+ All Categories
Transcript

STRUCTURA MORFOLOGICĂ ŞI COMPOZIŢIA CĂRNII

Prin carne se înţelege musculatura striată cu toate ţesuturile aderente (lax,

fibros, cartilaginos, osos, nervi, vase de sânge, ganglioni limfatici).

Proporţia diferitelor ţesuturi este influenţată de specie, rasă, vârstă, sex,

stare de îngrăşare şi regiunea carcasei.

Structura ţesutului muscular

Ţesutul muscular reprezintă 40-50% din masa organismului viu.

Muşchiul striat este format din mai multe mănunchiuri de fibre acoperite la

exterior cu un ţesut conjunctiv denumit epimisium.

Mănunchiurile de fibre sunt separate între ele prin septe de ţesut conjunctiv

denumite perimisium.

Fiecare fibră este acoperită de un ţesut conjunctiv fin denumit endomisium.

La capetele muşchiului fibrele de epimisium, perimisium şi endomisium se

continuă cu cele ale tendonului cu care muşchiul se inseră pe oase.

Spaţiile dintre fibre sunt străbătute de arteriole, capilare, venule care

asigură aprovizionarea cu substanţe de hrănire şi oxigen.

Ţesutul muscular striat este alcăuit din fibre ce reprezintă unităţi

funcţionale elementare. Fibrele musculare sunt celule alungite, având o lungime

între 20 μm şi 20 cm. Sunt multinucleate şi au diametrul între 10 şi 100 μm. Sunt

aşezate în mănunchiuri paralele formând muşchiul.

Fibrele musculare striate sunt alcăuite din sarcolemă, nuclei, sarcoplasmă

şi miofibrile.

Sarcolema este o membrană subţire, la microscopul optic apare omogenă şi

fără structură. La microscopul electronic apare formată din două straturi, fiecare

despărţite de un strat cu densitate mai mică. Suprafaţa prezintă caveole intracelulare

implicate în transportul de substanţe în interiorul şi în afara fibrei.

Nucleii: fiecare fibră musculară are mai multi nuclei elipsoidali, alungiţi în

jurul axei lungi a fibrei. La majoritatea mamiferelor nucleii fibrei musculare sunt

plasaţi sub sarcolemă. Distribuţia lor este uniformă de-a lungul fibrei, dar la capete,

în regiunea de ataşare a tendonului devin mai numeroşi.

Sarcoplasma este definită ca materialul conţinut în interiorul sarcolemei

(inclusiv nuclei şi miofibrile), alcătuită din cinci componente: matrice

sarcoplasmatică, organite, reticulum sarcoplasmatic, aparat Golgi, incluziuni

sarcoplasmatice.

Matricea sarcoplasmatică este repreznetată de faza fluidă în care sunt

solubilizate proteine şi unii metaboliţi cu masă moleculară mică.

Organitele sarcoplasmatice sunt reprezentate de mitocondrii, microzomi,

ribozomi, lizozomi.

Mitocondriile variază ca număr, sunt distribuite între miofibrile şi imediat

sub sarcolemă. Între miofibrile mitocondriile tind să se aşeze în şiruri paralele.

Localizarea mitocondriilor în structura fibrei musculare înlesneşte aprovizionarea

cu ATP a miofibrilelor, asigurând energia necesară contracţiei musculare.

Microzomii au formă variată, membranele lor sunt predominant proteice,

conţin o cantitate mare de ARN.

Ribozomii sunt particule sferice, formate din ribonucleotide, care participă la

biosinteza proteinelor.

Lizozomii au o compoziţie asemănătoare microzomilor şi conţin diferite enzime

proteolitice.

Reticulum sarcoplasmatic este o formaţie membranoasă care din punct de vedere

morfologic şi funcţional este compus din două formaţiuni: reticulum sarcoplasmatic

longitudinal (RSL) şi reticulum sarcoplasmatic transversal (RST sau sistemul T).

Reticulum sarcoplasmatic longitudinal este alcătuit din canale longitudinale, cu

lăţimea de 20-30 nm dintribuite de-a lungul miofibrilelor. Canalele longitudinale sunt

astfel distribuite încât par a înfăşura fiecare miofibrilă. Acesta are rol în economia

energetică a miofibrilelor (participă la contracţia musculară prin Ca2+).

Reticulum sarcoplasmatic transversal este un derivat al sarcolemei, este

alcătuit dintr-un set de tubuli orientaţi transversal în fibra musculară, cu diametrul

de 0,03 μ, cu origine în sarcolemă şi care pătrund în grosimea fibrei. În locurile în

care vin în contact cele două formaţiuni ale reculumului se formează triade. RTS

formează baza morfologică pentru dirijarea excitaţiei, de la suprafaţa sarcolemei

spre interiorul fibrei, sub forma undei de depolarizare.

Ca răspuns la impulsul nervos trimis de RTS are loc o eliberare de Ca2+ în

apropierea miofibrilelor, iar reacţiile care-l pun în libertate şi care iniţiează

contracţia sunt suficient de rapide pentru a explica viteza mare de activare a

contracţiei.

Aparatul Golgi este un sistem de vezicule localizate în sarcoplasmă, la

polii nucleilor elipsoidali ai fibrei musculare. Are rol în acumularea şi transportul de

substanţe.

Incluziunile sarcoplasmatice sunt reprezentate de granulele de glicogen

localizate între miofibrile în vecinătatea mitocondriilor şi RSL/RST, şi de granule

lipidice localizate în jurul mitocondriilor.

Miofibrilele sunt adevăratele unităţi funcţionale ale fibrei musculare. Au

diametrul de aproximatic 1-2 μ şi lungimea egală cu cea a fibrei. O fibră musculară

conţine circa 2000 miofibrile. Datorită dispunerii miofibrilelor paralel una faţă de alta

pe toată lungimea fibrei musculare, aceasta din urmă apare striată longitudinal.

Totodată, datorită organizării miofibrilelor care sunt compuse din filamente subţiri şi

groase ce se interdigitează, fibra apare şi striată transversal.

Datorită acestei interdigitări, la examenul miofibrilei cu ajutorul microscopului

electronic, în lungul acesteia apar segmente cilindrice cu indice de refracţie şi

proprietăţi diferite , care alternează regulat în sensul lungimii sale. În lumină polarizată,

porţiunile întunecate apar birefringente şi se numesc benzi anizotrope sau benzi A.

Porţiunile luminoase, slab refringente se numesc benzi izotrope sau benzi

I. În mijlocul benzii I apare o linie întunecată numită linia Z, iar porţiunea de

miofibrilă între două benzi Z alcătuieşte un sarcomer care este considerat unitatea

contractilă în care apar modificări în timpul contracţiei. În interiorul benzii A se

observă o regiune mai luminoasă numită banda H sau discul lui Hansen. Această

bandă nu apare în fibrele complet relaxate.

Bisectând banda A apare linia M numită şi discul intermediar.

Miofibrilele sunt compuse din unităţi mai mici, numite miofilamente,

existând două tipuri de miofilamente de natură proteică care sunt aranjate în

interiorul sarcomerului, paralel unul cu celălalt. Aceste miofilamente au lungimi şi

grosimi diferite:

-miofilamente groase care se găsesc în banda A;

- miofilamente subţiri ataşate de linia Z, se găsesc în banda I;

Miofilamentele groase sunt alcătuite în general din miozină, iar cele subţiri din

actină. Fiecare miofibrilă conţine 50-750 miofilamente groase şi 100-1500 miofilamente

subţiri.

Organizarea structurală a miofilamentelor subţiri şi groase prezintă importanţă în

capacitatea de reţinere a apei, deoarece 65-95% din capacitatea de reţinere a apei de către

ţesutul muscular se datorează apei imobilizate în spaţiile dintre miofilamentele miofibrilei.

Cu cât spaţiile dintre miofilamente mai mari cu atât capacitatea de reţinere a apei este mai

mare.

COMPOZIŢIA CHIMICĂ A ŢESUTULUI MUSCULAR

Compoziţia chimică a ţesutului muscular la animalele adulte este în general

constantă, la această compoziţie participă ţesutul muscular, conjunctiv şi gras din

interiorul muşchiului.

Compoziţia medie poate fi: apă 72-75%, proteine 18-22%, lipide 0,5-3,5%,

substanţe extractive azotate şi neazotate 0,8-3,0%, substanţe minerale 0,8-1,0%.

Proteinele ţesutului muscular: în funcţie de localizarea lor şi solubilitate

se împart în: sarcoplasmatice, miofibrilare, stromale.

Proteinele sarcoplasmatice sunt solubile în soluţie cu tărie ionică mai mică

de 0,1 şi pH neutru. Reprezintă 30-35% din totalul proteinelor ţesutului muscular.

Proteinele miofibrilare reprezintă 52-56% din totalul proteinelor ţesutului

muscular, se găsesc în miofibrile, se extrag cu soluţii saline cu tărie ionică mai mare

de 0,3, o dată extrase sunt solubile în apă.

Proteinele stromale reprezintă 10% din totalul proteinelor din care

colagenul reprezintă 40-60% iar elastina 10-20% din totalul proteinelor stromale.

Proteinele sarcoplasmatice au rol în transformările biochimice ce au loc în

muşchi după sacrificarea animalelor, activitatea glicolitică şi pH-ul cărnii proaspete

fiind determinate de activitatea enzimatică a acestor proteine. Sunt implicate în

conferirea gustului, mirosului, culorii şi texturii cărnii. Sunt mult mai stabile la

diverse prelucrări ale cărnii comparativ cu cele miofibrilare.

Principalele fracţiuni de proteine sarcoplasmatice sunt miogenul,

mioalbumina, mioglobina, globulina X.

Miogenul reprezintă împreună cu mioalbumina şi globulina X aproximativ

30-35% din totalul proteinelor ţesutului muscular. Acestea trei sunt proteine

enzimatice, influenţează activitatea glicolitică şi influenţează în mod direct pH-ul

muşchiului proaspăt, sunt implicate în procesele biochimice post sacrificare.

Mioglobina conţine o catenă polipeptidică cu aminoacizi în concentraţie

mai redusă, se regăseşte acid glutamic, lizină, izoleucină, histidină. Pe lângă catenă

are o grupare prostetică numită “hem” care conţine Fe şi are rol ca pigment al

ţesutului muscular.

Proteinele miofibrilare constituie componenetul proteic al

microfilamentelor. Din cele 8 tipuri de proteine miofibrilare mai improtante sunt:

- Miogenul ce este o proteină de tipul globulinelor, cu o serie de proprietăţi

caracteristice.

Acesta prezintă activitate ATP-azică, posedă capacitea de a se uni cu

actina şi de a forma un complex rigid, acto-miozinic filamentos. Are cea mai mare

pondere şi rol important în contracţia musculară şi nutriţia ţesutului muscular,

conţine acid aspartic, glutamic, lizină, arginină, leucină.

-Actina prezintă proprietatea de a se uni cu miozina, are activitate ATP-azică, rol

biologic prin aminoacizii pe care îi conţine: metionină, tirozină, triptofan, prolină,

serină, lizină, trionină.

-Tropomiozina predomină în fibrele musculare netede, lipsită de triptofan, este mai

bogată în lizină, alanină, izoleucină şi acid glutamic comparativ cu actina şi este mai

bogată în bogată lizină şi arginină decât miozina.

Proteinele stromale intră în compoziţia sarcolemei şi a ţesutului conjunctiv

ce realizează unirea fibrelor musculare în fascicule. Cele mai importante sunt:

- Colagenul ce aparţine scleroproteinelor, se găseşte în stroma conjunctivă în

proporţie de 20-30%, pri fierbere se transformă în gelatină.

Caracteristic colagenului este conţinutul ridicat de 25% din aminoacizi:

prolină, hidroxiprolină, glicină.

-Reticulina este tot o scleroproteină, se găseşte în componenţa ţesutului reticulo-

endotelial.

-Elastina este o scleroproteină ce intră în componenţa ţesutului elastic de susţinere,

nu poate fi convertită în gelatină, faţă de colagen are mai multă glicină şi leucină şi

este mai săracă în prolină şi hidroxiprolină.

Lipidele ţesutului muscular se întâlnesc în interiorul fibrelor musculare,

în ţesuturile conjunctive aderente, în spaţiile libere din perimisium şi endomisium,

în special în apropierea vaselor de sânge. După structura chimică lipidele se

clasifică în:

-Lipide neutre: trigliceride, fosfolipide, cerebrozide, colesterol

-Substanţe însoţitoare ale lipidelor.

Trigliceridele reprezintă componentele principale ale lipidelor musculare,

reprezintă 0,5-1,5% din substanţa uscată, sunt răspândite în sarcoplasmă sub formă

de globule fine şi au rol energetic.

Fosfolipidele constituie esteri ai acizilor graşi cu polialcoolii în a căror

moleculă întră fosforul şi o bază azotată. Sunt reprezentate de lecitină, cefalină,

sfingomielină, în ţesutul muscular cardiac are rol energetic.

Cerebrozidele sunt lipide azotate conţinând în molecula lor un glucid cu

rol energetic şi palstic.

Colesterolul este un sterol sub formă liberă sau esterificat cu acizi graşi

fiind legat de proteinele sarcoplasmatice şi miofibrilare. În cantităţi mai mari se

găseşte în ţesutul muscular al păsărilor.

Substanţele extractice azotate alcătuiesc azotul neproteic respectiv nucleotide,

fosfocreatină, baze purinice şi derivaţi de oxidare şi dezaminare (creatina şi creatinina,

colină), dipeptide (carnozina, anserina), tripeptide (glutationul, aminoacizi liberi, azot

amoniacal, ureic), reprezintă 1,5-5% din volumul muşchilor şi circa 6% din greutate.

Nucleotidele şi derivaţii acestora: sunt formate dintr-o bază purimică şi

pirimidinică, pentoză şi acid fosforic. Au rol în biochimia muşchiului prin ATP, ADP şi

AMP în timpul vieţii animalului, în transformările biochimice la nivel muscular post

sacrificare, în capacitatea de reţinere a apei, de hidratare prin influenţa pe cre o au asupra

frăgezimii cărnii.

Creatina este o componentă azotată neproteică, regăsită în muşchii striaţi şi

cardiac, mai ales sub formă de fosfocreatină în proporţie de 70-80%. Are rol în

mecanismele activităţii muşchiului ca donor şi receptor de fosfat, participă în timpul

tratamentului termic al cărnii la formarea de acid lactic.

Creatinina este o anhidrină internă a cretinei, conţinutul creşte în cazul

aplicării unui tratament termic asupra cărnii datorită transformării parţiale a creatinei în

creatinină.

Colina se găseşte în stare liberă ca acetil-colină. În organe se găseşte în

cantitate mai mare comparativ cu muşchii. Are rol de mediator chimic în transmiterea

influxului nervos în muşchi, participă în structura fosfolipidelor şi la sinteza metioninei

şi creatinei, are rol de transportor al lipidelor în organism când este componentă a

fosfolipidelor.

Dipeptidele: cea mai importantă este carnozina alcătuită din histidină şi

alanină (la păsări în loc de histidină conţine anserină). Intervine în capacitatea tampon a

muşchilor, are efect accelerator al reacţiilor enzimatice: degradarea glicogenului,

fosforilare oxidativă, formarea ATP-ului, creatininei.

Glutationul este un tripeptid format din aminoacizi: acid glutamic, cistină,

glicocol. Se întâlneşte sub formă de glutatiol oxidat sau redus.

Are rol oxido-reducător, intervine atât ante cât şi post sacrificare astfel: ante

oxidează lipidele nesaturate, activează o serie de enzime, activează contracţia musculară,

intervine ca sistem reducător în oxidarea glucidelor; post – împreună cu alţi aminoacizi

sulfuraţi intervine în determinarea potenţialului oxidoreducător.

Aminoacizii liberi conţin în moleculă gruparea funcţională amină şi gruparea

funcţională acid, se regăsesc în timpul vieţii animalului cu rol plastic, rol de suport al

informaţiei genetice, rol regulator al metabolismului hibrid. După sacrificare sunt

implicaţi în creşterea conţinutului de azot al acestor aminoacizi în timpul maturării cărnii.

Azotul amoniacal se regăseşte în muşchi ca rezultat al decarboxilării

aminoacizilor ce conţin amine biogene: etanol-amina, propanol-amina, histamina,

triptamina şi care în combinaţie cu azotul formează nitrozamine toxice.

Substanţele extractive neazotate sunt reprezentate de glicogen, hexoze,

triozofosfataţi, zaharuri simple (glucoză, fructoză), inozitol, acid lactic; reprezintă 4% din

substanţa uscată a muşchilor.

Glicogenul este un poliglucid cu structură ramificată care prin hidroliză

enzimatică se transformă în glucoză. În proporţie ridicată se găseşte în ficat, iar în

ţesutul muscular şi organe în cantităţi mai mici. În timpul vieţii animalului are rol

de a furniza energie pentru întreg organismul şi în contracţia musculară, iar după

sacrificare cantitatea de glicogen scade de circa 8 ori în primele 24 ore post

sacrificare datorită degradării anaerobe producându-se acid lactic şi generare de

energie sub formă de ATP.

Inozitolul se găseşte în formă liberă sau complexă, este solubil în apă, are

importanţă mai redusă în activitatea musculară.

Acidul lactic este produs prin degradarea anaerobă a glucozei la nivel

muscular, apare ca un produs al degradării incomplete a glucidelor. Are rol foarte

important în transformările biochimice ale ţesutului muscular post sacrificare.

Substanţele minerale: constituie componente anorganice ale ţesutului

muscular cu o pondere variabilă în funcţie de specie, vârstă, stare de îngrăşare.

Se întâlnesc în mediul extracelular sub formă de cloruri, bicarbonaţi şi în

mai mică măsură intracelular sub formă de fosfaţi, sulfaţi. Rolul lor este mai

pregnant în timpul vieţii animalelor: plastic prin componenţa protoplasmei celulare,

rol energetic prin interbenţia în metobolismul energetic celular (fosfor), implicarea

în presiunea osmotică, prin realizarea echilibrului acido-bazic la nivelul fibrei

musculare, intervin în capacitatea tampon, în realizarea contracţiei musculare, în

reacţiile enzimatice fie sub formă activatoare (Cu, Fe, Zn) sau inhibitoare, intervin

în reacţiile hormonale, participă la formarea unor diferite combinaţii (structura

proteinelor, lipidelor, enzimelor, vitamine), au rol în menţinerea excitabilităţii

neuromusculare, în stimularea metabolismului proteic, glucidic, vitaminic.

STRUCTURA ŞI COMPOZIŢIA CHIMICĂ A ŢESUTULUI CONJUNCTIV

Ţesutul conjunctiv intră în structura tendoanelor, aponevrozelor de inserţie şi

de acoperire. Din punct de vedere morfologic este format din celule, fibre (colagenice,

elatice, reticulină) şi substanţă fundamentală.

Ţesutul conjunctiv conţine mai puţină apă şi mai multe proteine comparativ cu

cel muscular. Proteinele sunt mai dezechilibate din punct de vedere al aminoacizilor,

lipidelor, mucoproteinelor, polizaharidelor, substanţelor extractive şi minerale.

Proteinele: cele mai importante sunt colagenul, elastina, reticulina.

Colagenul este o scleroproteină cu trei lanţuri polipeptidice, reprezintă 30%

din totalul proteinelor, este rezistent la acţiunea agenţilor chimici. Se hidrolizează în

soluţii diluate de acizi, săruri şi apă, se contractă, îşi măreşte volumul prim încălzire la

60-70° C. Colagenul se caracterizează printr-un conţinut mare de aminoacizi neesenţiali

(glicină, hidroxiprolină, prolină). Are valoare biologică redusă.

Elastina intră în structura ligamentelor, tendoanelor, vaselor sangvine. Ca

structură şi proprietăţi se aseamănă cu colagenul deosebindu-se de acesta prin

incapacitatea de a se converti în gelatină, conţine glicină, alanină, leucină,

izoleucină, fenilalanină în cantităţi mari şi prolină şi hidroxiprolină în cantităţi mici.

Reticulina este prezentă în componenţa ţesutului reticulo-endotelial, se

deosebeşte de colagen prin conţinutul mai mare de S şi unul mai redus de azot. În

componenţa ei intră acizi graşi, glucide şi hexozamină. Fracţiunea lipidică din

structura proteinei îi conferă acesteia stabilitate la fierbere şi rezistenţă la hidroliza

acidă. Se solubilizează uşor în NaOH fierbinte.

STRUCTURA ŞI COMPOZIŢIA CHIMICĂ A ŢESUTULUI ADIPOS

Ţesutul gras propriu-zis poate fi: de acoperire (seu la vită, oaie, slănină la

porc), din jurul organelor interne (seu la rinichi la bovine şi ovine, osânză la

porcine), ţesut gras între grupele musculare (marmorare), ţesut gras între fasciculele

de fibre (perselare), ţesut gras de pe stomac (epiplonică), ţesut gras ce susţine

intestinele (mezenter).

Organismul animal îşi sintetizează grăsimea proprie din substanţele grase

din furaje sau în urma transformării altor componente.

Ţesutul adipos are în compoziţia sa apă, lipide, proteine, săruri minerale în

proporţii diferite în funcţie de specie, rasă,vârstă, sex, stare de îngrăşare.

Lipidele se sintetizează pe baza precursorilor lipidici şi a transformărilor

parţiale a glucidelor şi protidelor în acizi graşi saturaţi şi nesaturaţi. Sunt

reprezentate de gliceride, mono şi digliceride, trigliceride şi triesteri ai gliceolului.

Gliceridele sunt constituite din acizi graşi: saturaţi (miristic, palmitic,

stearic), mononesaturaţi (palmitic, oleic), polinesaturaţi (linoleic, linolenic).

Steridele sunt lipide simple constituite din acizi graşi superiori esterificaţi

cu alcooli policiclici de tipul sterolilor.

Fosfolipidele conţin în moleculă gliceroli, acizi graşi, acid fosforic şi o

bază azotată.

Pigmenţii carotenoidici: în cantitate ridicată se găseşte caroten dar şi

xantofilă.

Vitaminele liposolubile: A,D,E,K.

STRUCTURA ŞI COMPOZIŢIA CHIMICĂ A ŢESUTULUI OSOS

Ţesutul osos este un ţesut conjunctiv dur deoarece substanţa interstiţială

este impregnată cu săruri minerale de calciu şi fosfor. Ţesutul osos se prezintă sub

formă de ţesut osos compact şi ţesut osos spongios. Cel spongios se găseşte în

epifizele oaselor lungi, în centrul oaselor scurte şi în stratul mijlociu al oaselor late.

Compoziţia chimică cuprinde apă (16-41%) şi substanţă uscată (proteine,

lipide, săruri minerale).

Pe măsură ce animalele înaintează în vârstă oasele se îmbogăţesc în

substanţe minerale. Componentele minerale ale osului sunt fosfatul de calciu,

fluorura de calciu, carbonat de calciu, fosfat de magneziu, clorura de sodiu.

Componentele organice ale oaselor sunt: oseina, osteoalbuminoidul,

osteomucidelor.

TRANSFORMĂRI POSTSACRIFICARE ALE MUŞCHIULUI

Ţesutul muscular are nevoie de energie. În stare de repaus, energia este

necesară menţinerii homeostaziei. În timpul vieţii relaţiile cu mediul înconjurător

sunt asigurate de:

-Vase sangvine şi sânge ce transportă oxigenul şi nutrienţii necesar oxidării şi

evacuează deşeurile;

-Nervii care transmit informaţiile în două sensuri de la sistemul nervos central la

muşchi prin impulsuri nervoase;

-Tendoanele şi aponevrozele ce asigură legăturile mecanice între muşchi şi oase.

După sacrificarea animalului, prin întreruperea circulaţiei sangvine,

structurile vii ale muşchiului continuă să funcţioneze pentru un anumit timp în

vederea menţinerii homeostaziei. Activitatea muculară este influenţată acum de

rezervele energetice capabile să regenereze ATP (glicogen şi fosfocreatină).

Prin întreruperea circulaţiei sângelui calea de sinteză a ATP-ului prin ciclul

Krebs şi fosforilare oxidativă este anulată, iar degradarea glicogenului prin

metabolism anaerob conduce la producere de acid lactic şi ioni de hidrogen.

Transformările biochimice din ţesutul muscular postsacrificare se referă la:

1. Degradarea compuşilor macroergici şi ai glicogenului

În fibra musculară imediat după sacrificare au loc două etape:

-În prima fază are loc epuizarea fosfocreatinei şi mai puţin a glicogenului pentru

resinteza ATP care se degradează în mod continuu. Resinteza are loc atât timp cât

există fosfocreatină.

-În a doua fază o dată cu epuizarea fosfocreatinei, nivelul de ATP scade deoarece

glocoliza nu este capabilă să refacă nivelul de ATP pe măsura degradării acestuia.

Astfel are loc o acumulare de acid lactic provenit din glicoliză. Pentru fiecare

moleculă de acid lactic se eliberează ioni de hidrogen ce determină acidifierea

continuă a cărnii până la un pH ultim (5,4-5,7).

2. Evoluţia pH-ului postsacrificare

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin viteza şi

amplitudinea de scădere a pH-ului.

Viteza de scădere este direct proporţională cu activitatea de hidroliză a

ATP fiind determinată de scăderea capacităţii tampon a ţesutului muscular, de

nivelul rezervelor de glicogen existente la nivelul ţesutului muscular în momentul

sacrificării animalului. În funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare la porc se pot

întâlni trei stări anormale:

-Cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se întrerupe precoce, consecinţa

fiind intrarea în etapa de rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD);

-Cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare, atingerea pH-ului ultim

are loc în câte zeci de minute şi nu în câteva ore (cărnuri PSE);

-Cărnuri acide la care viteza de scădere este normală dar pH-ul ultim este foarte

scăzut

Amplitudinea scăderii pH-ului este măsurată prin valoarea pH-ului ultim.

Amplitudinea depinde de :

-Capacitatea tampon a muşchiului care depinde de caracteristicile metabolice ale

muşchiului: muşchii albi au o capacitate tampon mai mare comparativ cu cei roşii;

-Rezervele de glicogen din momentul sacrificării.

3. Formarea complexului actomiozinic

În ţesutul muscular in vivo actina şi miozina formează actomiozina prin

intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de

ATP. Starea de relaxare este posibilă doar în prezenţa ATP-ului şi absenţa

stimulului nervos caz în care cele două proteine sunt separate.

Postsacrificare prin dispariţia ATP-ului se instalează numai starea de

contracţie musculară prin formare de actomiozină, iar muşchiul intră în rigiditate

atunci când fibra nu mai poate sintetiza ATP. Muşchiul îşi pierde elasticitatea şi

extensibilitatea.

Cinetica pierderii elasticităţii depinde de concetraţia de ATP, fosfocreatină,

temperatură şi pH ultim. Rigiditatea este însoţită de o întărire a cărnii ce

influenţează frăgezimea cărnii (scade).

4. Modificarea capacităţii de reţinere a apei

Capacitatea de reţinere a apei influenţează pierderile în greutate la

refrigerare, tratament termic şi suculenţa. Apa în ţesutul muscular este prezentă sub

formă de apă legată şi apă liberă. Circa 50% din apa totală a ţesutului muscular este

legată de proteinele miofibrilare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de

variaţiile capacităţii de reţinere a apei.

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi de pH-ul

ţesutului muscular. Scăderea pH-ului determină reducerea volumului miofibrelor cu

40%. Cu cât pH-ul ultim este mai ridicat cu atât capacitatea de reţinere a apei este

mai mare. Muşchii roşii au o capacitatea de reţinere a apei mai mare decât cei albi.

MATURAREA CĂRNII

Maturarea începe o dată cu terminarea rigidităţii şi este caracterizată prin viteză

şi intensitate.

Maturarea se realizează prin două mecanisme dependente de temperatură şi care

acţionează simultan: enzimatic şi fizico-chimic.

Durata este variabilă, depinde de temperatura de conservare: temperatură mai

scăzută determină o durată mai mare (3 săptămâni la 2° C, 7 zile la 6° C, 2 zile la 15° C).

Mecanismul enzimatic

Implică participarea enzimelor proteolitice intracelulare care pot fi:

- Proteinaze neutre activate de ionii e Ca şi care sunt denumite de “calpaine” care sunt

localizate din sarcoplasmă. În timpul transformărilor ce au loc la nivel muscular

postsacrificare creşte cantitatea de calpaină liberă activă prin eliberarea dintr-un complex

existent în ţesutul muscular denumit calpaină-calpastatină.

Datorită acţiunii calpainelor asupra proteinelor miofibrilare creşte gradul

de frăgezime a cărnii.

-Proteinazele lizozomiale (catepsine B, D, H, L) cu activitate optimă la pH de 4-6

care au acţiune asupra proteinelor miofibrilare şi asupra substanţelor fundamentale

a ţesutului conjunctiv.

- Proteinazele cunoscute sub denumirea de prosom, proteasom, macropain sau de

complex multicatalitic care se regăsesc în sarcoplasmă. Acţionează asupra

proteinelor din sarcoplasmă.

Mecanismul fizico-chimic

Acidifierea ţesutului muscular este însoţită de creşterea presiunii osmotice

de la 270-300 mili osmoli (valoarea fiziologică normală) până la 500-600 mili

osmoli (valoarea atinsă pe parcursul rigidităţii). Această creştere a presiunii

osmotice este determinată de acumularea în sarcoplasmă a moleculelor cu masă

moleculară mică (ioni, peptide, acid lactic).

Creşterea presiunii osmotice facilitează acţiunea enzimelor proteolitice

endogene care îmbunătăţesc procesul de maturare a cărnii.

Cele două mecanisme care intervin în maturarea cărnii determină o serie de

modificări:

-Slăbirea structurii sarcolemului, în special la nivelului liniei Z;

-Degradarea redusă a actomiozinei;

-Degradarea proteinelor sarcoplasmatice;

-Creşterea capacităţii de hidratare şi de reinere a apei prin modificarea (creşterea)

pH-ului la 5,8-6,2;

-Din punct de vedere organoleptic se îmbunătăţeşte frăgezimea, suculenţa, aroma.

Fezandarea este o maturare excesivă a cărnii, transformările sunt aceleaşi,

rezultatul este că degradarea proteinelor miofibrilare şi sarcoplasmatice este mai

avansată. Este faza anterioară alterării.


Top Related