1

Proteinele

Sunt componeni de baz ai celulei, reprezentnd aproximativ 50% din greutatea ei

uscat.

Proteinele se gsesc n toate compartimentele celulare, fiind substane fundamentale

din toate punctele de vedere pentru structura i funciile celulei.

Toate proteinele conin C, H, O i N, iar alte proteine particulare conin P, Fe, Zn sau

Cu.

Prin hidroliza proteinelor se obin compui cu greutate molecular mic, numii

aminoacizi. n alctuirea moleculelor proteice aminoacizii se unesc prin legturi amidice

(legturi peptidice) care se realizeaz prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea

carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a aminoacidului urmtor.

n organism proteinele ndeplinesc urmtoarele funcii importante:

- Rol plastic sunt componente structurale ale materiei vii;

- Rol funcional sintetizeaz materia vie i dirijeaz metabolismul prin enzime i unii

hormoni de origine proteic, transport diferite substane, etc.;

- Rol energetic sunt degradate n carenele alimentare, cu eliberare de energie; 1g de

substan proteic poate elibera 4,1Kcalorii;

- Rol fizico-chimic menin i regleaz presiunea osmotic a lichidelor din organism;

menin pH-ul organismului constant, reacionnd i cu acizii i cu bazele.

Clasificarea proteinelor

n grupa proteinelor se clasific n mod convenional compuii chimici care prin

scindare hidrolitic elibereaz aminoacizi, precum i aminoacizii:

1. Aminoacizii (monopeptide)

2. Peptide conin ntre 2 i 30 de AA

3. Proteide - Holoproteide sunt proteinele propriu-zise, alctuite dintr-un numr mare de

aminoacizi (peste 30) pe care-i pun n libertate prin hidroliz;

- Heteroproteide (proteide) alctuite dintr-o parte proteic i una neproteic (grupare

prostetic).

2

Aminoacizii

Sunt substane organice cu greutate molecular mic, care conin n molecul gruparea

carboxil (-COOH) cu caracter acid i gruparea amino (-NH2) cu caracter bazic.

Formula general:

Se noteaz cu atomul de carbon din imediata vecintate a gruprii carboxilice i

dup poziia pe care o ocup n molecul gruparea aminic fa de gruparea carboxilic. Se

deosebesc astfel , , aminoacizi.

n compoziia proteinelor animale intr doar aminoacizi.

Nomenclatur:

Aminoacizii se denumesc adugnd prefixul amino la numele acidului, indicndu-se i

poziia atomului de carbon la care este legat gruparea amino. Aminoacizii au i denumiri

speciale:

n compoziia proteinelor intr n mod curent un numr de cca. 20 de aminoacizi (AA

proteinogeni) specificai prin codul genetic, prezeni n toate organismele vii (valina,

fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptofan, metionina, lizina, glicina, alanina, ac.

aspartic, asparagina, ac. glutamic, arginina, serina, cisteina, histidina, tirozina, prolina,

glutamina) i civa ce rezult de fapt prin modificri chimice ale acestora: hidroxiprolina,

hidroxilizina.

3

Mai exist n organism i AA cu alte funcii (neproteinogeni): ornitina (intermediar n

ciclul ureogenetic), citrulina (intermediar n ciclul ureogenetic), homocisteina (intermediar n

metabolismul AA), -alanina (component al coenzimei A), acidul -aminobutiric (GABA -

neurotransmitor), homoserin (intermediar n metabolismul AA), acid aminolevulinic

(intermediar n biosinteza hemului), etc.

Clasificarea aminoacizilor:

1. Dup structura chimic: - AA aciclici cei la care gruprile COOH i NH2 sunt legate la o structur liniar;

- AA ciclici cei la care gruprile COOH i NH2 sunt legate la o structur ciclic.

- Homeociclici (aromatici)

- Heterociclici

n cadrul acestor grupe aminoacizii se mpart n subgrupe, dup numrul gruprilor

amino sau carboxil sau in funcie de prezena altor grupri (-OH sau SH= gr. tio)

Ex.:

- AA monoaminomonocarboxilici

- AA monoaminodicarboxilici

- AA diaminomonocarboxilici

- Oxiaminoacizii (conin gruparea OH)

- Tioaminoacizii (conin gruparea SH)

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici au o grupare amino i o grupare carboxil.

4

Aminoacizi monoaminodicarboxilici au o grupare amino i 2 grupri carboxil.

Aminoacizi diaminomonocarboxilici au 2 grupri amino i o grupare carboxil

Oxiaminoacizii conin gruparea hidroxil (-OH)

Tioaminoacizii conin gruparea tio (-SH)

Aminoacizi homeociclici (aromatici) conin un ciclu benzenic n molecul

5

Aminoacizi heterociclici conin n molecul un heterociclu (au n molecul i alte

elemente dect carbon i hidrogen)

2. D.p.d.v. biologic: - AA eseniali nu pot fi sintetizai de organism i trebuie introdui prin alimentaie

Ex.: valina, fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptofan, metionina, lizina;

- AA neeseniali sunt sintetizai de organism, deci pot lipsi din alimentaie (glicina,

alanina, ac. aspartic, asparagina, ac. glutamic, arginina, serina, cisteina, histidina,

tirozina, prolina, glutamina).

Proprietile fizice ale aminoacizilor

1. Sunt substane optic active - cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin un atom de

carbon asimetric (are 4 substitueni diferii), de aceea prezint activitate optic (rotesc

lumina polarizat). La pH = 7 unii sunt dextrogiri (+), alii levogiri (-).

n organismele animalelor superioare apar i sunt metabolizai doar L-aminoacizii, n

timp ce D-aminoacizii se gsesc n peretele celular al unor microorganisme sau n structura

unor antibiotice.

2. AA sunt substane cristaline, solubile n ap, mai greu solubile n alcool, insolubile n

solveni organici, au gust dulce, cu puncte de topire de peste 200oC.

3. Caracterul amfoter - n soluii apoase se gsesc sub form de ioni dipolari.

6

Cnd un astfel de ion se dizolv n ap el poate aciona fie ca un acid (donor de

protoni) n mediu bazic, fie ca o baz (acceptor de protoni) n mediu acid.

Ca un acid:

Ca o baz:

Substanele care au astfel de proprieti se numesc amfotere (amfolii). n reacie cu

acizii se comport ca baze (accept protoni), iar n reacie cu bazele se comport ca acizi

(cedeaz protoni).

Existena ionului dipolar explic utilizarea soluiilor de aminoacizi drept soluii

tampon.

Dac la soluia unui aminoacid se adaug un acid tare, protonii si vor fi neutralizai

de gruparea COO- a AA, iar dac se adaug o baz tare gruprile OH vor fi neutralizate de

gruparea NH3+, aa nct pH-ul soluiei nu se modific.

7

Proprieti chimice ale aminoacizilor

Proprietile chimice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri

funcionale ct i prezenei radicalului R. Unele din aceste reacii au loc n organism, altele

sunt utilizate n studiul proteinelor (identificarea aminoacizilor din hidrolizatele proteice,

stabilirea secvenei de AA n proteine, etc.).

1. Decarboxilarea amine

Prin decarboxilarea aminoacidului histidin se formeaz histamina (stimuleaz secreia

gastric, este substan vasodilatatoare, regleaz tonusul muscular, este implicat n reaciile

alergice ale organismului).

2. Reacia cu acidul azotos hidroxiacizi (n urma reaciei se pune n libertate azot

molecular care se msoar volumetric putndu-se determina cantitatea de aminoacizi

care a reacionat; este o reacie utilizat pentru dozarea AA).

3. Formarea legturilor peptidice (amidice) 2 AA se unesc prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea aminic a unui AA

i gruparea carboxil a altui AA dipeptid.

Legturile peptidice stau la baza formrii proteinelor n organism.

8

4. Dezaminarea proprietatea AA de a pierde gruparea amino, de obicei sub aciunea enzimelor, formndu-se acizi (cetoacizi, hidroxiacizi) i NH3 (amoniac).

a. Dezaminarea oxidativ cetoacizi

b. Dezaminarea reductiv acizi grai

c. Dezaminarea hidrolitic hidroxiacizi

5. AA formeaz sruri att cu acizii ct i cu bazele Exemple:

6. Reacii de culoare (de recunoatere a AA) - n prezena ninhidrinei la cald, n soluii apoase, AA dau culoare violet (excepie fac

prolina i hidroxiprolina ce formeaz compui galbeni). Reacia este folosit la punerea n

eviden a AA n metoda cromatografic de separare i dozare a AA.

- Prin fierbere cu acid azotic concentrat, AA ciclici dau o coloraie galben care trece n

portocaliu la adugarea de baze.

9

Peptidele

Sunt combinaii formate din cel puin 2 molecule de aminoacizi unite ntre ele.

Pot fi obinute din proteine prin hidroliz parial.

n funcie de numrul aminoacizilor din molecul peptidele se mpart n:

- Oligopeptide formate din 2-5 molecule de aminoacizi

- Polipeptide formate din 6-30 molecule de aminoacizi

Nomenclatur:

Nomenclatura peptidelor / proteidelor se face indicnd numele aminoacizilor n

ordinea n care se gsesc n molecul, ncepnd cu aminoacidul care coninne gruparea amino-

terminal liber. Denumirile aminoacizilor vor cpta terminaia -il, cu exceptia ultimului

care conine gruparea carboxil terminal liber.

Exemplu - peptidul cu secvena: alanin leucin cistein se va citi alanil leucil

cistein.

Proprietile peptidelor

Peptidele sunt compui solizi, n special cele cu greutate molecular mic, sunt

solubile n ap, insolubile n alcool absolut i au caracter amfoter, ca i aminoacizii din care

sunt constituite. Au puncte de topire ridicate.

Compuii care conin cel puin 2 legturi peptidice n molecul formeaz cu soluii

alcaline de Cu 2+ un compus violet (reacia biuretului).

Peptide biologice

1. Glutationul (glutamil cisteinil glicina) - este prezent n toate esuturile vii. Are rol n

respiraie.

2. Hormoni peptidici exist o serie de hormoni cu structur polipeptidic: insulina,

glucagonul, ocitocina, vasopresina, corticotropina).

3. Peptide cu aciune antibacterian penicilinele, gramicidinele (A, B, C), bacitracinele i

polimixinele au o structur polipeptidic. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin

acid 6-aminopenicilanic pe molecula cruia sunt grefai diferii radicali. Cnd radicalul

este C6H5 CH2 - , compusul se numete benzil-penicilina (penicilina G).

10

Proteine

Sunt substane macromoleculare formate dintr-un numr mare de aminoacizi unii

ntre ei prin legturi peptidice.

Formul general:

Proteinele au structur complex cu mai multe niveluri de organizare.

1. Structura primar reprezint numrul i ordinea aminoacizilor n molecul.

2. Structura secundar reprezint aranjarea spaial a moleculei proteice pe o singur ax

datorit legturilor de hidrogen formate ntre resturile carboxil i amino aparinnd

legturilor peptidice. Deci, nafara legturilor dintre aminoacizii vecini apar i legturi

ntre aminoacizii situai la distan (dar n cadrul aceleeai catene).

Exist 2 modele care explic proprietile moleculelor proteice:

- Modelul helicoidal rezult prin spiralarea catenei polipeptidice n jurul unui cilindru

imaginar. Aceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de hidrogen n

care sunt implicate toate legturile peptidice. Aceste legturi se realizeaz ntre gruparea

carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.

11

- Modelul straturilor pliate se bazeaz pe formarea legturilor de hidrogen intercatenare

i poate aprea n 2 variante:

- Modelul paralel toate lanurile polipeptidice sunt aezate paralel, cu gruprile R

orientate n acelai sens;

- Modelul antiparalel lanturile polipeptidice sunt aezate fa n fa.

3. Structura teriar reprezint interaciunea spaial ntre segmentele care nu sunt vecine

n lanul polipeptidic, rezultnd o structur tridimensional, globular. Este caracteristic

n special proteinelor globulare ale cror catene macromoleculare sunt strnse sub forma

unor cilindri elipsoidali. Este rezultatul interaciunii dintre radicalii R ai resturilor de

aminoacizi din lanul polipeptidic. Aceat structur se realizeaz prin legturi de

hidrogen, legturi ionice (ntre moleculele ionizate), legtura disulfuric.

4. Structura cuaternar unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanuri

polipeptidice cu structur identic sau diferit, formnd oligomeri. Lanurile individuale

se numesc protomeri sau subuniti, fiecare avnd structurile primar, secundar sau

teriar proprii. Subunitile se asambleaz n structura cuaternar prin fore asemntoare

celor din structura teriar, dar n acest caz legturile se stabilesc ntre subuniti.

12

Proprietile proteinelor

Proprieti fizice

Proteinele izolate din diverse surse sunt n general substane solide, amorfe, care prin

purificare pot fi obinute n stare cristalizat.

Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura solventului, structura

chimic, temperatur, pH.

Proteinele globulare sunt solubile, cele fibrilare sunt puin solubile sau chiar

insolubile n ap.

Proteinele au activitate optic ca i aminoacizii, datorit prezenei atomilor de carbon

asimetrici.

Caracterul amfoter este dat de gruprile carboxil i amino libere. Astfel, proteinele

se comport ca baze n mediu acid i ca acizi n mediu bazic.

La pH fiziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate.

Fiecare protein este caracterizat printr-un pH izoelectric (pHi) reprezint valoarea

pH-ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate negativ

fiind egal cu numrul gruprilor ncrcate pozitiv. Acesta difer de la protein la protein. La

valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi ncrcat pozitiv sau negativ i va migra n

cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din

amestecuri.

Proprieti chimice

1. Denaturarea din cauza structurii complexe i a labilitaii legturilor intercatenare

proprietile proteinelor se modific sub aciunea unor ageni fizici sau chimici (valori

extreme ale temperaturii, ale pH-ului, unele substane chimice, radiaii, agitare mecanic).

Aceti ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar,

teriar i cuaternar dar nu afecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmnnd

intacte (nu se elibereaz aminoacizi).

13

Prin denaturare proteinele i pierd proprietile chimice i fiziologice (hormonii devin

inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii); n aceast stare proteinele sunt

mai uor atacate de enzime dect n stare nativ; Ex.: albuul de ou coaguleaz prin nclzire,

se modific prin agitare.

Denaturarea poate fi:

- Reversibil - produs de ageni fizici temperaturi sczute; dac temperatura revine

la valori obinuite, proteinele i recapat proprietile.

- Ireversibil produs de temperaturi ntre 50-60oC, valori extreme de pH, ureea,

alcoolul etilic, razele X, UV, agitarea mecanic.

2. Hidroliza proteic

Sub aciunea acizilor sau bazelor la cald i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt

hidrolizate prin ruperea legturilor peptidice pn la stadiul de aminoacizi.

3. Reacii de recunoatere a proteinelor a. Reacii de precipitare sub aciunea unor acizi (acid picric, tricloracetic,

sulfosalicilic), a unor ageni denaturani (caldur, alcool, eter), a unor sruri (azotat de

S, sulfat de amoniu) proteinele precipit.

b. Reacii de culoare

- Reacia xantoproteic prin tratarea unei soluii de proteine cu acid azotic, la rece sau

la cald se formeaz o coloraie galben datorit unor nitroderivai.

- Reacia biuretului prin tratarea unei soluii de proteine cu o soluie alcalin de sulfat

de Cu se formeaz un compus violet.

- Reacia cu ninhidrin prin fierbere, n prezena ninhidrinei se formeaz un compus

albastru-violaceu.

Reaciile de culoare i cele de precipitare sunt utilizate n practic pentru recunoaterea

i dozarea proteinelor.

14

Proprieti biochimice

Specificitatea proteinelor:

- Fiecare specie conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale

altor specii;

- Fiecare individ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc la aceleai organe ale

altor indivizi;

- Fiecare organ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n alte organe ale

aceluiai individ.

Aceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. Dac se inoculeaz

unui animal o protein strin organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.

Clasificarea proteinelor

I. Dup formula molecular deosebim:

1. Proteine globulare (sferoproteine) au form aproape sferic i sunt n general

solubile n ap, soluii diluate de acizi, baze, sruri. Din aceast clas fac parte:

albuminele, globulinele, histonele, protaminele, prolaminele.

2. Proteine fibrilare (scleroproteine) au structur fibroas, sunt foarte greu solubile n

ap, au vscozitate mare i putere de difuziune mic. Aceste proprieti explic

prezena lor n esuturile de susinere. Ex.: colagen, elastin, fibrinogen, miozin,

actin, keratin.

II. Dup compoziia chimic: 1. Proteine simple (holoproteine) formate numai din aminoacizi.

2. Proteine conjugate (heteroproteine) conin pe lng aminoacizi i o grupare

prostetic, n funcie de natura creia deosebim: fosfoproteine, glicoproteine,

lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, cromoproteine.

15

III. n funcie de caracteristicile biochimice i efectele biologice: 1. Proteine complete (calitatea I-a): se gsesc n: ou, lapte, branz, carne, pete;

conin toi aminoacizii eseniali n procent optim; stimuleaz creterea la copil i

menin echilibrul azotat al adultului n cantiti mici.

2. Proteine parial complete (calitatea a II-a): se gsesc n: gru, orez, soia, fasole.

Menin viaa, dar nu pot ajuta la creterea normal a esuturilor. ntrein creterea

numai n cantitati mari, la adult menin echilibrul azotat.

3. Proteine incomplete (calitatea a III-a): se gsesc n porumb, colagen (proteine din

tendoane, cartilaje, gelatina din oase), elastin, reticulin; nu pot menine viaa i nu

pot ajuta la creterea organismului atunci cnd sunt folosite ca unic izvor de proteine.

Holoproteine

Clasificare: - globulare

- fibrilare

I. Globulare

1. Albuminele (serumalbumin, lactalbumin, ovalbumin)

Sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au pHi > 7, precipit cu o soluie de sulfat

de amoniu;

Intr n constituia proteinelor plasmatice (55%); particip la transportul glucidelor,

lipidelor, hormonilor, srurilor biliare, medicamentelor, ionilor; menin apa n vasele

de snge.

2. Globulinele - Sunt insolubile n ap, solubile n soluie de NaCl 5%, coaguleaz la nclzire,

precipit cu soluie de sulfat de amoniu;

- Sunt rspndite att n regnul vegetal ct i n cel animal;

- Globulinele din snge reprezint 35-45% din totalul proteinelor plasmatice;

- Exist , , i globuline cu rol n transportul glucidelor, lipidelor

- -globulinele au rol n imunitate, de aceea se mai numesc imunoglobuline (anticorpi).

16

Imunoglobulinele apar n serul sanguin sau n alte celule, ca rspuns la introducerea

unei macromolecule provenit de la alt organism, numit antigen.

Exist 5 clase de imunoglobuline:

Imunoglobulinele G

- Reprezint 80% dintre -globuline

- Sunt distribuite n lichidul intercelular

- Sunt singurele care pot traversa placenta

Imunoglobulinele A

- Sunt prezente n snge, secreii (saliv, lacrimi, fluid nazal, secreii bronice, secreii

ale tractului gastro-intestinal, transpiraie)

- Se pare ca ar avea rol important n aprarea mpotriva unor infecii virale sau

bacteriene

Imunoglobulinele M

- Sunt primii anticorpi care se formeaz n organismele animale i umane nou-nscute

- mpreun cu imunoglobulinele D reprezint imunoglobulinele majore de pe suprafaa

limfocitelor B

- Sunt considerate drept prima linie de aprare a organismului mpotriva agenilor

patogeni

Imunoglobulinele D

- Au via foarte scurt (aproximativ 3 zile)

- Nu au funcie clar; deoarece se gsesc pe suprafaa limfocitelor este posibil s

intervin n controlul activitii i reprimrii limfocitelor

Imunoglobulinele E

- Exist n concentraie foarte mic n plasm, ele fiind sintetizate de puine celule

- Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare

- Jumtate din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale

imunoglobulinelor E

3. Protaminele sunt substane proteice cu molecul mic i caracter bazic datorit

faptului c sunt formate n special din aminoacizi diaminomonocarboxilici; nu conin

sulf; intr n structura nucleoproteinelor.

17

4. Histonele sunt substane proteice mai complexe dect protaminele i au caracter

bazic; cea mai important este globina, componenta proteic a hemoglobinei.

5. Prolaminele (gliadine) sunt proteine vegetale prezente n cereale.

6. Gluteinele sunt proteine vegetale i se gsesc n cereale alturi de prolamine.

II. Fibrilare

1. Colagenele - Sunt specifice esutului conjunctiv

- Dau rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii

- Reprezint 25% din proteinele corpului omenesc

- Sunt insolubile n ap; prin fierbere ndelungat se transform n gelatin solubil

- Sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (cu exceptia colagenazei), n timp ce

gelatina poate fi hidrolizat cu pepsina sau tripsina.

2. Keratinele - Se gsesc n epiderm, unghii, pr, pene, coarne; au rol de protecie

- Au coninut mare de sulf datorit proporiei mari de cistein (aminoacid cu sulf)

- Au rezisten mecanic mare, elasticitate, rezist la aciunea enzimelor proteolitice i

sunt insolubile n ap

3. Elastinele - Se gsesc n fibrele elastice ale esutului conjunctiv, n pereii arterelor

- Au structur asemntoare colagenelor dar nu se pot transforma n gelatin

- Sunt hidrolizate de elastaza pancreatic

4. Fibrinogenul - Datorit dimensiunilor mari ale moleculei, n condiii fiziologice trece n cantiti

foarte mici prin peretele capilarelor n lichidul intercelular; n inflamaii, din cauza

alterrii permeabilitii capilarelor trecerea este facilitat

- Are rol n procesul de coagulare a sngelui

5. Proteine din muchi: miozina, actina, tropomiozina, troponina.

18

- Miozina - exist n proporie de 40-60% n miofibrilele esutului muscular; este

insolubil n ap, solubil n soluii alcaline diluate

- Actina - reprezint 15% din proteinele musculare

- Tropomiozina - reprezint 2,5% din proteinele musculare

Heteroproteinele

1. Metaloproteine - Au ca grupare prostetic un metal

- Exemple:

Fierproteine (proteine cu fier)

- Feritina prezent n splin, ficat, mduva roie; constituie rezerva de fier pentru

sinteza hemoglobinei i a citocromilor

- Siderofilina (transferina) prezent n plasm; este transportor al fierului n

organism; este sczut n anemia feripriv.

Cupruproteine (proteine ce conin cupru)

- Ceruloplasmina prezent n plasm; are rol n absorbia fierului; concentraia crete

n inflamaii

Proteine cu zinc sunt n general enzime.

2. Fosfoproteine - Au ca grupare prostetic acidul fosforic

- Exemple:

Cazeina principala proteina din lapte (80%)

Ovovitelina prezent n glbenuul de ou; furnizeaz embrionului

aminoacizii i fosforul necesar dezvoltrii.

3. Glicoproteine (mucoproteine)

- Au ca grupare prostetic un glucid, dar predomin proteinele

- Sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, albu de ou, plasm

19

4. Lipoproteine - Au ca grupare prostetic lipidele

- sunt prezente n plasm, n toate esuturile

- sunt de 2 tipuri:

- lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice) au rol n transportul i

solubilizarea lipidelor i a altor substane liposolubile (steroli, hormoni)

- lipoproteine membranare

5. Cromoproteine - Au ca grupare prostetic o substan colorat

- Exemple:

Hemoglobina

- Contine o protein globina i o grupare prostetic hem.

- Este prezent n hematiile vertebratelor

- Are rol n transportul gazelor respiratorii

- Globina este o protein bazic din subgrupa histonelor; la om este alctuit din 4 lanuri

peptidice

- Hemul conine o molecul protoporfirinic i un atom de fier bivalent

- Hemoglobina = 4 grupri hem i o molecul de globin

Mioglobina

- Se gsete n muchi

- Are structur asemntoare hemoglobinei, dar este format dintr-un singur lan peptidic i

o singur grupare hem

- Are afinitate pentru oxigen, pe care l depoziteaz i l utilizeaz n contracia muscular

Citocromii

- Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol n respiraia celular

- Conin gruparea hem

20

Hemenzimele

- Catalaze i peroxidaze catalizeaz reacia de descompunere a apei oxigenate

Clorofila

- n loc de Fe n gruparea hem conine Mg; este prezent n plante i are rol n

fotosintez

6. Nucleoproteinele - Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii

- Au rol n transmiterea caracterelor ereditare, nmulirea i creterea celulelor

- Componenta proteic este o protamin sau o histon

- Gruparea prostetic este reprezentat de acizii nucleici (ADN i ARN)

- Acizii nucleici conin n molecul C, H, O i N. Sunt substane macromoleculare

formate din peste 2000 de subuniti numite nucleotide (deci sunt substane

polinucleotidice).

Alctuirea unei nucleotide: - baz azotat - purinic - adenina

- guanina

- pirimidinic - timina n ADN

- citozina

- uracil n ARN

- un glucid (pentoz) - riboza n ARN

- dezoxiriboz n ADN

- radical al acidului fosforic

Baza azotat + pentoza = nucleozid

Nucleozid + acid fosforic = nucleotid; prin nlnuirea mai multor nucleotide

polinucleotid.

Dup pentoza pe care o conin acizii nucleici se clasific astfel:

- ARN (acid ribonucleic) conine riboza

- ADN (acid dezoxiribonucleic) conine dezoxiriboza

21

Fiecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n funcie de baza azotat:

- n ADN intr adenina, guanina, citozina i timina

- n ARN intr adenina, guanina, citozina i uracil.

Prin alinierea nucleotidelor ntr-o anumit ordine coninutul informaiei ereditare.

Acizii nucleici formeaz cu colorani bazici sruri insolubile, intens colorate,

proprietate folosit la colorarea preparatelor microscopice pentru identificarea acizilor

nucleici.

ADN este format din 2 catene polinucleotidice rsucite n jurul unui ax. ntre cele 2

catene se stabilesc legturi, astfel: o nucleotid cu o baz azotat purinic se leag ntotdeauna

de o nucleotid cu o baz pirimidinic din cealalt caten prin legturi de H: duble ntre

adenin i timin (A = T) i triple ntre guanin i citozin (G C).

22

ARN este format dintr-o singur caten de polinucleotide.

Tipuri de ARN:

- ARN viral (ARNv) intr n structura ribovirusurilor

- ARN mesager (ARNm) are rolul de a copia informaia genetic dintr-un fragment de

ADN (o gen) i de a o duce la locul sintezei proteice (ribozomi).

- ARN ribozomal (ARNr) intr n alctuirea ribozomilor

- ARN de transfer (ARNt) transport aminoacizii la locul sintezei proteice.

23

Metabolismul

Definiie: Totalitatea reaciilor biochimice, de sintez sau de degradare, cu consum sau

producere de energie, care au loc n organismele vii. Aceste reacii au ca rezultat meninerea

vieii i adaptarea organismelor la condiiile schimbtoare ale mediului nconjurtor cu care

au schimb permanent de energie. De aceea, n sens larg, prin metabolism se nelege schimbul

de substane i energie, ce are loc, n mod permanent, ntre organismul viu i mediul

nconjurtor.

Metabolismul substanelor se compune dintr-o multitudine de transformri chimice pe

care le suport n organism, att combinaiile chimice din propria structur, supuse uzurii i

rennoirii, ct i substanele nutritive luate din mediu. Acestea aduc materialul structural i

energetic pentru reconstruciile morfologice i ndeplinirea funciilor celulare i tisulare.

Procesele metabolice pot fi:

1. De tip catabolic: au ca rezultat producerea de energie. Sunt reprezentate de reacii chimice n

cadrul crora are loc descompunerea substanelor macromoleculare din alimente

(exogene) sau din structurile celulare (endogene) pn la constitueni simpli. O parte din

energia rezultat din aceste procese se pierde prin cldur (~ 55%), restul se depoziteaz n

compui macroergici (care pot acumula mari cantiti de energie): ATP (adenozin

trifosfat).

2. De tip anabolic: totalitatea reaciilor biochimice care prin utilizarea moleculelor

absorbite la nivelul tubului digestiv sau rezultate din procesele catabolice i cu consum

energetic refac macromoleculele uzate din structurile celulare, asigurnd creterea i

dezvoltarea organismului i realizarea funciilor sale.

n general cele 2 procese se afl n echilibru, dar n anumite perioade ale vieii

intensitatea lor poate fi diferit, variaz. De exemplu: n perioada de cretere. n

convalescen, anabolismul este mai intens; la btrnee, n cursul unor eforturi mari

predomin catabolismul.

Metabolismul intermediar

Definiie: totalitatea reaciilor chimice la care particip produii absorbii la nivelul

tubului digestiv, reacii ce realizeaz nglobarea lor n edificii macromoleculare ale

organismului sau degradarea acestora pn la forme excretabile.

Desfurarea acestor reacii se datoreaz enzimelor care au rol de biocatalizatori.

24

n celul, sinteza i degradarea diferitelor substane chimice se realizeaz printr-o serie

de reacii enzimatice succesive numite ci metabolice. Produii intermediari sunt numii

metabolii. n organism cile metabolice se desfoar simultan i sunt corelate ntre ele.

Metabolismul intermediar al proteinelor

n organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. Proteinele organismului

provin din alimente de origine animal sau vegetal.

Cantitatea minim de proteine necesar organismului este de aproximativ 30g/zi.

Aceast cantitate este compatibil cu viaa, dar nu constituie o alimentaie raional i, n

consecin, rezistena organismului scade. Cnd consumul de proteine este inadecvat, ficatul

nu poate sintetiza suficiente proteine plasmatice pentru meninerea balanei ntre fluide i

esuturi, favoriznd apariia edemelor.

Cantitatea optim de proteine este de 30-60g/zi pentru un adult (aproximativ 1g/kg

corp), reprezentnd 10-12% din valoarea caloric a raiei alimentare. n perioada de cretere la

copii i sugari, n sarcin i alptare, necesarul este de 1,5 2,5g/kg corp/zi.

Aportul de proteine n alimentaie este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate chiar

n cantiti mari nu se depoziteaz n organism ca glucidele i lipidele pentru a fi utilizate n

momentul cnd hrana nu conine proteine, ci sunt degradate i eliminate. Proteinele

organismului sunt ntr-o continu transformare i rennoire. Ele au o durat de via relativ

scurt (2-10 sptmni). Pe msur ce se distrug n organism, n aceeai msur se

resintetizeaz din AA.

Valoarea biologic a unei proteine alimentare depinde de compoziia acesteia n

aminoacizi. Valoarea este cu att mai mare cu ct numrul de aminoacizi este mai mare, mai

variat i mai apropiat de compoziia proteinelor proprii organismului. Proteinele vegetale au

valoare biologic sczut, cele de origine animal au valoare biologic ridicat.

Din alimentaie nu trebuie s lipseasc aminoacizii eseniali. Proteinele animale

conin aminoacizi eseniali, cele vegetale nu conin sau au coninut sczut de AA eseniali.

25

Cnd unul dintre AA eseniali lipsete, sinteza proteinelor n componena crora intr

aceti AA nu mai are loc, iar ceilali AA sunt dezaminai i degradai. Astfel bilanul azotat

devine negativ.

Valoarea biologic a unei proteine depinde i de digestibilitatea ei; proteinele din

plante, fiind protejate de un nveli de celuloz, sunt mai greu digestibile.

26

Digestia i absorbia proteinelor

n tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare i de aceea sunt supuse aciunii

unor enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindeaz pn la aminoacizi.

Peptidazele se mpart n:

- endopeptidaze capabile s scindeze legturile peptidice situate n mijlocul unui lan

polipeptidic;

- exopeptidaze scindeaz legturile peptidice situate la capetele unui lan polipeptidic.

Peptidazele digestive sunt elaborate sub form inactiv n scopul de a proteja celulele

i canalele secretoare de aciunea lor proteolitic. Aceti precursori ai proteinelor devin activi

n lumenul tubului digestiv prin hidroliza unor legturi peptidice care fie c detaeaz anumite

peptide sau aminoacizi, fie c modific plierea lanului polipeptidic, demascnd centrul activ

al enzimei.

Digestia proteinelor alimentare ncepe n stomac. Principala enzim proteolitic

gastric este pepsina.

Pepsina este secretat sub form inactiv (pepsinogen). Activarea are loc sub aciunea

HCl din sucul gastric. Acioneaz optim la pH 1-2.

Gastricsina se formeaz alturi de pepsin n cursul activrii pepsinogenului. Are

aciune optim la pH=3. La sugari enzima este predominant, deoarece la acetia sucul

gastic este mai puin acid.

Labfermentul este prezent numai n sucul gastric al sugarului avnd drept funcie

coagularea laptelui, prin care se ntrzie evacuarea coninutului stomacal.

Din stomac, digestia proteinelor se continu in intestinul subire sub aciunea

combinat a enzimelor proteolitice pancreatice i intestinale.

Enzimele intestinale nu sunt libere n lumenul intestinal, ele gsindu-se la nivelul

marginii n perie a enterocitelor.

Enzimele pancreatice (tripsina, chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acioneaz

asupa proteinelor neatacate de pepsina gastric ct i asupra produilor de digestie ale

acesteia. Sub aciunea combinat a proteazelor pancreatice rezult di- sau oligopeptide.

Tripsina rezult din tripsinogen, care este activat de enterokinaz; are pH optim 7-8.

Chimotripsina este secretat sub form de chimotripsinogen i activat de tripsin.

27

Elastaza secretat ca proelastaz i activat n lumenul intestinal de tripsin.

Carboxipeptidaza secretat sub form de procarboxipeptidaz, este activat de tripsin.

Asupra di- i oligopeptidelor acioneaz aminopeptidaza i dipeptidazele intestinale

care le transform n aminoacizi.

Aminopeptidaza exopeptidaz produs de celulele mucoasei intestinale;

Dipeptidazele actioneaz asupra dipeptidelor.

AA eliberai prin hidroliza proteinelor traverseaz membrana intestinal i pe calea

venei porte ajung la ficat. O parte rmn aici, iar restul sunt distribuii prin sngele circulant la

celelalte esuturi.

Absorbia AA prin mucoasa intestinal se face prin difuzie pasiv, dar n cea mai mare

msur este un transport intermediat de proteinele transportoare.

La ficat AA pot fi utilizai pentru sinteza de proteine proprii ficatului i proteinelor

plasmatice, degradai sau transformai n ali compui. O parte din AA (1/10) trec n snge

constituind aminoacidemia, iar o mic parte sunt eliminai prin urin (800mg/zi).

Concentraia AA circulani este meninut constant prin schimburile de AA dintre

diferite esuturi. Astfel, muchiul genereaz peste 50% din ntreaga rezerv de AA liberi, n

timp ce ficatul, prin capacitatea de sintez a ureei este principalul esut n care are loc

degradarea aminoacizilor. Cele dou esuturi au rol major n meninerea concentraiei AA

circulani.

Din muchi, AA liberi, n special alanina i glutamina, sunt eliberai n circulaie;

alanina, care este principalul transportor de azot, este captat de ficat, iar glutamina este

preluat de intestin i rinichi i transformat n principal n alanin. Glutamina preluat de

rinichi este i principala surs de amoniac ce se excret pe aceast cale.

Rinichiul asigur n bun parte necesarul de serin pentru esuturi, inclusiv pentru ficat

i muchi. AA ramificai, n principal valina, este eliberat din muchi i preluat de creier.

Alanina este principalul AA glucogenic. Ficatul are o capacitate apreciabil de sintez

a glucozei (gluconeogenez) din alanin.

28

Metabolismul aminoacizilor

Biosinteza AA

Digestia proteinelor nu asigur ntreaga cantitate de AA necesar organismului. Astfel,

proporia de AA trebuie reechilibrat prin sintez. Organismul uman nu poate realiza acest

lucru deoarece nu poate sintetiza toi cei 20 de AA, nedispunnd de unele enzime necesare.

De exemplu, aminoacizii aromatici nu pot fi sintetizai, iar arginina poate fi sintetizat n

ciclul ureei, dar nu n cantiti suficiente. Totui, un numr de 12 AA neeseniali pot fi

sintetizai din intermediari metabolici, iar 3 AA (Cistein, Tirozin, Hidroxilizin) se

sintetizeaz din AA eseniali.

n biosinteza AA un rol important l au glutamat-dehidrogenaza, glutamin-sintetaza i

transaminazele, care prin aciunea lor combinat transform amoniacul anorganic n grupare

amino din AA.

Se poate vorbi despre trei ci principale de sintez a aminoacizilor:

1. Aminarea direct a cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturai:

cetoacid amoniu aminoacid ap

2. Transaminarea ntre aminoacizi i -cetoacizi: transferul gruprii amino de la un

aminoacid la un cetoacid, cu obinerea unui nou aminoacid i a unui nou cetoacid. n

acest proces sunt implicate enzimele numite transaminaze sau aminotransferaze.

cetoacid 1 aminoacid1 cetoacid 2 aminoacid 2

3. Transformarea enzimatic a diferiilor aminoacizi: treonina se transform n glicocol,

n prezena enzimei numit glicinogenaz

Reglarea biosintezei aminoacizilor

I. Feed - back (rspuns invers): aminoacidul sintetizat acioneaz ca inhibitor asupra

uneia dintre primele reacii cu care ncepe secvena n care el se formeaz;

II. Reglarea sintezei enzimelor care catalizeaz formarea aminocidului.

29

Catabolismul AA

AA nu pot fi stocai n organism. Surplusul de AA care depete necesarul pentru

sinteza de proteine i alte biomolecule, este supus degradrii.

Catabolismul gruprii amino

Animalele superioare i omul excret azotul proteic sub form de uree, compus solubil

n ap i netoxic. Prin catabolizarea AA gruparea alfa-amino eliberat sub form de ion NH4+

este convertit n uree, iar scheletul de C rmas este transformat n acetil CoA, piruvat sau alt

intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici, utilizai ca surse de energie i pentru sinteza de

acizi grai, corpi cetonici, glucoz.

ndeprtarea gruprii alfa-amino se realizeaz prin 2 procese:

- transaminarea, n care gruprile amino de la diferii AA sunt colectate sub form de

glutamat

- dezaminarea oxidativ a glutamatului, prin care se elibereaz NH4+, convertit apoi n

uree.

Transaminarea const n transferul gruprii amino de la un AA la un cetoacid fr

formarea amoniacului liber; AA devine cetoacid, iar cetoacidul devine AA.

cetoacid 1 aminoacid1 cetoacid 2 aminoacid 2

Transaminarea este catalizat de enzime numite aminotransferaze, cele mai importante

fiind: aspartat transaminaza (AST sau TGO) i alanin transaminaza (ALT sau TGP). Aceste

transaminaze sunt eliberate n snge n urma lezrii esuturilor sau prin moartea celulelor. n

consecin dozarea activitii lor n plasm este utilizat n diagnosticul bolilor de inim i

ficat, cum ar fi infarctul miocardic i hepatita.

Prin transaminare se acumuleaz gruprile amino de la majoritatea AA pe acidul

glutamic care prin dezaminare va elibera NH4+ i acidul alfa-cetoglutaric necesar unui nou

proces de transaminare.

30

Dezaminarea oxidativ pierderea gruprii amino sub form de amoniac cu formarea

unui cetoacid. Reacia este catalizat de aminoacidoxidaze, active n ficat sau rinichi.

n acest proces AA este dehidrogenat de ctre o flavoprotein la iminoacid, care apoi,

n prezena apei, pierde amoniacul i trece n cetoacid.

Pe lng amoniacul format prin transaminare dezaminare, cantiti apreciabile de

amoniac se formeaz sub aciunea bacteriilor intestinale, fie din proteinele alimentare, fie din

ureea prezent n fluidele secretate n tractul gastro-intestinal.

Decarboxilarea (eliminarea gruprii carboxil) este o alt modalitate de

catabolizare a AA, n urma creia se obin amine biogene: serotonina (necesar

proceselor nervoase superioare), histamina i tiamina (cu rol vasomotor).

31

Metabolismul amoniacului

Amoniacul produs constant n esuturi este continuu transformat n glutamat,

glutamin i uree, nct sngele care prsete ficatul este practic lipsit de amoniac (10-

20g%). Acest lucru este esenial deoarece amoniacul este toxic pentru SNC. n ficat, calea

principal de ndeprtare a amoniacului este formarea ureei. Glutamina se formeaz n creier

i pe seama amoniacului din sngele arterial.

!!! Calea principal de ndeprtare a amoniacului din organism este convertirea

acestuia n uree.

Ureogeneza

Un adult ce efectueaz o activitate moderat consum zilnic 300g glucide, 100g lipide

i 100g proteine i excret 16,5g azot; 95% este eliminat la nivelul rinichiului, iar 5% prin

materiile fecale.

Calea major de eliminare a azotului la om este ureea. Aceasta este sintetizat n

ficat, trecut n snge i filtrat la rinichi. n caz de boli ale ficatului, n celula hepatic uzat,

nu se mai poate realiza aceast transformare, concentraia amoniacului n snge crete i

survine moartea. n ciroza hepatic naintat sngele nu mai trece prin ficat i se produce

iari o cretere a amoniacului sanguin.

n ureogenez are loc o succesiune de reacii enzimatice sub forma unui ciclu la care

iau parte o serie de substane: ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, cu un consum

important de energie furnizat de ATP.

Etape:

- transformarea ornitinei n citrulin, prin ncorporarea n molecula ornitinei a unei

molecule de amoniac i una de CO2;

- transformarea citrulinei n arginin prin ncorporarea unei molecule de amoniac;

- scindarea moleculei de arginin de ctre arginaz, ntr-o molecul de uree i una de

ornitin.

Ureea trece n circulaie i este eliminat prin rinichi, iar ornitina reia ciclul de formare a ureei. ATP

Ornitina + NH3 + CO2 citrulin + NH3 Arginin + H2O Ornitin + Uree

32

Ureea format la nivelul ficatului trece n snge, de unde este eliminat la nivelul

rinichiului.

Uremia (concentraia ureei n snge) = 0,20 0,40 g %0

Dozarea ureei n snge prezint o mare nsemntate pentru stabilirea funciei de

detoxifiere a ficatului i a funciei de epurare a rinichiului.

Astfel, n insuficiena hepatic cantitatea de uree n snge este normal sau chiar

sczut, n timp ce cantitatea de amoniac din snge crete.

n insuficiena renal crete uremia (cantitatea de uree din snge).

Transformarea amoniacului n glutamin este cea de-a doua cale de detoxifiere a

organismului i se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o molecul de acid

glutamic n prezena ATP. Reacia are loc la nivelul ficatului, rinichiului, n sistemul nervos i

n esutul muscular.

Glutamina este o form de depozitare netoxic a amoniacului n organism. Din

glutamin, amoniacul este utilizat n diferite procese metabolice (sinteza bazelor purinice,

sinteza glucozaminei).

Intoxicaia cu amoniac se manifest prin tremurturi ale membrelor, dificulti de

vorbire, tulburri de vorbire, iar n cazuri severe, coma i moartea. Simptomele se instaleaz

atunci cnd nivelurile hepatice i cerebrale de amoniac sunt crescute. Intoxicaia cu amoniac

este considerat factor important n etiologia comei hepatice, motiv pentru care tratamentul, n

asemenea situaii, este orientat spre scderea amoniacului sanguin.

33

Sinteza proteinelor

1. Transcripia copierea informaiei genetice din ADN n ARNm cu ajutorul unei enzime

numit ARN-polimeraz.

2. Translaia

o secven de nucleotide din ARNm este transformat ntr-o secven de aminoacizi n

moleculele proteice

are loc activarea aminoacizilor din citoplasm prin legarea lor de ATP (adenozintrifosfat -

donator de energie) sub influena enzimelor numite aminoacil-sintetaze (AS).

AA + ATP AA ~ AMP + P ~ P

- aminoacizii activai sunt transferai la ARNt. ARNt transport aminoacizii n ribozomi.

AA ~ AMP + ARNt AA ~ ARNt + AMP

- aminoacizii se unesc ntre ei prin legturi peptidice cu ajutorul enzimelor numite

peptidpolimeraze (PP) rezultnd catene polipeptidice, iar moleculele de ARNt sunt puse n

libertate i refolosite.

AA1~ ARNt1 + AA2~ ARNt2 AA1 ~ AA2 + ARNt1 +ARNt2

Catabolismul proteinelor

Proteinele din organism sunt nlocuite, pe msura degradrii lor. Sunt hidrolizate pn

la stadiul de aminoacizi, care mai departe vor fi degradai pe cile enumerate mai sus. n cazul

proteinelor complexe, trebuie s fie degradate i componentele prostetice, pe cile specifice

lor.

34

Metabolismul intermediar al nucleoproteinelor

Din catabolismul bazelor azotate purinice rezult acidul uric, proces numit

uricogenez. Are loc n ficat, rinichi, sub influena unor enzime specifice (dezaminaze,

oxidaze).

Acidul uric se gsete n snge ntr-o anumit concentraie (3-5g %0).

Creterea cantitii de acid uric i scderea eliminrii acestui produs prin urin poate

duce la tulburri, cum ar fi:

- Guta boal genetic n care acidul uric cristalizeaz formnd sruri, urai, ce se depun la

nivelul articulaiilor determinnd crize dureroase.

- Insuficien renal cu apariia de nisip la rinichi (litiaz renal).

Hiperuricemia poate fi cauzat de un consum exagerat de carne sau de o tulburare

genetic n sinteza ribonucleoproteinelor.

Metabolismul intermediar al cromoproteinelor (hemoglobina)

Degradarea Hb (catabolismul) are loc la nivelul ficatului, splinei, rezultnd bilirubina

(pigment biliar galben, liposolubil) i porfirine (compui care se regsesc att n snge ct i

n urin; sunt o parte integrant a anumitor proteine din organism; n aceast categorie se

ncadreaz hemoglobina (celulele roii), mioglobina, i alte enzime specifice. Prin analiza

unei mostre de snge se determin numrul de porfirine din snge. Acest tip de analiz este

util n diagnosticul porfiriilor (boli metabolice cauzate de un deficit enzimatic in biosinteza

hemului) i al unor intoxicaii care altereaz sinteza hemului (porfirinele sunt precursori ai

hemului, iar hemul intra n compoziia hemoglobinei eritrocitare).

Sursa principal de bilirubin este hemoglobina hematiilor mbtrnite.

Bilirubina ajunge prin bil n intestin. Cea mai mare parte din bil se reabsoarbe i

ajunge iar n ficat i de aici n circulaie, iar o mic parte ajunge n intestinul gros unde

formeaz pigmeni (stercobilina din materiile fecale).

35

Bilirubina din circulaie ajunge i la nivelul rinichilor apoi n urin (urobilina

pigmentul din urin).

n snge, bilirubina se fixeaz pe albumin formnd fracia plasmatic a bilirubinei

cunoscut sub denumirea de bilirubin indirect sau neconjugat, liposolubil.

Prin fixarea pe albuminele serice bilirubina este reinut n lumenul vaselor i

transportat la ficat. Aici este preluat de pe albumin de ctre celulele hepatice i se conjug

cu acidul glucuronic (bilirubina direct sau conjugat), hidrosolubil. Acest fapt favorizeaz

eliminarea ei prin bil i meninerea ei n soluie pe cile biliare intra i extrahepatice.

Acesta este circuitul hepato-entero-hepatic.

Creterea pigmenilor biliari n urin are loc n cazul unor afeciuni hepatice.

Metabolismul creatinei i creatininei

Creatina se formeaz n organism, la nivelul ficatului, pancreasului, a parenchimului

renal din metabolizarea unor AA ca glicin, metionin, arginin. Creatina este depus n

esutul muscular i nervos. n muchiul scheletic, creatina se afl combinat cu acidul

fosforic, sub form de fosfocreatin, substan care furnizeaz energia necesar refacerii ATP

pentru susinerea contraciei musculare. Circa 2% din cantitatea de creatin este transformat

zilnic n creatinin printr-o reacie de deshidratare. Creatinina se elimin prin urin

(aproximativ 1,5g/24h).

Concentraia creatininei n snge 0,6 1,2mg%.

Reglarea metabolismului proteic se face prin mecanism neuro-umoral. Simpaticul

stimuleaz catabolismul, iar parasimpaticul stimuleaz anabolismul. Somatotropul, insulina i

hormonii estrogeni au rol anabolic. Glucocorticoizii i hormonii tiroidieni au rol catabolic. Un

rol important au i mecanismele genetice de reglare prin feed-back a biosintezei proteice.

Proteinemia reprezint totalitatea holoproteinelor din snge, cu valori cuprinse ntre

65 85g%0.

Creterea cantitii de proteine se numete hiperproteinemie, iar scderea

hipoproteinemie.

MetabolismulMetabolismul intermediar al proteinelorMetabolismul aminoacizilorBiosinteza AACatabolismul AAUreogeneza