+ All Categories
Home > Documents > Obiectul biochimiei

Obiectul biochimiei

Date post: 19-Jun-2015
Category:
Upload: gvmeareason
View: 967 times
Download: 5 times
Share this document with a friend
72
STRUCTURA STRUCTURA PROTEINELOR PROTEINELOR BIOCHIMIA BIOCHIMIA
Transcript
Page 1: Obiectul biochimiei

STRUCTURA STRUCTURA PROTEINELORPROTEINELOR

BIOCHIMIABIOCHIMIA

Page 2: Obiectul biochimiei

Obiectivele: Obiectivele: 1.Rolul biochimiei în sistemul de instruire a 1.Rolul biochimiei în sistemul de instruire a

mediculuimedicului 2.Particularităţile materiei vii2.Particularităţile materiei vii 3. Metod3. Metodeele de studii biochimicele de studii biochimice 4. Cele mai im4. Cele mai impportante descoperiri ale secolului XXortante descoperiri ale secolului XX 5. 5. Proteinele, rProteinele, rolul olul lor lor biologic biologic 6. Teoria polipeptidică a structurii proteinei6. Teoria polipeptidică a structurii proteinei 7.7. Gradele de organizare ale moleculei proteiceGradele de organizare ale moleculei proteice a)a) AA,AA, structura, principiile de clasificare structura, principiile de clasificare b)b) structura primară şi principiul descifrării eistructura primară şi principiul descifrării ei c)c) Structura secundară Structura secundară d)d) Structura terţiaStructura terţiarră. Domenile.ă. Domenile. e)e) Structura cuaternarăStructura cuaternară 88)) Proteinele fixatoare de Ca Proteinele fixatoare de Ca 9) Colagenul9) Colagenul 10) Clasificarea proteinelor 10) Clasificarea proteinelor 11) Endotelinele 11) Endotelinele

Page 3: Obiectul biochimiei

Biochimia:Biochimia:

pentru prima dată ca termen a fost pentru prima dată ca termen a fost întrodus in 1903 de către Carl întrodus in 1903 de către Carl Neiberg. Neiberg.

““bbiosios”” - - din greacă înseamnă din greacă înseamnă viaţăviaţă eeste ste ştiinţa despre structura şi ştiinţa despre structura şi

transformarea substanţelor chimice în transformarea substanţelor chimice în organism, care intră în componenţa organism, care intră în componenţa materiei vii, proceselor fizico-chimice materiei vii, proceselor fizico-chimice care stau la baza activităţii vitale care stau la baza activităţii vitale

Page 4: Obiectul biochimiei

BiochimiaBiochimiacca disciplină biochimia este a disciplină biochimia este

înrudită cu:înrudită cu:

- chimia organică – ce studiază- chimia organică – ce studiază structura şistructura şi proprietăţile proprietăţile substanţelor componente ale substanţelor componente ale materiei vii;materiei vii;

- fiziologia – ce studiază funcţiile - fiziologia – ce studiază funcţiile organismelor vii;organismelor vii;

-fizica – în ce priveşte metodele de -fizica – în ce priveşte metodele de studiu ale substanţelor organice.studiu ale substanţelor organice.

Page 5: Obiectul biochimiei

Scopul biochimieiScopul biochimiei studiul legăturii reciproce a studiul legăturii reciproce a

substanţelor şi funcţiilor acestorasubstanţelor şi funcţiilor acestora;; modificările compuşilor chimici din modificările compuşilor chimici din

organismul viuorganismul viu;; modul de transformare a energiei în modul de transformare a energiei în

sistemele vii; sistemele vii; mecanismele de reglare ale mecanismele de reglare ale

transformărilor chimice şi ale transformărilor chimice şi ale proceselor fizico-chimice în celule, proceselor fizico-chimice în celule, ţesuturi şi organeţesuturi şi organe;;

mecanismele moleculare de mecanismele moleculare de transmitere a informaţiei genetice în transmitere a informaţiei genetice în organism.organism.

Page 6: Obiectul biochimiei

Deosebim:Deosebim: Biochimia statică - Biochimia statică - studiază studiază

componenţa componenţa chimică a chimică a materiei vii materiei vii şi proprietăţile compuşilor şi proprietăţile compuşilor biologici separaţi.biologici separaţi.

Biochimia dinamică – Biochimia dinamică – studiază studiază complexitatea modificărilor de complexitatea modificărilor de substanţe în organism.substanţe în organism.

Biochimia funcţională – Biochimia funcţională – cercetează procesele chimice ce cercetează procesele chimice ce stau la baza diferitelor stau la baza diferitelor manifestări ale vitalităţii. manifestări ale vitalităţii.

Page 7: Obiectul biochimiei

Rolul biochimiei în practica medicală:Rolul biochimiei în practica medicală:

- Promovează progresul cercetărilor medicale;Promovează progresul cercetărilor medicale;- oferă cunoştinţele necesare înţelegerii stării oferă cunoştinţele necesare înţelegerii stării

de sănătate şi a mecanismelor patogenetice de sănătate şi a mecanismelor patogenetice în orice boală;în orice boală;

- stabilirea diagnosticului clinic de laborator;stabilirea diagnosticului clinic de laborator;- eexplicxplică modul de acţiune al medicamentelor, ă modul de acţiune al medicamentelor,

ca modulatori ai activităţii enzimatice, ca modulatori ai activităţii enzimatice, oferind datele necesare pentru sinteza de oferind datele necesare pentru sinteza de substanţe cu acţiune farmacologică dorită;substanţe cu acţiune farmacologică dorită;

- permite tratarea cu succes a avitaminozelor; permite tratarea cu succes a avitaminozelor; a insuficienţei sau hiperfuncţiei endocrine;a insuficienţei sau hiperfuncţiei endocrine;

Page 8: Obiectul biochimiei

Rolul biochimiei în practica Rolul biochimiei în practica medicală:medicală:

- progresele biochimiei au evidenţiat cauza progresele biochimiei au evidenţiat cauza unor boli numite “erori înăscute de unor boli numite “erori înăscute de metabolism” (oligofrenia fenilpiruvică)metabolism” (oligofrenia fenilpiruvică)

- este ştiinţa care explică “bolile este ştiinţa care explică “bolile moleculare” (anemia falciformă – sinteza moleculare” (anemia falciformă – sinteza unei Hb anormale Hb-S (Hb-seceră) care unei Hb anormale Hb-S (Hb-seceră) care cristalizează în eritrocite ducînd la cristalizează în eritrocite ducînd la hemoliză şi în final la moarte;hemoliză şi în final la moarte;

- analizele biochimice efectuate pe lichide analizele biochimice efectuate pe lichide biologice sau pe celule permit biologice sau pe celule permit evidenţierea precoce a numeroase boli, evidenţierea precoce a numeroase boli, evoluţia lor şi eficacitatea tratamentului.evoluţia lor şi eficacitatea tratamentului.

Page 9: Obiectul biochimiei

Cele mai importante descoperiri în Cele mai importante descoperiri în Biochimie în sec. XXBiochimie în sec. XX

1.1. Fi Fischscher er ((19021902)) – a efectuat sinteza – a efectuat sinteza artificială a peptidelor şi a elaborat teoria artificială a peptidelor şi a elaborat teoria polipeptidică a structurii proteinelor. polipeptidică a structurii proteinelor.

aa fost fost descifratdescifratăă structura primară a insulinei structura primară a insulinei ((SSaangernger,,19531953)); vasopresinei şi oxitocinei ; vasopresinei şi oxitocinei (Viniu, 1953) ; structura tridimensională a (Viniu, 1953) ; structura tridimensională a mioglobinei (Kendrmioglobinei (Kendrewew, 1960), structura Hb , 1960), structura Hb (Perut(Perutzz), lizozimei (Filips).), lizozimei (Filips).

2.2. Au fost separate enzimele în stare Au fost separate enzimele în stare cristalină, stabilindu-se structura lor, cristalină, stabilindu-se structura lor, mecanismele reacţiilor enzimatice şi reglarea mecanismele reacţiilor enzimatice şi reglarea activităţii acestora (activităţii acestora (Sumner;Sumner; Severin, Severin, Orehovici, Michaelis, KoOrehovici, Michaelis, Koshshland).land).

Page 10: Obiectul biochimiei

33. 1953 – Crick şi Watson au descoperit . 1953 – Crick şi Watson au descoperit structura secundară a DNA, fapt ce a structura secundară a DNA, fapt ce a permis înţelegerea principiilor permis înţelegerea principiilor transmiterii informaţiei geneticetransmiterii informaţiei genetice

1961 Nirenberg şi Matei au descoperit 1961 Nirenberg şi Matei au descoperit codul genetic, iar Jacob şi Monocodul genetic, iar Jacob şi Monodd– – mecanismul de reglare a sintezei mecanismul de reglare a sintezei proteinelorproteinelor (teoria “lac-operonului”) (teoria “lac-operonului”)..

1970 – biologia moleculară a pus ba1970 – biologia moleculară a pus bazelezele ingineriei genetice, care studiază ingineriei genetice, care studiază compoziţia chimică a genelor, inserarea compoziţia chimică a genelor, inserarea lor în celulălor în celulă şi repararea defectelor şi repararea defectelor geneticegenetice

Page 11: Obiectul biochimiei

CCele mai importante ele mai importante descoperiri în Biochimie în descoperiri în Biochimie în

sec. XXsec. XX La începutul sec. XX se formează o nouă La începutul sec. XX se formează o nouă

direcţie în biochimie – bioenergetica direcţie în biochimie – bioenergetica (Bah, Krebs, Lipman, Leninger, etc.) (Bah, Krebs, Lipman, Leninger, etc.)

În 1931 Enghelhard a descoperit În 1931 Enghelhard a descoperit fenomenul de fosforilare oxidativă, iar fenomenul de fosforilare oxidativă, iar în 1961 Mitcîn 1961 Mitchhelelll a formulat ipoteza a formulat ipoteza chimioosmotică, în argumentarea căreia chimioosmotică, în argumentarea căreia un rol important au avut lucrările lui un rol important au avut lucrările lui Sculaciov.Sculaciov.

Page 12: Obiectul biochimiei

5.Au fost studiate principalele căi ale 5.Au fost studiate principalele căi ale metabolismului glucidic, lipidic, proteic :metabolismului glucidic, lipidic, proteic :

a. au fost create schemele diferitor căi a. au fost create schemele diferitor căi de transformare a glucidelor şi formarea de transformare a glucidelor şi formarea în cursul acestor transformări a ATP în cursul acestor transformări a ATP (Emb(Embdden, Krebs, Dikens, Engelhardt, en, Krebs, Dikens, Engelhardt, Parnas) ;Parnas) ;

b. s-a elucidat procesele de oxidare şi b. s-a elucidat procesele de oxidare şi sinteză a acizilor graşi şi ale altor lipide sinteză a acizilor graşi şi ale altor lipide (Knoop, L(Knoop, Lyynen, Lipman) ;nen, Lipman) ;

c. s-au descoperit transaminazele c. s-au descoperit transaminazele aminoacizilor şi s-au puaminoacizilor şi s-au puss bazele studierii bazele studierii noilor căi de transformare a noilor căi de transformare a substanţelor azotate în organism (substanţelor azotate în organism (Krebs; Krebs; HenseleitHenseleitMardaşev. Beriozov, Nicolaev).Mardaşev. Beriozov, Nicolaev).

6. Bayliss – a utilizat termenul de 6. Bayliss – a utilizat termenul de hormonhormon

Page 13: Obiectul biochimiei

Particularităţile materiei vii:Particularităţile materiei vii: GGradul superior de organizare radul superior de organizare

structurală (caracterstructurală (caracterizat prin izat prin structura compusă şi diversitatea de structura compusă şi diversitatea de molecule)molecule)

Funcţia strict determinată şi sensul Funcţia strict determinată şi sensul său specific pentru fiecare parte său specific pentru fiecare parte componentă.componentă.

Capacitatea de a transforma şi a Capacitatea de a transforma şi a utiliza energia utiliza energia

Schimbul de substanţe cu mediul Schimbul de substanţe cu mediul încongurător şi autoreglarea încongurător şi autoreglarea transformărilor chimice.transformărilor chimice.

Capacitatea de autoreplicare sau Capacitatea de autoreplicare sau transmiteretransmitere a informaţiei genetice.a informaţiei genetice.

Page 14: Obiectul biochimiei
Page 15: Obiectul biochimiei

MetodMetodee de studii biochimice de studii biochimice

- Obiect de studiu poate fi:Obiect de studiu poate fi:- organismul integru - administrarea unor organismul integru - administrarea unor

substanţe şi determinarea produselor substanţe şi determinarea produselor finale, care se elimină,finale, care se elimină,

- organ, ţesut, celulă (mai întîi se supun organ, ţesut, celulă (mai întîi se supun omogenizării (fărîmiţării) pînă la omogenizării (fărîmiţării) pînă la structuri subcelulare (nuclee, mitocondrii, structuri subcelulare (nuclee, mitocondrii, lizozomi, peroxisomi, citomembrane), lizozomi, peroxisomi, citomembrane),

- Ultimele se separă prin ultracentrifugare, Ultimele se separă prin ultracentrifugare, apoi se extrag structuri biomoleculare, apoi se extrag structuri biomoleculare, care se reextrag, se purifică prin: care se reextrag, se purifică prin: distilare, evaporare, dializă, distilare, evaporare, dializă, electroforeză, cromatografie.electroforeză, cromatografie.

Page 16: Obiectul biochimiei

MetodMetodee moderne de moderne de cercetare:cercetare:

Spectroscopia infraroşie – se studiază Spectroscopia infraroşie – se studiază caracterul structural al moleculei, caracterul structural al moleculei, determinarea în microcantităţi a determinarea în microcantităţi a compuşilor străini;compuşilor străini;

Metoda cromotografică în straturi subţiri – Metoda cromotografică în straturi subţiri – permite extragerea metaboliţilor din ţesut permite extragerea metaboliţilor din ţesut (cantităţi minimale)(cantităţi minimale)

Metode imunochimice – identificarea Metode imunochimice – identificarea proteinelor individuale; secvenţa AA în lanţproteinelor individuale; secvenţa AA în lanţ

Scintigrafia – examinarea proceselor Scintigrafia – examinarea proceselor metabolice la toate nivelurile sistemului metabolice la toate nivelurile sistemului viu. viu.

Page 17: Obiectul biochimiei

ProteineleProteinele

reprezintă partea principală a celulelor oricărui reprezintă partea principală a celulelor oricărui organism viuorganism viu

““protosprotos” - ” - primul, de prima importanţăprimul, de prima importanţă Proteineşe sunt substanţe organice azotate, alcătuite Proteineşe sunt substanţe organice azotate, alcătuite

din din AAAA, legaţi în catene prin legături peptidice şi care , legaţi în catene prin legături peptidice şi care posedă organposedă organiizare structurală complicată.zare structurală complicată.

Principalele caracteristici:Principalele caracteristici:1.1. conţinutul de azot destul de constant (16% din masa conţinutul de azot destul de constant (16% din masa

uscată);uscată);2.2. prezenţa permanentă a componenţilor structurali – ai prezenţa permanentă a componenţilor structurali – ai

AAAA;;3.3. legăturile peptidice între legăturile peptidice între AAAA;;4.4. masa moleculară mare (4-5000 – pînă la milioane de masa moleculară mare (4-5000 – pînă la milioane de

Da);Da);5.5. organizarea structurală complicată, care determină organizarea structurală complicată, care determină

proprietăţile fizico-chimice, biologice ale proteinelor.proprietăţile fizico-chimice, biologice ale proteinelor.

Page 18: Obiectul biochimiei

Rolul biologicRolul biologic al proteinelor al proteinelor::1.1. sstructural (colagenul, elastina, keratina);tructural (colagenul, elastina, keratina);2.2. ccataliticatalitic (amilaza, pepsina, LDH); (amilaza, pepsina, LDH);3.3. de recepţie (receptorii hormonali);de recepţie (receptorii hormonali);4.4. contractil şi locontractil şi loccomotor (dinamic) –actina, omotor (dinamic) –actina,

miozinamiozina;;5.5. transport şi depozitare (Hb transportă oxigenul, transport şi depozitare (Hb transportă oxigenul,

iar Mb – îl depozitează în muşchi; transferina şi iar Mb – îl depozitează în muşchi; transferina şi feritina transportă şi depozitează fierul în sănge, feritina transportă şi depozitează fierul în sănge, ficat);ficat);

6.6. reglator reglator şi hormonalşi hormonal - reglarea creşterii şi - reglarea creşterii şi diferenţierii celulelor (diferenţierii celulelor (insulina, insulina, proteinele- proteinele- represor);represor);

7.7. de protejare faţă de corpi străini, virude protejare faţă de corpi străini, viruşişi, bacterii , bacterii (imunoglobuline);(imunoglobuline);

8.8. homeostatic – menţinerea constantelor sângelui homeostatic – menţinerea constantelor sângelui (albuminele determină presiunea oncotică – (albuminele determină presiunea oncotică – cantitatea, volumul lichidului în vasele sanguine);cantitatea, volumul lichidului în vasele sanguine);

9.9. de rezervă, trofică – proteinele alimentare.de rezervă, trofică – proteinele alimentare.

Page 19: Obiectul biochimiei

AminoaciziiAminoacizii (AA) (AA)

sunt derivaţii acizilor carboxilici la care un sunt derivaţii acizilor carboxilici la care un atom de H a fost substituit de grupa atom de H a fost substituit de grupa aminică. aminică.

În funcţie de poziţia în care a avut loc În funcţie de poziţia în care a avut loc substituţia destingem alfa, beta,substituţia destingem alfa, beta, gama şi gama şi etc. etc.

2020 de de aminoacizi fundamentaliaminoacizi fundamentali proteinogeni sunt proteinogeni sunt αα AA şi sunt de linia L. AA şi sunt de linia L.

Page 20: Obiectul biochimiei

Clasificarea AA:Clasificarea AA:

După După structurastructura R lateral (în alifatici – R lateral (în alifatici – aromatici; tio-; hidroxi; mono- sau di aromatici; tio-; hidroxi; mono- sau di carboxilici)carboxilici)

În funcţie de În funcţie de proprietăţile fizico- chimiceproprietăţile fizico- chimice (acizi, bazici şi neutri)(acizi, bazici şi neutri)

după rolul după rolul biologic: biologic: indespensabili, semi – indespensabili, semi – şi dispensabilişi dispensabili

Page 21: Obiectul biochimiei
Page 22: Obiectul biochimiei
Page 23: Obiectul biochimiei
Page 24: Obiectul biochimiei
Page 25: Obiectul biochimiei
Page 26: Obiectul biochimiei

Gradele de organizare ale Gradele de organizare ale moleculei proteicemoleculei proteice

SStructuratructura: :

primară primară secundară secundară t tererţiarăţiară cuaternaracuaternara

Page 27: Obiectul biochimiei

Structura primarăStructura primară succesiunea AA din succesiunea AA din

lanţul polipeptidic, lanţul polipeptidic, determinată determinată genetic. genetic.

este stabilizată de este stabilizată de legăturile peptidice legăturile peptidice covalente, care se covalente, care se formează la formează la interacţiunea grupei interacţiunea grupei -carboxilice a unui -carboxilice a unui AA cu AA cu -aminogrupa -aminogrupa următorului AA. următorului AA.

Page 28: Obiectul biochimiei
Page 29: Obiectul biochimiei
Page 30: Obiectul biochimiei

Proprietăţile legăturii Proprietăţile legăturii peptidice:peptidice:

este o legătură este o legătură covalentăcovalentă

coplanarea – toţi atomii coplanarea – toţi atomii grupelor peptidice se grupelor peptidice se află într-un singur planaflă într-un singur plan

2 forme de rezonanţă 2 forme de rezonanţă (ceto sau enol)(ceto sau enol)

poziţia trans a poziţia trans a subssubsttituienţilor în ituienţilor în raport cu leg C-Nraport cu leg C-N

capacitatea de a forma capacitatea de a forma legături de hidrogen legături de hidrogen (fiecare gr. peptidică (fiecare gr. peptidică poate forma 2 legături poate forma 2 legături de hidrogen)de hidrogen)

Page 31: Obiectul biochimiei

Principiile de descifrare a succesiunii Principiile de descifrare a succesiunii AA-etapele:AA-etapele:

hidroliza selectivă a proteinei (prin metodele hidroliza selectivă a proteinei (prin metodele enzimatice (tripsina, chimotripsina, pepsina) sau enzimatice (tripsina, chimotripsina, pepsina) sau chimice (cu bromura cianidică)) chimice (cu bromura cianidică))

– – identificarea succesiunii AA în fragmentele identificarea succesiunii AA în fragmentele obţinute prin metoda Edman.obţinute prin metoda Edman.

hidroliza selectivă a proteinei printr-o metoda hidroliza selectivă a proteinei printr-o metoda deosebita de prima pentru a primi alte fragmente deosebita de prima pentru a primi alte fragmente şi determinarea succesiunii AA în aceste şi determinarea succesiunii AA în aceste fragmente.fragmente.

restabilirea structurii primare a proteinelor prin restabilirea structurii primare a proteinelor prin suprapunerea capetelor segmentelor obţinute suprapunerea capetelor segmentelor obţinute prin alte metode, stablindu-se astfel segmentele prin alte metode, stablindu-se astfel segmentele de coincidenţă. de coincidenţă.

Page 32: Obiectul biochimiei

Principiile de descifrare a AA N şi C Principiile de descifrare a AA N şi C terminal:terminal:

LaLa determinarea determinarea AAAA N-terminal se utilizează: N-terminal se utilizează: 1.1. -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)-metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)2.2. - metoda Edman (cu fenilizotiocianat)- metoda Edman (cu fenilizotiocianat)3.3. -metoda cu dansil-metoda cu dansil4.4. - metoda enzimatică (cu aminopeptidaza)- metoda enzimatică (cu aminopeptidaza)Determinarea Determinarea AAAA C-terminal se efectuează prin: C-terminal se efectuează prin:1.1. metodametoda chimică cu hidrazina (metoda Acabori) chimică cu hidrazina (metoda Acabori)2.2. metodametoda enzimatică (carboxipeptidază) enzimatică (carboxipeptidază)3.3. folosindfolosind reducători: NaBH4 sau LiBH4reducători: NaBH4 sau LiBH4

Page 33: Obiectul biochimiei

Metoda lui SanMetoda lui Sanddgerger

Page 34: Obiectul biochimiei
Page 35: Obiectul biochimiei

Metoda lui EdmanMetoda lui Edman

Page 36: Obiectul biochimiei

Metoda lui AcaboriMetoda lui Acabori

Page 37: Obiectul biochimiei

Orice dereglare a structurii Orice dereglare a structurii primare a proteinelor duce la primare a proteinelor duce la

afectarea proprietăţii biologice.afectarea proprietăţii biologice.

BUFET –BUKET BUFET –BUKET Modificarea unui singur AA Modificarea unui singur AA

provoacă tulburări grave în provoacă tulburări grave în metabolism.metabolism.

ExEx: - dacă în poziţia 6 a lanţului : - dacă în poziţia 6 a lanţului ββ al Hb în loc de Glu se al Hb în loc de Glu se include Val – Hb – S – care include Val – Hb – S – care devine mai nestabilă, mai rău devine mai nestabilă, mai rău fixează O2 , este insolubilă şi fixează O2 , este insolubilă şi duce la apariţia duce la apariţia anemiei cu anemiei cu celule falciforme.celule falciforme.

Page 38: Obiectul biochimiei

Structura secundarăStructura secundară reprezintă modul înpachetarii catenei reprezintă modul înpachetarii catenei

polipeptidice într-o structură polipeptidice într-o structură ordonată, datorită formării legăturilor ordonată, datorită formării legăturilor de hidrogen între grupele peptidice de hidrogen între grupele peptidice ale unei catene sau a catenelor ale unei catene sau a catenelor învecinate.învecinate.

După configuraţie structura După configuraţie structura secundară se împarte în:secundară se împarte în:

-spirală-spirală -structură-structură

Page 39: Obiectul biochimiei

Particularităţile de baza ale Particularităţile de baza ale -spiralei:-spiralei:

orientată spre dreaptaorientată spre dreapta posedă simetrie posedă simetrie

elicoidală;elicoidală; legăturile de hidrogen legăturile de hidrogen

se formează între se formează între grupele peptidice ale grupele peptidice ale primului şi ale celui de primului şi ale celui de al patrulea rest de al patrulea rest de aminoacid;aminoacid;

radicalii laterali ai radicalii laterali ai aminoacizilor nu aminoacizilor nu participă la formarea participă la formarea -spiralei şi sînt -spiralei şi sînt dispuşi în exterior.dispuşi în exterior.

Page 40: Obiectul biochimiei

Particularităţile de baza ale Particularităţile de baza ale -spiralei:-spiralei:

regularitatea şi regularitatea şi identitatea spirelor: identitatea spirelor: îînalţimea unei spire nalţimea unei spire constituie 0,54 nm constituie 0,54 nm (5,4 (5,4 A)A) şi cuprinde 3,6 şi cuprinde 3,6 resturi de aminoaciziresturi de aminoacizi (înălţimea unui (înălţimea unui aminoacid este de 0,15 aminoacid este de 0,15 nm sau 1,5 A)nm sau 1,5 A). .

Periodicitatea Periodicitatea regularităţii regularităţii -spiralei -spiralei este egală cu 5 spire este egală cu 5 spire sau cu 18 aminoacizi. sau cu 18 aminoacizi. Lungimea unei perioade Lungimea unei perioade este de 2,7 nm.este de 2,7 nm.

Page 41: Obiectul biochimiei

Aminoacizii ce diminuiează Aminoacizii ce diminuiează (împedică) formarea elicei:(împedică) formarea elicei:

PPrezenţa: rezenţa: prolinei prolinei (atomul de N nu are H şi nu e capabil să formeze (atomul de N nu are H şi nu e capabil să formeze

legături de hidrogen intracatenar – se formează o îndoire, o legături de hidrogen intracatenar – se formează o îndoire, o încovoiere în lanţ.încovoiere în lanţ.

radicalilor voluminoşiradicalilor voluminoşi (Val, Asp) conferă o (Val, Asp) conferă o strângere sterică a elicei)strângere sterică a elicei)

Ser, TreSer, Tre – – gr. OH pot forma punţi de H – pot servi ca gr. OH pot forma punţi de H – pot servi ca factori destabilizatorifactori destabilizatori

Glu, Liz, His, ArgGlu, Liz, His, Arg – – apar forţe electrostatice de apar forţe electrostatice de respingere sau atragererespingere sau atragere

Page 42: Obiectul biochimiei

-structură-structură are configuraţia curbată, care se are configuraţia curbată, care se

formează cu ajutorul legăturilor de formează cu ajutorul legăturilor de hidrogen intercatenare în limită hidrogen intercatenare în limită unor sectoare a aceluiaşi lanţ unor sectoare a aceluiaşi lanţ polipeptidic sau a lanţurilor polipeptidic sau a lanţurilor alăturate. Această structură se mai alăturate. Această structură se mai numeşte structură în straturi numeşte structură în straturi pliante. pliante.

Page 43: Obiectul biochimiei

-structură poate fi de 2 -structură poate fi de 2 tipuri:tipuri:

„„cross formă” – participă cross formă” – participă un singur lanţun singur lanţ

-structură completă – -structură completă – participă 2 sau mai participă 2 sau mai multe catene, care poate multe catene, care poate fi:fi:

paralelă (N-terminaţiile paralelă (N-terminaţiile catenelor polipeptidice catenelor polipeptidice sînt îndreptate în sînt îndreptate în aceeaşi direcţie)aceeaşi direcţie)

antiparalelă (N-antiparalelă (N-terminaţiile sînt terminaţiile sînt îndreptate în diferite îndreptate în diferite direcţii).direcţii).

Page 44: Obiectul biochimiei
Page 45: Obiectul biochimiei

Deosebirile de alfa spirală :Deosebirile de alfa spirală :

are formă platăare formă plată distanţa între 2 resturi de AA este distanţa între 2 resturi de AA este

de 3,5 Ade 3,5 A punţile de H sunt intercatenare dar punţile de H sunt intercatenare dar

nu intracatenare ca la spiralănu intracatenare ca la spirală radicalii AA ies în ambele părţi ale radicalii AA ies în ambele părţi ale

structurii betastructurii beta

Page 46: Obiectul biochimiei

Structura terţiarăStructura terţiară reprezintă modul de împachetare a reprezintă modul de împachetare a

lanţului polipeptidic în spaţiu lanţului polipeptidic în spaţiu tridimensional. tridimensional.

proteinele se împart în proteinele se împart în globulareglobulare (Mb)(Mb) şi fibrilare şi fibrilare (ceratina, fibrina, (ceratina, fibrina, miozina,elastina)miozina,elastina)

se formează datorită interacţiunii se formează datorită interacţiunii dintre radicalii dintre radicalii AAAA situaţi situaţi la distantala distanta. .

Page 47: Obiectul biochimiei

Structura terţiarăStructura terţiară Legăturile ce stabilizează structura Legăturile ce stabilizează structura

terţiară:terţiară: Legăturile covalente:Legăturile covalente: -- disulfidice, disulfidice, - - pseudopeptidicepseudopeptidice - esterice- esterice Legăturile polareLegăturile polare - de hidrogen,- de hidrogen, - ionice, - ionice, - - electrostaticeelectrostatice interacţiuni hidrofobeinteracţiuni hidrofobe – – --forţele Van der Waalsforţele Van der Waals

Page 48: Obiectul biochimiei

Anume organizarea în structură Anume organizarea în structură tridimensională conferă proteinelor tridimensională conferă proteinelor activitate biologică.activitate biologică.

Radicalii AA, care posedă rotaţie liberă Radicalii AA, care posedă rotaţie liberă interacţionează, catena ciudat se curbează în interacţionează, catena ciudat se curbează în diferite locuri. Radicalii hidrofobi evitând apa diferite locuri. Radicalii hidrofobi evitând apa se concentrează în interior pe când grupele se concentrează în interior pe când grupele hidrofile se situiază la suprafaţa moleculei şi hidrofile se situiază la suprafaţa moleculei şi interacţionează cu apa, deaceia molecula interacţionează cu apa, deaceia molecula gigantă de proteină se dizolvă bine în apă. gigantă de proteină se dizolvă bine în apă.

Page 49: Obiectul biochimiei

În procesul stabilirii structurii terţiare În procesul stabilirii structurii terţiare se formează centrele de legătură se formează centrele de legătură (active) unde se leagă o anumită (active) unde se leagă o anumită substanţă numită la general ligand.substanţă numită la general ligand.

Ligandul este steric şi electrostatic Ligandul este steric şi electrostatic complementar CA (de ex. substratul cu complementar CA (de ex. substratul cu centrul activ al enzimei respective). centrul activ al enzimei respective).

În componenţa CA întră radicalii AA În componenţa CA întră radicalii AA (Tir; Glu; His, etc.) situaţi de regulă (Tir; Glu; His, etc.) situaţi de regulă departe unul de altul în lanţ, dar care se departe unul de altul în lanţ, dar care se pomenesc învecinaţi în acest centru în pomenesc învecinaţi în acest centru în procesul formării conformaţiei procesul formării conformaţiei moleculei la interacţiunea cu ligandul.moleculei la interacţiunea cu ligandul.

Page 50: Obiectul biochimiei
Page 51: Obiectul biochimiei

DDomeniomeniu:u:

– – reprezintă regiuni reprezintă regiuni compacte cu compacte cu organizarea terţiară , organizarea terţiară , relativ rigidă, separate relativ rigidă, separate între ele de segmente între ele de segmente mai puţin organizate mai puţin organizate care permitcare permit mişcareamişcarea unui domeniu unui domeniu faţă defaţă de altul.altul.

- sunt responsabile de - sunt responsabile de anumite funcţiianumite funcţii

- cu structuri şi proprietăţi - cu structuri şi proprietăţi similare sunt prezente în similare sunt prezente în diferite proteine, avînd diferite proteine, avînd roluri asemănătoare.roluri asemănătoare.

Page 52: Obiectul biochimiei

Structura cuaternară a Structura cuaternară a proteinelorproteinelor

Unele proteine sUnele proteine suunt alcătuite din mai multe nt alcătuite din mai multe lanţuri polipeptidicelanţuri polipeptidice.Fiecare lanţ în parte e .Fiecare lanţ în parte e numit numit protomer sau subunitprotomer sau subunitate.ate. Proteina Proteina integră reprezintă oligomerul şi posedă integră reprezintă oligomerul şi posedă structură cuaternară.structură cuaternară.

Funcţia specifică a unei proteine oligomere se Funcţia specifică a unei proteine oligomere se manifestă numai la nivelul structurii manifestă numai la nivelul structurii cuaternare, protomeri separaţi sunt inactivi. cuaternare, protomeri separaţi sunt inactivi.

Page 53: Obiectul biochimiei

molecula hemoglobinei constă din 4 molecula hemoglobinei constă din 4 protomeriprotomeri

Page 54: Obiectul biochimiei

Principalele legături care determină şi Principalele legături care determină şi stabilizează structura cuaternară sunt stabilizează structura cuaternară sunt legăturile legăturile slabe (de hidrogen, saline, forţe hidrofobe etc.).slabe (de hidrogen, saline, forţe hidrofobe etc.). Cât priveşte legăturile covalente (disulfidice, Cât priveşte legăturile covalente (disulfidice, pseudopeptidice), ele deasemenea stabilizează pseudopeptidice), ele deasemenea stabilizează aceste structurii, însă nu determină formarea lor.aceste structurii, însă nu determină formarea lor.

Asamblarea protomerilor, structura cuaternară Asamblarea protomerilor, structura cuaternară se realizează prin forţe slabe necovalente între se realizează prin forţe slabe necovalente între suprafeţele de contact complementare.suprafeţele de contact complementare.

Interacţiunile prin suprafeţe complementare Interacţiunile prin suprafeţe complementare prezintă fenomenul de cooperare- primele prezintă fenomenul de cooperare- primele interacţiuni favorizează formarea celorlalteinteracţiuni favorizează formarea celorlalte

Page 55: Obiectul biochimiei

ColagenulColagenul cea mai răspîndita proteină din organism.cea mai răspîndita proteină din organism. eeste o proteină extracelulară, fibrilară, componenta ste o proteină extracelulară, fibrilară, componenta

majoră a ţesutului conjuctiv şi osos. majoră a ţesutului conjuctiv şi osos. În ţesutul În ţesutul conjuctiv ea oferă rezistenţă, iar în cel osos constituie conjuctiv ea oferă rezistenţă, iar în cel osos constituie carcasa organică a mineralizării. carcasa organică a mineralizării.

Se deosebeşte de alte proteine după componenţa Se deosebeşte de alte proteine după componenţa aminoacidică şi alţi indici.aminoacidică şi alţi indici.

1. Fiecare al treilea AA din catenă este prezentat prin 1. Fiecare al treilea AA din catenă este prezentat prin glicină (30%)glicină (30%)

2. Fiecare al patrulea - prin Pro şi hidroxiPro (25%)2. Fiecare al patrulea - prin Pro şi hidroxiPro (25%)3. Conţine 10% Ala3. Conţine 10% Ala4. Conţine hidroxilizină4. Conţine hidroxilizină5. Conţinutul tioaminoacizilor şi tirozinei este redus5. Conţinutul tioaminoacizilor şi tirozinei este redus Se deosebesc cinci feluri de lanţuri primare: Se deosebesc cinci feluri de lanţuri primare: 1I, 1I, 1II, 1II,

1III, 1III, 1IV, 1IV, 2. Prin combinarea lor se formează 4 2. Prin combinarea lor se formează 4 tipuri principale de colagen.tipuri principale de colagen.

Page 56: Obiectul biochimiei

Colagenul:Colagenul: Structura primarăStructura primară prezintă o prezintă o

catenă polipeptidică curbată catenă polipeptidică curbată alcătuită din circa 1000 AA. alcătuită din circa 1000 AA. Fiecare al 3-lea este Gli, Fiecare al 3-lea este Gli, fiecare al 4-lea - Pro sau fiecare al 4-lea - Pro sau hidroxiPro. În locurile unde hidroxiPro. În locurile unde se află aceştea catena se se află aceştea catena se curbează formând spirala curbează formând spirala curbată curbată

Catenele polipeptidice ale Catenele polipeptidice ale colagenului nu pot forma colagenului nu pot forma alfa spirală cu simetrie alfa spirală cu simetrie elicoidală din cauza elicoidală din cauza prezenţei Pro, hidroxiPro şi prezenţei Pro, hidroxiPro şi glicineiglicinei, dar formea, dar formează alfa ză alfa spirala de colagen. spirala de colagen.

Structura secundară Structura secundară reprezintă alfa catene reprezintă alfa catene spiralate răsucite spre spiralate răsucite spre stânga stânga

Page 57: Obiectul biochimiei

Colagenul:Colagenul: 3 alfa catene spiralate, răsucite 3 alfa catene spiralate, răsucite

împreună sub forma unei spirale împreună sub forma unei spirale comune formează tropocolagenul, ce comune formează tropocolagenul, ce e stabilizată de interacţiunea e stabilizată de interacţiunea resturilor de Pro. resturilor de Pro.

Tropocolagenul este subunitatea Tropocolagenul este subunitatea structurală a colagenului. structurală a colagenului.

Structura cuaternarăStructura cuaternară: aşezarea : aşezarea subunităţilor de tropocolagen sub subunităţilor de tropocolagen sub formă de trepte, fiecare moleculă formă de trepte, fiecare moleculă fiind deplasată cu ¼ din lungime faţă fiind deplasată cu ¼ din lungime faţă de moleculele vecine. Monomerii de moleculele vecine. Monomerii sunt legaţi stabil prin legături sunt legaţi stabil prin legături covalente încrucişate inter şi covalente încrucişate inter şi intramoleculare, care le conferă intramoleculare, care le conferă microfibrilelor rezistenţă mecanică. microfibrilelor rezistenţă mecanică. Prin asocierea microfibrilelor se Prin asocierea microfibrilelor se formează fibrilele, iar din ele - fibra formează fibrilele, iar din ele - fibra de colagen. de colagen.

Colagenul este proteina care activ Colagenul este proteina care activ fixează ionii de Ca2+.fixează ionii de Ca2+.

Page 58: Obiectul biochimiei

Clasificarea contemporană a Clasificarea contemporană a proteinelorproteinelor

Savanţii M.Levitt şi C.Chiothia (1970) Savanţii M.Levitt şi C.Chiothia (1970) examinînd structura proteinelor le-au devizat în examinînd structura proteinelor le-au devizat în 5 clase (fiecare clasă diferă după prezenţa şi 5 clase (fiecare clasă diferă după prezenţa şi poziţia α-spiralei şi β-structurii)poziţia α-spiralei şi β-structurii)

1.1. Proteine ce conţin 100% α-elice, formînd o Proteine ce conţin 100% α-elice, formînd o structură globulară;structură globulară;

2.2. Proteine ce conţin β-structură şi, de regulă, Proteine ce conţin β-structură şi, de regulă, sunt alcătuite din două straturi antiparalele sau sunt alcătuite din două straturi antiparalele sau situate în forme “butoiaşe”;situate în forme “butoiaşe”;

3.3. Proteine ce conţin atît α cît şi β componente;Proteine ce conţin atît α cît şi β componente;4.4. Proteine ce înglobează α/ β segmente alternate Proteine ce înglobează α/ β segmente alternate

în structura secundară, formînd structura în structura secundară, formînd structura terţiară cu centrul β şi încercuite de α-spirale;terţiară cu centrul β şi încercuite de α-spirale;

5.5. Proteine neorganizate cu structura secundară Proteine neorganizate cu structura secundară evidenţiată nesemnificativ.evidenţiată nesemnificativ.

Page 59: Obiectul biochimiei

După dinamica domeniilor După dinamica domeniilor structuralestructurale

1.1. Proteine cu domenii rigide, imobile, Proteine cu domenii rigide, imobile, dure, unite prin segmente mari, dure, unite prin segmente mari, flexibile, ce le permit fluctuaţii în flexibile, ce le permit fluctuaţii în diapazon larg;diapazon larg;

2.2. Proteine cu domenii rigide, dure, unite Proteine cu domenii rigide, dure, unite prin porţiuni mici, denumite “balama” prin porţiuni mici, denumite “balama” cu o circulaţie mai redusă;cu o circulaţie mai redusă;

3.3. Proteine unde domeniile au roluri Proteine unde domeniile au roluri diverse – folosesc flexibilitatea pentru diverse – folosesc flexibilitatea pentru asigurarea unor funcţii.asigurarea unor funcţii.

Page 60: Obiectul biochimiei

Proteinele simple Proteinele simple (holoproteine)(holoproteine)

HistoneleHistonele -localizate în nucleu, conţin -localizate în nucleu, conţin AAAA bazici pînă la 30% (Arg, Liz). Au sarcina pozitivă, bazici pînă la 30% (Arg, Liz). Au sarcina pozitivă, sunt legate electrostatic cu acizii nucleici. sunt legate electrostatic cu acizii nucleici.

Funcţia: iau parte la reglarea metabolică a Funcţia: iau parte la reglarea metabolică a activităţii genomului, funcţie structurală activităţii genomului, funcţie structurală

AlbumineleAlbuminele – masă moleculară mică, PI 4,7, – masă moleculară mică, PI 4,7, sarcină negativă, sunt solubile în apă. sarcină negativă, sunt solubile în apă.

Rolul: determină presiunea oncotică, participă la Rolul: determină presiunea oncotică, participă la transportul substanţelor.transportul substanţelor.

GlobulineleGlobulinele - masă moleculară mai mare ca - masă moleculară mai mare ca albuminele, au caracter acid (PI – 6 -7,3), conţin albuminele, au caracter acid (PI – 6 -7,3), conţin în cantitate mare Glu, se dizolvă în soluţii saline în cantitate mare Glu, se dizolvă în soluţii saline slabe, dar nu în apă.slabe, dar nu în apă.

Rolul imunologic: sintetizează anticorpi.Rolul imunologic: sintetizează anticorpi.

Page 61: Obiectul biochimiei

Proteinele simple Proteinele simple (holoproteine)(holoproteine)

Protaminele Protaminele – au masă moleculară mică, – au masă moleculară mică, caracter alcalin (Arg şi Liz) dar nu conţin Trh, Tir caracter alcalin (Arg şi Liz) dar nu conţin Trh, Tir şi Fen, sunt solubile în apă, se dizolvă în soluţii şi Fen, sunt solubile în apă, se dizolvă în soluţii diluate de acizi şi baze. Se găsesc în cantităţi diluate de acizi şi baze. Se găsesc în cantităţi mari în celule germinale naturale ale peştilor: mari în celule germinale naturale ale peştilor: salmina (lapţii somnului), scumbrina (scumbrie). salmina (lapţii somnului), scumbrina (scumbrie).

ProlamineleProlaminele – (gliadine), se găsesc în boabele – (gliadine), se găsesc în boabele cerealelor, au un conţinut mare de Glu(20-25%) cerealelor, au un conţinut mare de Glu(20-25%) şi Pro (10-15%), dar mic de şi Pro (10-15%), dar mic de AA AA diaminomonocarboxilici: zeina (porumb); diaminomonocarboxilici: zeina (porumb); gliadina (grîu), hordeina (orz).gliadina (grîu), hordeina (orz).

GlutelineleGlutelinele sunt de natură vegetală (se găsesc în sunt de natură vegetală (se găsesc în bobul cerealelor), sunt insolubile în apă, dar bobul cerealelor), sunt insolubile în apă, dar solubile în soluţii acide şi alcaline diluate, sunt solubile în soluţii acide şi alcaline diluate, sunt bogate în Glu şi Liz.bogate în Glu şi Liz.

Page 62: Obiectul biochimiei

Proteinele conjugate Proteinele conjugate (Proteide):(Proteide):

1.1. NucleoproteineNucleoproteine

2.2. CromoproteineCromoproteine

3.3. FosfoproteineFosfoproteine

4.4. LipoproteineLipoproteine

5.5. MetaloproteineMetaloproteine

6.6. GlicoproteineGlicoproteine

Page 63: Obiectul biochimiei

NucleoproteineleNucleoproteinele

compuse din proteine şi acizi nucleici. compuse din proteine şi acizi nucleici. Componenţa proteică o alcătuiesc Componenţa proteică o alcătuiesc histonele, bogate în Arg şi Liz.histonele, bogate în Arg şi Liz.

Rol: constituie baza moleculară a unor Rol: constituie baza moleculară a unor procese biochimice fundamentale ca: procese biochimice fundamentale ca: stocarea, transmiterea şi exprimarea stocarea, transmiterea şi exprimarea informaţiei genetice, biosinteza informaţiei genetice, biosinteza proteinelor, diviziunea celulară.proteinelor, diviziunea celulară.

Page 64: Obiectul biochimiei

CromoproteineleCromoproteinele – compuse – compuse din proteină şi partea din proteină şi partea neproteică colorată. neproteică colorată.

1.1. - cromoproteide porfirinice- cromoproteide porfirinice2.2. - cromoproteide neporfirinice- cromoproteide neporfirinice Reprezentanţii: clorofila, hemoproteidele Reprezentanţii: clorofila, hemoproteidele

(Hb), sistemul de citocromi, catalaza, (Hb), sistemul de citocromi, catalaza, peroxidaza.peroxidaza.

Rolul:Rolul:1.1. participă în fotosintezăparticipă în fotosinteză2.2. transportul oxigenului şi CO2transportul oxigenului şi CO23.3. reacţiile de oxido-reducerereacţiile de oxido-reducere4.4. senzaţiile de lumină şi culoaresenzaţiile de lumină şi culoare

Page 65: Obiectul biochimiei

FosfoproteineleFosfoproteinele: : proteine + proteine + acidul fosforic (legate prin acidul fosforic (legate prin

legături esterice- de legături esterice- de hidroxiaminoacizi Ser, Tre )hidroxiaminoacizi Ser, Tre ) Reprezentanţi: cazeinogenul (proteina Reprezentanţi: cazeinogenul (proteina

laptelui), vitelina, vitelenina (din laptelui), vitelina, vitelenina (din gălbenuşul de ou), ihtulina (din icre de gălbenuşul de ou), ihtulina (din icre de peşte).peşte).

Rolul:Rolul:

- servesc ca material energetic, plastic în - servesc ca material energetic, plastic în porocesul de embriogeneză şi creştere porocesul de embriogeneză şi creştere postnatalăpostnatală

- alimentar- alimentar

Page 66: Obiectul biochimiei

Lipoproteine Lipoproteine - - proteine + proteine + lipide (fosfolipide, acizi graşi lipide (fosfolipide, acizi graşi

liberi, colesterol)liberi, colesterol) Rolul: Rolul: 1.1. Reprezintă constituienţi structurali ai celulelorReprezintă constituienţi structurali ai celulelor2.2. intervin în permeabilitatea biomembranelorintervin în permeabilitatea biomembranelor3.3. participă la transportul prin sânge şi limfă a participă la transportul prin sânge şi limfă a

unor substanţe liposolubile (vitaminelor unor substanţe liposolubile (vitaminelor liposolubile A, D, E, K, unor hormoni, liposolubile A, D, E, K, unor hormoni, medicamente)medicamente)

4.4. furnizează energiafurnizează energia în plasma sanguină lipoproteinele se în plasma sanguină lipoproteinele se

diferenţiază în 4 fracţiuni pe baza densităţii lor:diferenţiază în 4 fracţiuni pe baza densităţii lor:1.1. - - chilomicronii (d mai mică ca 0,95)chilomicronii (d mai mică ca 0,95)2.2. - cu densitate foarte mică (VLDL) (d mai mică ca - cu densitate foarte mică (VLDL) (d mai mică ca

1,006)1,006)3.3. - cu densitate mică (LDL) (d mai mică ca 1,065)- cu densitate mică (LDL) (d mai mică ca 1,065)4.4. - cu densitate mare (HDL) (d mai mică ca 1,2)- cu densitate mare (HDL) (d mai mică ca 1,2)

Page 67: Obiectul biochimiei

Glicoproteinele – Glicoproteinele – proteine + proteine + glucidică (glucozamină, glucidică (glucozamină,

galactozamină, a. hialuronic, galactozamină, a. hialuronic, glucozaminglicani)glucozaminglicani) Rolul:Rolul:

1.1. sunt constituienţi plastici ai celulei, intră în sunt constituienţi plastici ai celulei, intră în componenţa membranelor biologicecomponenţa membranelor biologice

2.2. au rol de protecţie a mucoaselor au rol de protecţie a mucoaselor gastrointestinale, ale aparatului respirator şi gastrointestinale, ale aparatului respirator şi urogenital faţă de acţiunea enzimelor urogenital faţă de acţiunea enzimelor proteolitice, a unor compuşi chimici sau agenţi proteolitice, a unor compuşi chimici sau agenţi mecanicimecanici

3.3. sunt inhibitori ai aglutinării hematiilorsunt inhibitori ai aglutinării hematiilor4.4. sunt componente specifice de grup sanguinsunt componente specifice de grup sanguin5.5. participă în reacţiile imunologiceparticipă în reacţiile imunologice

Page 68: Obiectul biochimiei

Metaloproteine: Metaloproteine: proteină proteină +metal (Fe, Cu, Zn, Mg)+metal (Fe, Cu, Zn, Mg)

Exemple: Hb- conţine Fe: transportul gazelorExemple: Hb- conţine Fe: transportul gazelor Feritina – conţine Fe, localizată în ficat, Feritina – conţine Fe, localizată în ficat,

constituie rezerva, depozitul de Fe din constituie rezerva, depozitul de Fe din organismorganism

Transferina – conţine Fe, Cu şi Zn, se află în Transferina – conţine Fe, Cu şi Zn, se află în plasma sanguină, transportă Fe în oprganismplasma sanguină, transportă Fe în oprganism

Mioglobina – conţine Fe, se află în muşchi, Mioglobina – conţine Fe, se află în muşchi, rol de transportor şi rezervor al oxigenului în rol de transportor şi rezervor al oxigenului în muşchimuşchi

Ceruloplasmina – conţine Cu, se află în Ceruloplasmina – conţine Cu, se află în plasma sanguină, transportor al Cu în plasma sanguină, transportor al Cu în organism şi acţiune oxidazică asupra organism şi acţiune oxidazică asupra vitaminei C.vitaminei C.

Page 69: Obiectul biochimiei

Proteinele fixatoare de CaProteinele fixatoare de Ca sunt proteine ce posedă afinitate magoră de sunt proteine ce posedă afinitate magoră de

legare a ionilor de Ca. Toate conţin resturi de γ legare a ionilor de Ca. Toate conţin resturi de γ carboxiglutamat de care se fixează ionii de Ca.carboxiglutamat de care se fixează ionii de Ca.

γ carboxiglutamatul se formează din Glu sub γ carboxiglutamatul se formează din Glu sub acţiunea enzimei, care ca coenzimă are vitamina acţiunea enzimei, care ca coenzimă are vitamina K.K.

Exemple:Exemple:1.1. colagenulcolagenul2.2. calmodulina – o proteină mică ce posedă patru calmodulina – o proteină mică ce posedă patru

locusuri de fixare pentru ionii de Calocusuri de fixare pentru ionii de Ca3.3. factorii coagulării sângelui(II,VII,IX, X)factorii coagulării sângelui(II,VII,IX, X)4.4. fosfolipaza Cfosfolipaza C

Page 70: Obiectul biochimiei

Peptidele active:Peptidele active: Endotelinele – Endotelinele – o familie de peptide noi cu o familie de peptide noi cu

activitate biologică activă deosebită. În anul activitate biologică activă deosebită. În anul 1988 Yangisana au obţinut din cultura 1988 Yangisana au obţinut din cultura endoteliului vascular un peptid cu efect biologic endoteliului vascular un peptid cu efect biologic pronunţat numit endotelina (ET).pronunţat numit endotelina (ET).

ET- sunt cei mai efectivi factori vasoactivi.ET- sunt cei mai efectivi factori vasoactivi. ClasificareClasificare: deosebim ET1, ET2, ET3 (izoforme).: deosebim ET1, ET2, ET3 (izoforme). Deosebirile între ele:Deosebirile între ele:1.1. sunt codificate de gene diferitesunt codificate de gene diferite2.2. sunt expresate în mod diferit în ţesut vascular.sunt expresate în mod diferit în ţesut vascular.3.3. ET-1 şi ET2 – sunt vasoconstrictori puterniciET-1 şi ET2 – sunt vasoconstrictori puternici Structură: ET1 Structură: ET1 un peptid biciclic format din 21 un peptid biciclic format din 21

aminoacizi.aminoacizi.

Page 71: Obiectul biochimiei

Sinteza şi degradarea:Sinteza şi degradarea: Sinteză: trei etape:Sinteză: trei etape:1.1. hidroliza proteolitică a preproendotelinei (92 hidroliza proteolitică a preproendotelinei (92

a/a) sub acţiunea convertazei 1 – cu formare de a/a) sub acţiunea convertazei 1 – cu formare de proendotelină (40 a/a).proendotelină (40 a/a).

2.2. hidroliza capătului C terminal (– 2 a/a) sub hidroliza capătului C terminal (– 2 a/a) sub acţiunea carboxipeptidazeiacţiunea carboxipeptidazei

3.3. sub acţiunea convertazei 2 proendotelina trece sub acţiunea convertazei 2 proendotelina trece în endotelină (21 a/a).în endotelină (21 a/a).

Degradarea:Degradarea: 2 enzime 2 enzime1.1. metaloendopeptidază cu PH optim de 5,5metaloendopeptidază cu PH optim de 5,52.2. endotelinază (serinproteinaza)endotelinază (serinproteinaza)

Page 72: Obiectul biochimiei

EndotelineleEndotelinele Acţiune:Acţiune: 2 tipuri de receptori: ET-A şi ET-B – situaţi 2 tipuri de receptori: ET-A şi ET-B – situaţi

nu numai în endoteliul vaselor ci şi în rinichi, nu numai în endoteliul vaselor ci şi în rinichi, plămîni, suprarenale, ţesut nervos.plămîni, suprarenale, ţesut nervos.

ET-A –receptorii + structurile fixatoare de G proteină ET-A –receptorii + structurile fixatoare de G proteină - mediază constricţia vaselor. Funcţia ET-B - mediază constricţia vaselor. Funcţia ET-B receptorilor e cuplată cu activarea fosfolipazei C şi receptorilor e cuplată cu activarea fosfolipazei C şi A2, majorarea nivelului de Ca intracelular – cu A2, majorarea nivelului de Ca intracelular – cu majorarea intensivă a prostaciclinei şi/sau majorarea intensivă a prostaciclinei şi/sau tromboxanului A2 – ceea ce conduce atât la tromboxanului A2 – ceea ce conduce atât la constricţia cât şi dilatarea vaselor. constricţia cât şi dilatarea vaselor.

Rolul:Rolul:1.1. reglează tonusul vaselor şi în general reglează tonusul vaselor şi în general

cardiohemodinamicacardiohemodinamica2.2. participă în patogenia HTA esenţialeparticipă în patogenia HTA esenţiale3.3. ET-1 şi ET-3 – posedă efecte neurologice (în ţesutul ET-1 şi ET-3 – posedă efecte neurologice (în ţesutul

nervos intensifică sinteza fosfoinozitolfosfatului), nervos intensifică sinteza fosfoinozitolfosfatului), provoacă modificări în reacţiile de comportare, efect provoacă modificări în reacţiile de comportare, efect central cardiorespirator.central cardiorespirator.

4.4. reglează starea funcţională a endoteliului, stratului reglează starea funcţională a endoteliului, stratului intim arterial şi venos din diferite vaseintim arterial şi venos din diferite vase


Recommended