această enumerare vor avea sufixul "-il""-il" toţi toţi aminoacizii a căror carboxil este legat peptidic, cu aminoacizii a căror carboxil este legat peptidic, cu excepţia aminoacidului C-terminal care îşi va excepţia aminoacidului C-terminal care îşi va păstra terminaţia neschimbată. păstra terminaţia neschimbată.
Siclemia sau anemia falciformSiclemia sau anemia falciformăă (anemia cu hematii (anemia cu hematii îîn formn formăă de secer de secerăă))
Activitatea biologică Activitatea biologică a proteinelor depinde a proteinelor depinde de particularităţile lor de particularităţile lor structurale. structurale. Modificarea Modificarea secvenţei, înlocuirea, secvenţei, înlocuirea, pierderea (deleţia) pierderea (deleţia) sau introducerea sau introducerea (inserţia) unor (inserţia) unor aminoacizi poate aminoacizi poate duce la modificarea duce la modificarea activităţii biologice. activităţii biologice. Bettelheim & March (1990) Introduction to Organic & Biochemistry
(International Edition) Philadelphia: Saunders College Publishing, p301
II. Structura secundară a II. Structura secundară a proteinelorproteinelor
Structura secundară Structura secundară este definită de poziţiile spaţiale este definită de poziţiile spaţiale pe care le au resturile R ale aminoacizilor, unul faţă de pe care le au resturile R ale aminoacizilor, unul faţă de altul, de-a lungul aceleiaşi catene polipeptidice. altul, de-a lungul aceleiaşi catene polipeptidice.
Poate un lant polipeptidic sa se plieze in mod Poate un lant polipeptidic sa se plieze in mod regulat intr-o structura repetitiva?regulat intr-o structura repetitiva?
In 1951, Linus Pauling si Robert Corey- 2 In 1951, Linus Pauling si Robert Corey- 2 structuri structuri repetitiverepetitive::αα helix helix si si structura in structura in folie folie ββ pliata pliata. .
Ulterior, s-au evidentiat alte Ulterior, s-au evidentiat alte structuri nerepetitivestructuri nerepetitive: : structuri in “agrafa de par” structuri in “agrafa de par” (engl. "(engl. "ββ-turn" sau "hairpin -turn" sau "hairpin turn"), bucle (engl. loop), regiuni de intoarcere (engl. turn"), bucle (engl. loop), regiuni de intoarcere (engl. turn)turn). .
Toate aceste structuri Toate aceste structuri repetitive repetitive si si nerepetitivenerepetitive contribuie la formarea nivelului secundar de contribuie la formarea nivelului secundar de organizare al proteinei. organizare al proteinei.
Structura Structura αα-helicoidală se -helicoidală se întâlneşte atât la proteinele întâlneşte atât la proteinele fibrilare, cât şi la cele fibrilare, cât şi la cele globulare. globulare.
Este cea mai raspandita Este cea mai raspandita structura secundara structura secundara prezenta in organizarea prezenta in organizarea proteinelor. De exemplu, in proteinelor. De exemplu, in cazul feritinei (proteina cu cazul feritinei (proteina cu rol in depozitarea fierului), rol in depozitarea fierului), aprox. 75% din structura aprox. 75% din structura este de tip α-helix. este de tip α-helix.
Are aspectul unui tirbuson Are aspectul unui tirbuson care se rasuceste spre care se rasuceste spre dreapta.dreapta.
Este formata din 4 - 40 Este formata din 4 - 40 aminoacizi.aminoacizi.
resturi
Feritina umana
Proprietatile Proprietatile α-helixuluiα-helixului Catena polipeptidică este Catena polipeptidică este
înfăşurată pe o spiralăînfăşurată pe o spirală Fiecare spiră conţine 3,6 Fiecare spiră conţine 3,6
aminoacizi, iar distanţa dintre aminoacizi, iar distanţa dintre spire (spire (perioada mică de perioada mică de identitateidentitate) este de 0.54 nm, unui ) este de 0.54 nm, unui aminoacid revenindu-i 0.15 nm în aminoacid revenindu-i 0.15 nm în pasul helixului.pasul helixului.
Gruparea CO a fiecarui aminoacid Gruparea CO a fiecarui aminoacid formeaza punti de hidrogen cu formeaza punti de hidrogen cu hidrogenul grupării NH a celui de hidrogenul grupării NH a celui de al 4-lea aminoacid, care urmeaza al 4-lea aminoacid, care urmeaza in structura lantului dupa in structura lantului dupa aminoacidul cu gruparea CO.aminoacidul cu gruparea CO.
Gruparea CO a unui aminoacid Gruparea CO a unui aminoacid va forma punti de H la o va forma punti de H la o depărtare de 0,28 nm, distanţă depărtare de 0,28 nm, distanţă ce asigură realizarea unei punţi ce asigură realizarea unei punţi de hidrogen. de hidrogen. Energia legăturilor de hidrogen intracatenare Energia legăturilor de hidrogen intracatenare
asigură o deosebită asigură o deosebită stabilitatestabilitate structurii structurii helicoidale a catenei polipeptidice.helicoidale a catenei polipeptidice.
Stabilitatea Stabilitatea αα-helixului-helixului
►Stabilitatea helixului poate fi influentata de Stabilitatea helixului poate fi influentata de compozitia structurii primare a proteinei.compozitia structurii primare a proteinei.Anumiti aminoacizi Anumiti aminoacizi favorizeazafavorizeaza structura structura
Gly, TyrGly, Tyr..►Stabilitatea helixului este Stabilitatea helixului este mult micşorată în stare mult micşorată în stare
dizolvată a proteinei. Acidul poliglutamic, de natură dizolvată a proteinei. Acidul poliglutamic, de natură sintetică, are înfăţişare sintetică, are înfăţişare αα-helix în mediul acid, în -helix în mediul acid, în timp ce în mediul bazic, datorită ionizării grupărilor timp ce în mediul bazic, datorită ionizării grupărilor carboxilice laterale, respingerea lor electrostatică carboxilice laterale, respingerea lor electrostatică rupe legăturile de hidrogen şi molecula capătă o rupe legăturile de hidrogen şi molecula capătă o înfăşurare întâmplătoare (din engl. "random coil"). înfăşurare întâmplătoare (din engl. "random coil").
