+ All Categories
Home > Documents > Biochimia Prod Alim

Biochimia Prod Alim

Date post: 02-Jan-2016
Category:
Upload: ruxandra-mihaela-cretu
View: 204 times
Download: 18 times
Share this document with a friend
118
CORNELIA LUNGU BIOCHIMIA PRODUSELOR ALIMENTARE
Transcript
Page 1: Biochimia Prod Alim

CORNELIA LUNGU

BIOCHIMIA PRODUSELOR ALIMENTARE

Page 2: Biochimia Prod Alim

Cuprins

Biochimia produselor alimentare

2

CUPRINS

1. Proteine ......................................................................................... 4 1.1. Aspecte generale. Clasificare................................................. 4 1.2. Aminoacizi ............................................................................. 6

1.2.1. Clasificare .................................................................. 6 1.2.2. Proprietăţile generale ale aminoacizilor ..................... 10

1.2.2.1. Proprietăţi fizice ........................................... 10 1.2.2.2. Proprietăţi acido – bazice ............................ 11 1.2.2.3. Proprietăţi chimice ....................................... 11

1.3. Peptide ................................................................................. 17 1.3.1. Definiţie, clasificare, nomenclatură. .............................. 17 1.3.2. Proprietăţile peptidelor ................................................. 18 1.3.3. Peptide naturale ........................................................... 19

1.4. Protide (Proteine) ................................................................. 20 1.4.1. Aspecte generale ......................................................... 20 1.4.2. Structura proteinelor .................................................... 21

1.4.2.1. Structura primară ........................................... 22 1.4.2.2. Organizarea spaţială a moleculelor proteice .. 22

1.4.3. Proprietăţile generale ale proteinelor ........................... 27 1.4.3.1. Proprietăţi electrochimice................................ 27 1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor .................................. 27 1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor .................... 28 1.4.3.4. Denaturarea proteinelor ................................. 29 1.4.3.5. Proprietăţi biochimice. Reacţia antigen-anticorp ..................................................................................... 30

1.4.4. Clasificarea proteinelor ................................................ 31 1.4.4.1. Holoproteide globulare ................................... 31 1.4.4.3. Holoproteide fibrilare ...................................... 32 1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate)................ 33

2. Acizi nucleici ............................................................................... 43 2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici ........................ 43

2.1.1. Acidul fosforic ............................................................... 43 2.1.2. Pentozele (riboza şi dezoxiriboza) ............................... 44 2.1.3. Bazele azotate ............................................................. 44

2.2. Nucleozide ........................................................................... 45 2.3. Nucleotide ............................................................................ 47 2.4. Acizii dezoxiribonucleici ....................................................... 50

2.4.1. Structura primară a AND .............................................. 51 2.4.2. Structura secundară ..................................................... 52 2.4.3. Denaturarea şi renaturarea ADN .................................. 54

2.5. Acizii ribonucleici .................................................................. 55 2.5.1. Tipuri de ARN .............................................................. 55

3. Lipide ........................................................................................... 58 3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol. ....................................... 58 3.2. Acizii graşi din constituţia lipidelor ........................................ 60 3.3. Lipide simple ........................................................................ 63

Page 3: Biochimia Prod Alim

Cuprins

Biochimia produselor alimentare

3

3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau grăsimi neutre) .................... 63 3.3.1.1. Proprietăţile fizice ale acilglicerolilor ............... 64 3.3.1.2. Proprietăţile chimice ale triacilglicerolilor ........ 65

3.3.2. Ceride .......................................................................... 68 3.3.3.Steride .......................................................................... 69

3.4. Lipide complexe ................................................................... 72 3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) ................................................... 72

3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide) ............. 73 3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) ................. 74 3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine) .................. 75

3.4.2. Glicolipide .................................................................... 76 3.4.2.1. Cerebrozidele ................................................. 76 3.4.2.2. Gangliozidele ................................................. 76

4. Glucide ........................................................................................ 77 4.1. Clasificarea glucidelor .......................................................... 77

4.1.1. Oze (monoglucide) ....................................................... 78 4.1.1.1. Proprietăţi structurale ..................................... 78 4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor .............................. 78 4.1.1.3. Proprietăţile fizice şi chimice ale monozaharidelor ..................................................................................... 82 4.1.1.4. Monozaharide mai importante ........................ 84 4.1.1.5. Derivaţi ai monozaharidelor ............................ 88

4.1.2. Oligozaharide ............................................................... 89 4.1.2.1. Dizaharide ...................................................... 89 4.1.2.2. Trizaharidele .................................................. 92 4.1.2.3. Tetrazaharidele .............................................. 92

4.1.3. Polizaharide ................................................................. 93 4.1.3.1. Glicani ( poliglucide fără aminozaharuri) ........ 94 4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri) ..................................................................................... 96

4.1.4. Heteropolizaharidele .................................................... 98 5. Vitamine ..................................................................................... 101

5.1. Clasificarea vitaminelor ....................................................... 101 5.1.1. Vitamine liposolubile ................................................... 102 5.1.2. Vitamine hidrosolubile ................................................. 108

Bibliografie...................................................................................... 118

Page 4: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

4

1. Proteine

1.1. Aspecte generale. Clasificare

Proteinele sunt componenţi de o deosebită importanţă fiind universal şi

obligatoriu răspândiţi în materia vie. Sunt o clasă de compuşi care au ca

unităţi de bază aminoacizii ce pot fi eliberaţi prin reacţii de hidroliză acidă,

alcalină, enzimatică.

Proteinele constituie categoria structurală fundamentală a celulei vii.

În regnul animal proteinele celulare reprezintă 50-70% din substanţa uscată,

şi în regnul vegetal, 2-35%.

În organismul animal (inclusiv uman) proteinele îndeplinesc diferite roluri

(funcţii):

- structural sau plastic, reprezentând principalii constituenţi ai

citoplasmei şi organitelor celulare, a umorilor şi lichidelor biologice;

- catalitic, intervenind în calitate de enzime şi hormoni în realizarea

reacţiilor biochimice şi metabolice specifice vieţii, în coordonarea şi

reglarea acestora în condiţii compatibile cu viaţa;

- imunologic (de apărare);

- de transport a unor substanţe importante pentru viaţă;

- contractil şi de rezistenţă mecanică;

- de protecţie şi de detoxifiere;

- fizico-chimic: intervenţie în reglarea schimburilor de apă şi electroliţi

în interiorul şi în afara celulei;

- aprovizionarea cu substanţe pentru biosinteza unor compuşi necesari

organismului: aminoacizii rezultaţi din catabolismul proteinelor,

plasmatici şi musculari, care nu mai au specificitate de origine, sunt

precursorii porfirinelor, acizilor nucleici, diferiţi hormoni, creatină,

creatinină, carnozină, anserină, glutation, baze purinice şi pirimidinice.

Page 5: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

5

Ţinând cont de natura chimică, substanţele proteice pot fi clasificate în :

Peptide care pot fi oligo şi polipeptide:

Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

octopeptide, nanopeptide şi decapeptide.

Polipeptidele au cel puţin 10 resturi aminoacidice şi maximum

100 resturi aminoacidice. Majoritatea polipeptidelor au acţiune

hormonală, neurotransmiţătoare şi enzimatică. Mai importante sunt:

insulina, glucagonul, hormonul adrenocorticotrop, calcitonina şi

parathormonul, colecistokinina, endorfinele, polipeptid-enzimele.

Protide (proteinele) sunt macromolecule care conţin minimum 100

resturi aminoacide, prezintă o organizare structurală determinată genetic şi

clasificate în două mari grupe: haloproteide şi heteroproteide.

Haloproteide (proteine simple) care conţin numai aminoacizi în

structura lor. la rândul lor pot fi: homoproteide globulare şi

homoproteide fibrilare.

Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

componentă prostetică de natură neproteică şi co componenetă

proteidică cu structură macromoleculară, formată dinaminoacizi. La

rândul lor se clasifică în : glicoproteide, lipoproteide, metalproteide,

fosfoproteide, cromoproteide, nucleoproteide.

După funcţia biologică proteidele se clasifică în:

- proteine structurale: reticulină, glicoproteide, mucoproteide, fibrină,

sclerotină;

- proteine contractile: miozina şi actina;

- proteine de rezervă: proteinele albuşului de ou (ovoalbumina),

cazeinele din lapte, gliadina din grâu, zeina din porumb;

- proteine de stocare: feritina;

- proteine de transport: mioglobina, hemoglobina, homocianina,

lipidoproteidele, ceruloplasmina;

- proteine de protecţie: imunoglobulinele;

- enzime din toate clasele (oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze,

liaze, izomeraze, sintetaze);

Page 6: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

6

- hormoni – proteine strict specializate cu rol în reglarea organismului

animal;

- toxine – proteine secretate de bacterii: toxina botulinică, veninul unor

animale (şerpi), existente în unele seminţe (ricina din ricin);

- proteine cu alte funcţii, cum ar fi funcţia anticoagulare existentă la

unele specii de peşti care trăiesc în apele polare, fibroina secretată

de viermii de mătase sau păianjeni.

Din punct de vedere nutriţional proteinele se clasifică în:

- proteine din clasa I, care conţin toţi aminoacizii esenţiali în proporţii

apropiate de cele necesare omului, cu o mare eficienţă în

promovarea creşterii, pe care o pot întreţine chiar când aportul este

mai redus (proteine din carne, peşte, ou, lapte);

- proteine din clas a-II-a, care conţin toţi aminoacizii esenţiali, dar nu în

proporţii corespunzătoare, 1-3 aminoacizi găsindu-se în proporţii mai

reduse, care limitează utilizarea celorlalţi. Pentru întreţinerea creşterii,

aceste proteine sunt necesare în cantităţi aproape de două ori mai

mari decât cele din clasa I, adaosul ponderal la organismul în

creştere fiind mai mic, însă la adult pot menţine bilanţul azotat în

echilibru (proteinele din soia, cereale, leguminoase);

- proteine din clas a-III-a, care au absenţi 1-2 aminoacizii esenţiali,

(triptofan, lizină) şi un dezechilibru pronunţat în balanţa aminoacidică.

Proteinele din această clasă, oricare ar fi aportul lor în dietă, nu pot

întreţine creşterea şi nici echilibrul azotat (colagenul, zeina din

porumb).

1.2. Aminoacizi

Aminoacizii sunt combinaţii organice cu funcţii mixte care conţin cel puţin

câte o grupare carboxil şi amino legate pe acelaşi rest hidrocarbonat.

1.2.1. Clasificare

Aminoacizii pot fi clasificaţi după următoarele criterii:

După gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

aminoacizii sunt clasificaţi în:

Page 7: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

7

aminoacizi proteinogenici, adică participanţi la structura primară a unei

proteine;

aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

primară a proteinei, în această categorie intrând:

- aminoacizi latirogeni care au acţiune neurotoxică;

- aminoacizi care conţin seleniu care sunt toxici;

- compuşi cu structură apropiată aminoacizilor.

După polaritatea catenei laterale:

aminoacizi cu catena laterală nepolară sau hidrofobică: alanină,

izoleucină, metionină, fenilalanină, prolină, triptofan, valină;

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară neîncărcată

electric (hidrofilică): serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină, cisteină;

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

electric pozitiv: lizină, arginină, histidină;

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

electric negativ: acid aspartic şi acid glutamic.

După numărul de grupări amino şi carboxilice care intră în structura

lor:

aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;

aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;

aminoacizi monoamino-monocarboxilici care conţin sulf;

aminoacizi monoamino-dicarboxilic;

aminoacizi diamino-monocarboxilici;

Există şi un aminoacid diamino-dicarboxilic şi anume cistina care este format

din două molecule de cisteină.

După importanţa lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:

aminoacizi esenţiali: fenilalanină, histidină, izoleucină, leucină, lizină,

metionină, treonină, triptofan, valină;

aminoacizi neesenţiali: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, acid

glutamic, cisteină, glicină, glutamină, prolină, serină, tirozină.

Page 8: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

8

De remarcat că în hidrolizatele proteice, de origine animală sau vegetală,

aminoacizii se găsesc sub forma izomerilor L. Izomerii D ai unor aminoacizi

se găsesc în pereţii celulari ai unor microorganisme şi în polipeptide care au

o acţiune antibiotică.

Aminoacizi proteici

Prin hidroliza completă a proteinelor se obţin aproximativ 20 de ∝-aminoacizi

(cu excepţia prolinei şi hidroxiprolinei care sunt ∝-iminoacizi) şi care

reprezintă unităţile structurale ale proteinelor.

Luând în considerare clasificarea cea mai raţională, respectiv după

polaritatea radicalilor aminoacizilor, aceştia se pot subîmpărţi în:

Aminoacizi cu radicali nepolari. Această grupă cuprinde patru

aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina şi izoleucina), doi

aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf

(metionina) şi un iminoacid (prolina). Aceşti aminoacizi se

caracterizează printr-o solubilitate în apă mai mică decât a

aminoacizilor polari.

Alanina (Ala)

+H3N CH COO-

CH3

Valina (Val)

+H3NCHCH COO-

CH3H3C

Leucina (Leu)

+H3N CH

CH

COO-

CH2

CH3H3C

Izoleucina (Ile)

+H3N CH

CH

COO-

H3C C2H5

+H3N CH COO-

CH2

Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp)

+H3N CH COO-

CH2

NH

COO-

CH3

+H3N CH

(CH2)2S

Metionina (Met)

COO-

CC

CNH2+

H2

H2 H2

Prolina (Pro)

Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi. Din această grupă fac

parte: un aminoacid alifatic (glicina, glicocolul), doi hidroxiaminoacizi

(serina şi treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina),un aminoacid

aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina).

Page 9: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

9

+H3N COO-CH2

Glicina (Gly)

+H3N CH COO-

CH2OH

Serina (Ser)

+H3N CH

CH

COO-

CH3

OH

Treonina (Thr)

+H3N CH COO-

CH2 SH

Cisteina (Cys)

CH2

+H3N CH COO-

OHTirozina (Tyr)

CH2

+H3N CH COO-

CO NH2

Asparagina (Asn)

+H3N CH COO-

CH2

CH2

CO NH2

Glutamina (Gln)

Datorită grupărilor lor polare care pot forma legături de hidrogen cu

moleculele de apă, aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă decât

aminoacizii cu radicali nepolari.

Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acezi). Din această

grupă fac parte doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic).

COO-CH2

+H3N CH COO-

Acidul aspartic (Asp)

CH2

+H3N CH COO-

CH2COO-

Acidul glutamic (Glu)

Datorită grupării carboxilice β-, respectiv γ-, aceşti aminoacizi prezintă la

pH=7, o sarcină totală negativă.

Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici). Din această

grupă fac parte: doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina), şi un

aminoacid slab bazic (histidina).

+H3N CH COO-

CH2

CH2CH2CH2

NH3+

Lizina (Lys)

+H3N CH COO-

(CH2)3

NH2

+NH2

NH

C

Arginina (Arg)

+H

+H3N CH COO-

CH2

NN H

Histidina (His)

Datorită grupării ε- amino alizinei, grupării quanil a argininei şi ciclului

imidazolic al histidinei, aceşti aminoacizi prezintă, la pH=7, o sarcină totală

pozitivă.

Page 10: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

10

Aminoacizi rari în proteine

În această grupă se găsesc cca. 100 de aminoacizi identificaţi în hidrolizate

proteice. Aceşti aminoacizi se deosebesc de cei neproteici prin aceea că

apar numai în anumite proteine. Spre exemplu, în compoziţia colagenului şi

gelatinei intră în aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină iar în elastină,

aminoacidul desnozină. Un alt exemplu îl constituie aminoacidul tiroxină care

intră în compoziţia tireoglobulinei.

Aceşti aminoacizi provin din transformări enzimatice ulterioare translaţiei

aminoacizilor standard în lanţul proteic.

Aminoacizi neproteici

În natură sunt prezenţi, în formă liberă sau ca derivaţi, dar nu apar în

proteine, peste 200 de aminoacizi dintre aceştia se pot menţiona:

Sarcozina - este un derivat metilat al glicinei, fiind un produs

intermediar de metabolism a compuşilor cu un singur atom de carbon.

Betaina – este derivatul trimetilat al glicinei, fiind un produs intermediar

al metabolismului lipidelor.

Homoserina - este un produs intermediar de metabolism.

Ornitina şi citrulina – sunt produşi intermediari importanţi ai

biosintezei ureei.

Acidul γ-aminobutiric – participă în calitate de agent chimic la

transmiterea impulsurilor nervoase.

β-alanina – se găseşte în peptidele naturale carnozină şi anserină şi

intră în compoziţia acidului pantotenic şi a derivatului său coenzima A.

1.2.2. Proprietăţile generale ale aminoacizilor

1.2.2.1. Proprietăţi fizice

Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, nevolatile cu temperatură de

topire ridicată. Sunt insolubili în solvenţi nepolari, solubili în solvenţi polari şi

cu solubilitate diferită în apă. Au conductibilitate electrică diferenţiată în

raport cu pH-ul soluţiei apoase. Grupele ionice prezintă hidrofilie, iar catenele

Page 11: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

11

hidrocarbonate, hidrofibie. După natura radicalului R se poate aprecia

hidrofilia sau hidrofibia aminoacizilor.

1.2.2.2. Proprietăţi acido – bazice

Aminoacizii au un caracter amfoter datorită prezenţei concomitente în

moleculă a unei grupări funcţionale acide (-COOH) şi a unei grupări

funcţionale bazice (-NH3). Moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni

bipolari de formă:

R C

NH3+

COO-

H

Amfionul bipolar poate funcţiona ca acid sau ca bază în prezenţa acizilor sau

a bazelor.

OH--H2O

COO-H2N

R

CH++H3N CH COO-

R bază anion

H+ + +H3N CH COO-

R

+H3N CH COOH

R

acid cation

Deoarece în soluţie acidă aminoacizii se găsesc sub formă de cationi; ei vor

migra în cursul electrolizei spre catod, iar în soluţie bazică spre anod.

Amfionul bipolar fiind atras în mod egal de anod şi catod, nu migrează în

soluţie şi nu contribuie deci la transportul curentului.

În strânsă legătură cu caracterul amfoter al aminoacizilor, de o deosebită

importanţă apare noţiunea de pH izolelectric (pHi) sau punct izoelectric,

adică pH-ul la care soluţia apoasă a unui aminoacid conţine anioni şi cationi,

ai aminoacidului, în proporţie egală. La pH-ul izoelectric solubilitatea

aminoacizilor este minimă, iar mobilitatea în câmp electric devine nulă.

1.2.2.3. Proprietăţi chimice

Aminoacizii fiind combinaţii organice cu funcţiuni mixte, vor prezenta reacţiile

grupărilor carboxil respectiv a grupărilor amino, reacţiile catenelor laterale,

Page 12: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

12

reacţii dictate de prezenţa simultană a funcţiilor –COOH şi -NH2 şi reacţii

specifice anumitor aminoacizi.

1. Reacţiile grupei carboxil

Decarboxilarea aminoacizilor monocarboxilici conduce la monoamine şi a

celor diaminaţi la diamine.

R CH2 CH COOHNH2

CO2-R CH2 CH2 NH2

Procesul se poate realiza chimic sau enzimatic. Aminele care rezultă pe cale

enzimatică au funcţii biologice şi organoleptice dintre cele mai semnificative

şi se numesc amine biogene. Ele sunt componente ale alimentelor

neprelucrate (de exemplu: citrice, banane, leguminoase, cereale, etc.) şi a

celor prelucrate dirijat în prezenţa microorganismelor (lactate şi brânzeturi,

produse din carne, murături, vin, bere, etc.). Multe amine biogene sunt toxice

şi de aceea nivelul concentraţiilor este strict urmărit analitic.

Amine biogene mai importante: Histamina – rezultă prin decarboxilarea histidinei. Este o amină

biogenă cu importante funcţii fiziologice (în primul rând reglează

secreţia gastrică, este hipotensiv, reglează tonusul fibrelor musculare

netede) dar şi cu un important potenţial toxic şi alergen.

CH2 NH2CH2NN H

Histamina Triptamina – rezultă prin decarboxilarea triptofanului şi este

hipertensiv. Serotonina este un derivat al triptaminei cu rol importnat în

funcţionarea sistemului nervos central.

HN

CH2 CH2 NH2

Triptamina Tiramina - rezultă prin decarboxilarea tirozinei şi este hipertensiv.

Page 13: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

13

CH2

OH Tiramina

CH2 NH2

β-alanina – provine prin decarboxilarea acidului aspartic. Este

componentă a acidului pantotenic şi a unor peptide libere în alimente.

CH2 NH2CH2HOOC

β-alanina

Cisteamina – rezultă prin decarboxilarea cisteinei şi intră în structura

coenzimei A.

CH2 NH2CH2HS

Cisteamina Putresceina şi cadaverina – sunt amine biogene toxice. Prima rezultă

prin decarboxilarea ornitinei iar a doua se formează din lizină.

H2N

PutresceinaNH2(CH2)4

H2N

Cadaverina

NH2(CH2)5

Esterificarea Prin barbotarea cu HCl gazos a aminoacizilor suspendaţi în

alcool absolut se obţin esteri.

ICH

NH2

R COOH + R' OHHCl

-H2O COOR'CHRNH3

+Cl-

aminoacid alcool ester Formarea amidelor. În prezenţă de amoniac, sau prin alte procedee,

gruparea acidă se transformă în amidă:

ICH

NH2

R CONH2+ R' OHCOOR' CHRNH2

+

aminoacid

NH3

amidã Exemple de amide naturale sunt asparagina şi glutamina.

2. Reacţiile grupelor amino

Page 14: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

14

- sub acţiunea acidului azotos, aminoacizii pot fi transformaţi în hidroxiacizi:

I+

OH

H2OCHR +CH

NH2

R COOH

aminoacid

COOH N2HNO2 +

oxiacid

Reacţia fiind cantitativă, se foloseşte la dozarea aminoacizilor prin metoda

Van Slyke.

aminoacizii reacţionează cu agenţii de metilare (sulfat de metil, iodură de

metil, etc.) formând betaine, derivaţi cu azot cuaternar:

În reacţiile metabolice apar şi derivaţi monometilaţi, de

exemplu, de la glicocol – metilglicocol [HOOC – CH2 –

NH(CH3)] sau sarcozina.

Gruparea aminică reacţionează cu aldehidele (exemplu,

formaldehidă) dând derivaţi metilenici, în care gruparea –NH2 este blocată şi

rămâne funcţia –COO- care poate fi titrată cu baze (metoda Sőrensen).

R-H2O

CH NH2COOH

+ CH2CHO

HR CH N

COOH

aminoacid aldehidaformicã

Reacţia cu ninhidrina este o reacţie de oxido-reducere de mare

importanţă. Aminoacizii se descompun la aldehidă, CO2 şi NH3 iar ninhidrina

se reduce la hidridantină; aceasta cu NH3 format şi cu o nouă moleculă de

ninhidrină formează un complex colorat. Culoarea formată sau determinarea

monometrică a CO2 servesc pentru dozarea aminoacizilor (proteinelor).

Compuşii aminici pot intra în reacţie cu zaharurile reducătoare conducând

la îmbrumarea neenzimatică şi neoxidativă a alimentelor care se numeşte

reacţia Maillard. Produşii reacţiei Maillard sunt, în principal, melanoidinele

(compuşi de culoare închisă, brună).

Intermediarii reacţiei Maillard sunt foarte numeroşi.

Reacţia Maillard se produce în mai multe etape: mai întâi are loc o adiţie a

aminoacidului la zahărul reducător, după care compusul de adiţie pierzând

apă se transformă într-o bază Schiff. Aceasta se ciclează, se transformă în

R CH

COO-

N+ CH3CH3

CH3

Betaina

Page 15: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

15

N-glicozil-amină, compus ce suferă o transpoziţie (Amadori) trecând într-o

cetozamină. Cetozaminele se descompun rezultând compuşi carbonilici cu

lanţ scurt (prin sciziune) furfurol şi hidroximetilfurfurol (prin pierderea a trei

molecule de apă) care reacţionează uşor cu aminoacizii formând produşi de

culoare brună – melanoidine - prin condensare şi polimerizare succesivă.

Prin deshidratare (pierderea a două molecule de apă) se mai formează

reductone, respectiv dehidroreductone, care reacţionează cu aminoacizii

(reacţia Streeker) rezultând amine, aldehide şi CO2.

Câteva din consecinţele directe ale reacţiei Maillard sunt:

- formarea produşilor coloraţi: unii dintre ei sunt necesari, cum ar fi

îmbrumarea cafelei prăjite şi închiderea culorii pâinii în timpul

coacerii; alţii nedoriţi, cum ar fi îmbrumarea sucurilor;

- producerea substanţelor de gust, aromă, normale sau neplăcute;

- formarea substanţelor antioxidante, fie ca reductone, fie ca agenţi de

chelatinizare a ionilor metalelor grele cu funcţii prooxidante;

- reducerea valorii nutriţionale prin distrugerea unor vitamine (acid

ascorbic, tiamina şi riboflavina), micşorarea conţinutului de lizină

(aminoacid esenţial)şi reticularea proteinelor cu efecte asupra

biodisponibilităţii lor;

- apariţia unor substanţe toxice; formarea melanoidinelor cu efect

carcinogenic, mutagenic şi antimutagenic.

3. Reacţiile condiţionate de prezenţa concomitentă a celor două grupări funcţionale

Reacţia dintre doi sau mai mulţi aminoacizi, cu eliminarea intermoleculară

de apă, dă naştere la di – sau poli – peptide caracterizate prin legătură

peptidică ( – CO – NH - ).

HOOCHR1

+ +CH NH

R2O

HOCH N

HC

H R3

NH2O

HOCHC -2H2O

TripeptidãR1

CH NHHOOC

R3

O CH NH2COR2

CH NHC

legãturi peptidice

Page 16: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

16

Formarea legăturilor peptidice stă la baza sintezei proteinelor.

Aminoacizii formează cu cupru şi cu unele metalele grele săruri complexe

interne (chelaţi) greu solubile şi stabile.

2 + Cu

OCu

NH2 H2NCH CHR R

C COOOcomplex colorat

CH

NH2

R COOH

aminoacid

4. Reacţii radicalilor R Radicalii aminoacizilor polari conţin ca fracţiuni –OH alcoolic sau –OH

fenolic, care se pot esterifica şi eterifica similar alcoolilor şi fenolilor

corespunzători. Spre exemplu, esterul fosforic al serinei are importanţă

fiziologică. El intră în structura unor proteine (cazeina) sau enzime.

CH2 OPOH

OHO

CH NH2COOH

Fosforilserina Radicalii cu grupare tiol (-SH) prezintă un număr mare de reacţii specifice

importante. Cea mai importantă reacţie a grupărilor tiol o reprezintă echilibrul

redox tiol-disulfură.

2 SH S S-2H

+2HCis CisCis

Cisteinã Cistinã Oxidarea cu oxidanţi puternici (hidroperoxizi, peracezi) conduce la acid

cisteic şi în final la taurină.

Metionina se oxidează uşor la catena laterală cu formare de sulfoxizi şi

sulfone.

Acidul aspartic şi glutamic datorită celei de a doua grupări carboxil (-

COOH) pot fi neutralizaţi cu baze formând săruri. Spre exemplu: glutamatul

monosodic, utilizat în industria alimentară ca potenţiator de aromă şi gust.

HOOC CHNH2

CH2 CH2 COONa

Glutamat monosodic (GMS)

Page 17: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

17

Prezenţa radicalului aromatic benzil şi a grupei –OH fenolice, fac din

tirozină un aminoacid cu reactivitate deosebită. Astfel, în prezenţa unei

enzime specifice, tirozina este oxidată la 3,4-dioxifenilalanină (DOPA) care

apoi ca urmare a unor reacţii spontane, neenzimatice se formează melanine

– compuşi de culoare neagră sau brună, care pigmentează părul, pielea,

ochii.

CH2

OH OH

CH2 CH CH COOHCOOHNH2 NH2 O2O21/2

HO

++Melanine

Catecolamine

Tirozinã DOPA

1.3. Peptide

1.3.1. Definiţie, clasificare, nomenclatură.

Peptidele sunt combinaţii de tip amidic rezultate prin condensarea a două

sau mai multe molecule de aminoacizi.

CH

R2

COOHH2NCH

R1

COOHH2N

aminoacidaminoacid

+ -H2OCONHCH

R1

H2N CH

R2

COOH

dipeptid În cadrul peptidelor se păstrează denumirea de dipeptide pentru cele

alcătuite din 2 aminoacizi, oligopeptide, pentru cele cu 3-8 resturi de

aminoacizi şi polipeptide pentru cele care au cel puţin 10 resturi aminoacidice

şi maximum 100 resturi aminoacidice.

Cele alcătuite exclusiv din aminoacizi şi numesc homomere, iar cele care

conţin şi alte tipuri de molecule, heteromere.

După forma catenelor, peptidele se pot clasifica în peptide liniare (cele mai

răspândite în natură şi implicit în alimente), peptide monociclice (ex.

gramicidina), policiclice (ex. ribonucleaza).

Legătura care se formează în reacţia dintre doi aminoacizi cu eliminare de

apă se numeşte legătură peptidică.

Page 18: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

18

Capetele unui peptid sunt diferite, unul are gruparea aminică liberă, capăt N-

terminal, iar celălalt are gruparea carboxil neangajată, capătul C-terminal.

Resturile de aminoacizi de la capetele moleculei sunt denumite resturi N-

terminale şi, respectiv, C-terminale. Începutul unui peptid este capătul N-

terminal.

Nomenclatura raţională a peptidelor derivă de la denumirea aminoacizilor

care le alcătuiesc şi primesc terminaţia „il”, în ordinea care se găsesc în

moleculă. Numele aminoacidului terminal (care are gruparea carboxil liberă)

rămâne neschimbată. De exemplu, tetrapeptidul valil – glicil – seril – alanină:

H2N CHCH(CH3)2

CO NH CH2 CO NH CHCH2OH

CO NH CH COOH

CH3

De asemenea, pentru redarea structurii unui peptid, Mai mic sau mai mare,

se folosesc prescurtări de trei litere sau de o singură literă pentru aminoacizi.

Deci, tetrapeptidul de mai sus este redat: Val-Gly-Ser-Ala sau VCSA.

De cele mai multe ori peptidele cu un număr mic de aminoacizi au şi alte

denumiri uzuale: cernozină, anserină, glutation, vasopresina, ocitocina, etc.

Datorită posibilităţii de legare a aceloraşi aminoacizi în secvenţe diferite,

peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie, de poziţie. De exemplu, din

aminoacizi distincţi pot da naştere la două dipeptide izomere şi aşa mai

departe.

1.3.2. Proprietăţile peptidelor

Majoritatea peptidelor, în special cele cu masă moleculară mică, sunt solubile

în apă şi insolubile în alcool absolut. Oligopeptidele formează soluţii

adevărate, iar polipeptidele, dispersii coloidale. Au caracter amfoter ca şi

aminoacizii, dând săruri solubile cu acizii şi bazele.

Peptidele prezintă proprietăţile chimice generale ale aminoacizilor cu

deosebirea că, în plus, apar reacţiile catenei peptidice. Peptidele cu mai mult

de trei sau patru aminoacizi în moleculă dau reacţia biuretului, iar cele cu

molecule mai mari dau şi alte reacţii caracteristice pentru proteine.

Page 19: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

19

Prin hidroliză totală dau naştere la aminoacizii din care sunt alcătuite, în

cazul heteropeptidelor obţinându-se pe lângă aminoacizi şi o componentă

prostetică.

1.3.3. Peptide naturale în organismele vii se întâlnesc numeroase peptide (oligopeptide sau peptide

mai mari) cu funcţii particulare.

Carnozina şi anserina sunt cele mai simple peptide (dipeptide) cunoscute

de mult timp. Carnozina izolată din muşchii mamiferelor este alcătuită din

histidină şi β-alanină iar anserina, din muşchii păsărilor, conţine în loc de

histidină, metil-histidina.

Carnozina(β-alanilhistidina)

H NNCH2 CH COOH

NH CO NH2CH2 CH2

Anserina(β-alanilmetilhistidina)

H3C NNCH2 CH COOH

NH CO NH2CH2 CH2

Glutationul este cea mai importantă tripeptidă neproteică

prezentă în toate ţesuturile animale şi vegetale. Este

formată din resturi de glicină, cisteină şi acid glutamic. Sub

aspect biologic, funcţiile glutationului sunt multiple şi

complexe. Una din proprietăţile fundamentale ale

glutationului constă în participarea sa la reacţiile de oxido-

reducere prin sistemul:

2-SH ↔ -S-S-

G + HS GSH

- 2H+

+ 2H+G S S G

(redus) (oxidat)

În celulă şi alimentele neprelucrate termic, oxidarea glutationului decurge

enzimatic în prezenţa glutationului dehidrogenazei.

Glutationul este localizat în cantităţi mari în germeni şi stratul aleuronic al

bobului de grâu.

Glutationul participă la procesele de oxido-reducere ale organismului, este un

activator al unor enzime-SH-dependente şi acţionează ca un antioxidant

COOHCHCH2

CH2

CO

NH2

NH CH

CH2 SH

CONHCH2

COOH

Glutation

Page 20: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

20

intervenind în protejarea unor substanţe împotriva oxidării (acidul ascorbic,

hemoglobina, Fe2+).

Ocitocina şi vasopresina sunt octopeptide, primul compus având rol în

stimularea contracţiei netede şi de activare a lactaţiei, cel de al doilea având

rol în contracţia vaselor sanguine; favorizează reabsorbţia renală a apei,

creşterea presiunii sanguine. Prezintă şi acţiune antidiuretică.

Bradikinina este o nonapeptidă care are rol în reducerea contractibilităţii

muşchilor netezi, inhibarea secreţiei gastrice şi a mobilităţii intestinale.

Angiotensina I şi II sunt decapeptide şi au acţiune hipertensivă.

1.4. Protide (Proteine) 1.4.1. Aspecte generale Protidele sunt macromolecule care conţin minimum 100 resturi aminoacidice

şi prezintă o organizare arhitecturală determinată genetic.

Proteinele, alături de acizii nucleici, există într-o varietate foarte mare.

Fiecare tip de celulă, fiecare individ, fiecare specie posedă un set distinct de

proteine. Ele îndeplinesc funcţii vitale de construcţie, transport, intermediari

biocatalitici şi contractili, sursă de energie primară.

În privinţa tipurilor de legături care asigură structura proteinelor în structura

primară sunt implicate grupările ∝-NH2 şi ∝-COOH, care se leagă sub forma

unei „coloane vertebrale”, fiecare aminoacid contribuind, în aceeaşi măsură,

respectiv cu aceeaşi lungime în structura lanţului polipeptidic. Resturile din

molecula fiecărui aminoacid, care sunt angajate în legătura –CH – CO – NH

– CH -, pot să-şi păstreze şi să manifeste proprietăţi chimice caracteristice.

Pe baza acestui potenţial de reactivitate sunt posibile cel puţin patru tipuri

principale de interacţiuni: legături de hidrogen interpeptidice, legături de

hidrogen între resturile laterale, legături apolare (hidrofobe) şi legături ionice,

care reprezintă forţele ce asigură organizarea superioară a proteinelor.

Legăturile de hidrogen sunt destul de slabe şi se stabilesc între doi atomi

electronegativi (O, N) prin intermediul unui H, datorită deficitului electronic al

H legat de un atom puternic electronegativ; atomul de H va fi atras de

perechea de electroni neparticipanţi ai atomului electronegativ dintr-o altă

grupare şi astfel se produce scurtarea distanţei de atomi. În afară de

Page 21: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

21

legăturile de hidrogen formate de către atomii implicaţi în legătura peptidică,

astfel de legături pot să apară şi între resturile laterale ale aminoacizilor, de

exemplu, H din –OH al serinei, treoninei, tirozinei; sau între gruparea amino

încărcată pozitiv şi gruparea carboxilică, etc.

Interacţiunile prin punţi de hidrogen au rol esenţial pentru că sunt cele mai

numeroase.

Aminoacizii polari localizaţi la suprafaţa globulelor sau fibrelor, pot forma

legături de hidrogen cu molecule de apă contribuind la solubilizare.

Legăturile apolare (interacţiuni Van der Waals) se manifestă între toţi

atomii moleculelor proteice. Natura interacţiilor (atracţii sau repulsii) depind

de distanţă. Slaba atracţie apare numai când grupele ce se întâlnesc se

găsesc suficient de aproape una de alta. Astfel de legături se pot întâlni între

grupele metil ale alaninei, resturile fenilalaninei şi triptofanului.

Legăturile electrostatice implică forţe de atracţie ce se stabilesc între atomii

sau grupările încărcate cu sarcini de semn contrar. Asemenea sarcini apar în

resturile laterale polare ale aminoacizilor şi la nivelul aminoacizilor terminali.

Ele pot atrage nu numai grupările de semn contrar din molecula proteică ci şi

diferiţi ioni sau molecule din soluţie.

Legăturile disulfurice, -S – S -, sunt legături covalente puternice ce asigură

anumite conformaţii ale lanţurilor polipeptidice de care depinde activitatea lor

biologică.

1.4.2. Structura proteinelor Complexitatea proteinelor a făcut necesară introducerea mai multor trepte de

organizare structurală denumite: structură primară, secundară, terţiară şi

structură cuaternară. Proprietăţile fizico-chimice şi biologice caracteristice

sunt condiţionate de anumite nivele de organizare şi de aceea alterarea lor

are drept consecinţă pierderea acestor proprietăţi, de exemplu, activitatea

enzimatică, antigenică, hormonală, etc.

Page 22: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

22

1.4.2.1. Structura primară

Structura primară precizează numărul şi secvenţa resturilor aminoacidice din

moleculă, ea redă totalitatea legăturilor covalente din moleculă şi mai este

denumită şi structură covalentă.

Aminoacizii sunt legaţi între ei prin legături peptidice formate între gruparea

funcţională carboxil a unui aminoacid şi gruparea funcţională amino din

poziţia ∝ a celuilalt aminoacid.

HHH

R2

NC

CN

CC

NC

CN

CC

NC

C

R1 R5

R4

R3

O O

O

O

O

H

H

H

H

HH

H

α ααα α

Fragment din structura primară a unei proteine

Caracterul parţial de dublă legătură între atomii de carbon şi azot ai

legăturilor peptidice face ca libera rotaţie dintre cei doi atomi să fie

împiedicată şi deci atomii interesaţi în legătura peptidică să fie coplanari.

Este creată astfel posibilitatea apariţiei izomeriei geometrice cis- trans. În

peptidele naturale apare însă numai izomerul trans. Resturile aminoacizilor

(R1, R2, R3…) sunt aşezate alternativ deasupra şi dedesubtul planurilor

legăturilor peptidice. Varietatea lanţurilor este asigurată de radicalii R legaţi la

C2. Cu ajutorul celor 20 radicali diferiţi se pot obţine combinaţii multiple,

deosebite prin numărul şi secvenţa resturilor aminoacidice.

1.4.2.2. Organizarea spaţială a moleculelor proteice

Organizarea spaţială a lanţurilor polipeptidice are loc prin interacţiuni

necovalente (legături de hidrogen, atracţii polare şi ionice, interacţiuni

hidrofobe) la care participă atât grupările ⁄C = O şi NH din catena

polipeptidică, cât şi diversele grupări cuprinse în catenele laterale ale lanţului.

Fiecare specie proteică este unicat în ceea ce priveşte structura primară şi

conformaţia. La proteinele cu lanţuri lungi şi un număr foarte mare de atomi

sunt posibile numeroase conformaţii (aranjamente spaţiale rezultate prin

rotaţia liberă a atomilor sau grupurilor de atomi în jurul legăturilor simple) şi

este necesară ierarhizarea nivelelor de organizare spaţială.

Page 23: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

23

Structura secundară se referă exclusiv la orientarea spaţială a lanţurilor

peptidice, de-a lungul axei longitudinale a acestora, datorită legăturilor de

hidrogen formate între grupările – CO – şi - NH – aparţinând diferitelor

legături peptidice din catenele polipeptidice sau din aceeaşi catenă. Plecând

de la principiul că aranjamentul cel mai stabil este acela în care se realizează

cel mai mare număr de punţi de hidrogen, Pauling şi Corey (1951) au

postulat două structuri secundare pentru lanţurile polipeptidice: ∝-helix şi

structură β.

Structura ∝-helix rezultă prin spiralarea catenei

polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar. În

funcţie de orientarea sa, elicea poate să apară

sub două forme: una care are sensul unui şurub

cu pasul spre dreapta numită elice ∝-dreapta şi

una care are sensul unui şurub cu pasul spre

stânga, numită elice ∝-stânga. Predominantă este

orientarea spre dreapta care este mai stabilă. ∝-

Conformaţie „α-helix”

Helixul este stabilizat prin legături de hidrogen între grupările - NH – şi – CO

– din legăturile peptidice principale, în aşa fel încât gruparea – CO – a

fiecărui aminoacid este legată de gruparea – NH – a aminoacidului situat la o

distanţă de patru resturi, în secvenţa liniară. Fiecare rest de aminoacid se

află la o distanţă de 1,47Å de-a lungul helixului, pasul elicei fiind de 5,21 şi

cuprinde 3,6 resturi aminoacide. Radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt

orientaţi spre exteriorul elicei.

Modelul elicei ∝ se repetă în mod identic în acelaşi punct al spiralei după un

interval care cuprinde 18 resturi de aminoacizi, deci după 5 spire. Structura

∝-elicoidală a lanţurilor polipeptidice a fost găsită, în proporţie mai mare sau

mai mică, în diverse proteine, de exemplu, mioglobină 70%, insulină 38%,

pepsină 31%, ribonuclează 16%.

Structura secundară ∝ se întâlneşte în diverse proporţii atât în proteinele

fibrilare cât şi la proteinele globulare. O proteină fibrilară cu structură

secundară ∝ în proporţie de aproape 100% este keratina (păr, piele, unghii).

Este alcătuită din lanţuri polipeptidice lungi, cu structură ∝-elice, asociate

Page 24: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

24

câte două şi superîncolăcite. Prin asocierea acestor dimeri se realizează

fibrile şi fibre rezistente.

În aceste fibrile, grupările R pot interacţiona prin valenţe secundare. În plus,

structura superelicoidală este stabilizată şi prin punţi disulfurice

intercatenare, keratina având un conţinut ridicat în cisteină.

Cele mai multe proteine au în organizarea lor structurală regiuni helicoidale

de lungimi variabile, între care sunt intercalate regiuni cu torsionări

întâmplătoare (neorganizate) ale lanţurilor peptidice.

Structura β- foaie pliată corespunde conformaţiei orientate în zigzag, mult

mai cutată decât ∝-helixul. În acest caz, punţile de hidrogen sunt

intercatenare, lanţurile polipeptidice se aşează în foi. Orientarea reciprocă a

lanţurilor poate fi paralelă sau antiparalelă, ultima este cea mai stabilă şi de

aceea apare frecvent în proteine.

Conformaţie în „foaie pliată”

Radicalii R ai aminoacizilor se află repartizaţi alternativ, deasupra şi

dedesubtul planurilor în „zigzag” ale catenelor polipeptidice.

Structura secundară β în foaie pliată este întâlnită în proporţie de aproape

100% în proteina din mătase, fibroina. Această structură conferă fibroinei

rezistenţă la întindere şi flexibilitate.

Structurile β sunt întâlnite frecvent în proteinele globulare.

Page 25: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

25

Structura terţiară a proteinelor reprezintă o organizare tridimensională care

este stabilizată de legături de hidrogen între grupările peptidice din ∝-helix

sau structură β-pliată, legăturile de hidrogen între catenele laterale R ale

aminoacizilor, interacţiuni hidrofobe între radicalii R nepolari, legături ionice

(între grupările încărcate electric) şi legăturile –S – S - foarte puternice

(covalente).

Lanţurile polipeptidice din

proteine prezintă zone cu

structură bine determinată (∝-

helix, structură β-pliată),

alternând cu regiuni nedefinite

conformaţional. Acest mod de

structurare a condus la

clasificarea proteinelor în:

proteine fibroase sau

scleroproteine şi proteine globulare sau sferoproteine.

În proteinele fibroase pot apărea atât structuri secundare ∝-helix în keratină,

sau triplă în colagen cât şi structuri foaie β-pliată în fibroină. În proteinele

globulare elementele de structură regulată sunt amestecate cu cele

dezorganizate.

Prima proteină a cărei structură tridimensională a fost stabilită este

mioglobina. În prezent sunt cunoscute structurile terţiare ale multor proteine.

Structura cuaternară reprezintă o asociere a lanţurilor polipeptidice, definite

ca subunităţi care pot fi sau nu identice, aranjamentul acestor „subunităţi” în

structura cuaternară putând să nu fie simetrică. Structura cuaternară este

stabilizată de acelaşi tip de legături ca şi în cazul structurii terţiare cu

excepţia legăturilor –S – S- .

Page 26: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

26

Structură cuaternară a proteinelor

Lanţurile individuale sunt denumite protomeri sau subunităţi. La aceste

proteine pe lângă structurile primară, secundară şi terţiară ale fiecărui

protomer, apare un nivel superior de organizare – structura cuaternară.

Aceasta defineşte natura, numărul şi modul de asociere al protomerilor.

Un exemplu de structură cuaternară îl reprezintă miozina componentă a

miofibrilelor celulei musculare. Miozina are şase subunităţi care contribuie la

structura sa cuaternară şi anume: două subunităţi care sunt reprezentate de

lanţuri polipeptidice cu masă moleculară de 200 000 daltoni, patru subunităţi

reprezentate de lanţuri peptidice din care unul cu masă moleculară 20 700

daltoni, două subunităţi peptidice cu masă moleculară 19 050 daltoni şi unul

cu masă moleculară de 16 500 daltoni. Lanţurile polipeptidice cu masă

moleculară mare posedă regiuni cu structură ∝-helix şi au un capăt globular

voluminos. La aceste capete globulare se asociază celelalte patru lanţuri

polipeptidice cu masă moleculară mică.

Page 27: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

27

1.4.3. Proprietăţile generale ale proteinelor

1.4.3.1. Proprietăţi electrochimice

Proteinele au caracter amfoter datorită prezenţei în molecula lor a grupărilor

acide (-COOH) şi bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici

sau diaminici care intră în constituţia moleculei proteice sau datorită

grupărilor terminale de la extremităţile catenelor polipeptidice. Caracterul

amfoter al proteinelor este influenţat şi de celelalte grupări ionizabile din

resturile unor aminoacizi, de exemplu, de gruparea – OH fenolică a tirozinei

sau de resturile bazice ale histidinei şi argininei.

La pH-ul fiziologic toate aceste funcţii acide sau bazice sunt ionizate complet

iar proteina apare ca un poliamfolit. Proprietăţile electrochimice ale

proteinelor sunt concretizate prin pH-ul izoelectric (pHi), pH-ul soluţiei în care

proteina apare cu o sarcină electrică nulă, numărul grupărilor pozitive fiind

egal cu acela al grupărilor negative.

Valoarea pi a unei proteine depinde de compoziţia sa aminoacidică, de

predominenţa resturilor acide, a acelor bazice. La pH-uri depărtate de pi o

proteină are o încărcare netă pozitivă sau negativă.

La punctul izoelectric

solubilitatea proteinelor este

minimă, adesea rezultând

precipitate (precipitare

izoelectrică), iar mobilitatea

proteinei în câmpuri electrice este, de asemenea minimă.

Sub formă de anioni sau cationi, proteinele migrează în câmpuri electrice,

proprietate care stă la baza metodelor electroforetice de separare a

proteinelor din amestecuri.

1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor

Solubilitatea proteinelor în apă este extrem de diferită: proteinele fibrilare

sunt insolubile în apă, pe când cele globulare prezintă grade diferite de

solubilitate. Această însuşire este datorată repartizării pe suprafaţa

moleculelor a resturilor aminoacide cu sarcini electrice şi a acelora care

cuprind grupări polare. Apa se fixează la nivelul legăturilor peptidice prin

PNH3

+

COOH

H++ P

NH3+

COO-

HO-

H2O+- P

COO-

NH2

Proteina la pH pHi

Proteina la pH pHi

Proteina la pH pHi

Page 28: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

28

atracţii dipolare sau punţi de hidrogen, iar în catena laterală prin interacţii cu

toate grupele ionizate, polare şi chiar cu cele nepolare prin forţe de solvatare.

Solubilitatea în apă a proteinelor este influenţată de: pH, tărie ionică, natura

solventului şi temperatură.

Influenţa pH-ului La pH-ul izoelectric solubilitatea proteinelor este

minimă, deoarece moleculele proteinelor sunt neutre, nu mai leagă

moleculele polare în jurul lor. În afara pH-ului izoelectric, solubilitatea

creşte.

Influenţa tăriei ionice Diverse săruri ale metalelor uşoare (NaCl,

MgCl2, Na2SO4, (NH4)2SO4) influenţează considerabil solubilitatea

proteinelor. Sa observat că ionii sărurilor neutre, cu molaritate 0,25 –

1,0M, pot creşte solubilitatea proteinelor prin efecte de dizolvare

salină. La molarităţi mai mari de 1,0M, solubilitatea în apă scade până

la precipitarea lor din soluţie (salifiere). Albuminele şi globulinele se

deosebesc după uşurinţa cu care sunt precipitate de către sulfatul de

amoniu. Prin precipitarea fracţionată a proteinelor din soluţie cu sulfat

de amoniu şi sodiu, cu acetonă sau alţi deshidratanţi se pot separa

proteinele din medii biologice complexe.

Influenţa temperaturii Solubilitatea proteinelor creşte odată cu

creşterea temperaturii în intervalul 0-40°C. La temperaturi mai mari,

solubilitatea se reduce, în primul rând, datorită distrugerii structurii

cuaternare şi a celei terţiare.

1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor

Proteinele prin dizolvare dau soluţii molecular disperse în care diametrul

particulelor variază între 1-100 nm.

Starea coloidală a proteinelor în soluţie le conferă acestora capacitatea de a

dispersa razele luminoase (fenomenul Tyndall) şi incapacitatea de a trece

prin porii membranelor de natură vegetală şi animală. Pe această proprietate

se bazează separarea proteinelor de sărurile eventual prezente în soluţie, ai

căror ioni trec prin membranele de dializă.

Soluţiile de proteină, în condiţii determinate de concentraţii şi temperatură,

pot da geluri, în care proteina şi solventul formează o masă aparent

Page 29: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

29

omogenă, care prezintă unele particularităţi specifice substanţelor solide.

Deci, gelurile apar ca sisteme de reţele tridimensionale în ochiurile cărora

este reţinut lichidul. Gelurile uscate introduse ulterior în apă, absorb cantităţi

foarte mari de apă, fenomen cunoscut sub denumirea de îmbibarea gelului.

Acest fenomen, care este însoţit de creşterea considerabilă a volumului, are

importanţă în industria alimentară, de exemplu, îmbibarea proteinelor din

făină la prepararea aluatului, formarea gelului la adăugarea gelatinei în

diferite produse zaharoase, etc.

Opus îmbibării sunt sinereza şi exudaţia. Sinereza corespunde eliminării

spontane de apă din gel, iar exudaţia apare ca proces similar dar lent, în

timp.

1.4.3.4. Denaturarea proteinelor

Modificarea conformaţiei native a unei proteine (structură secundară, terţiară

şi cuaternară) poartă denumirea de denaturare şi agenţii care o provoacă

sunt agenţi denaturanţi. În cursul denaturării unei proteine nu sunt rupte

legăturile peptidice, nu se eliberează aminoacizi.

Agenţii denaturanţi pot fi grupaţi în:

- agenţi fizici (temperatură, radiaţii ultraviolete, razele X, ultrasunetele,

agitare mecanică puternică, etc.);

- agenţi chimici (pH-urile extreme, acide sau bazice, sărurile metalelor

grele, alcoolul, acetona, ureea şi guanidina, diferiţi detergenţi, etc.).

În funcţie de intensitatea agenţilor denaturanţi, denaturarea poate fi

reversibilă sau ireversibilă (modificări în structura superficială sau profundă).

Temperatura este unul dintre cei mai importanţi factori denaturanţi.

Temperatura de 50 – 60°C denaturează cele mai multe proteine globulare;

puţine proteine, de exemplu ribonucleaza, suportă pentru scurt timp

temperaturi de 100°C fără a se denatura. La o temperatură dată,

denaturarea proteinelor depinde de natura acesteia, de concentraţie, pH,

tărie ionică şi natura ionilor.

Modificarea pH-ului la valori extreme, 0-2 şi 12 -14, denaturează majoritatea

proteinelor datorită repulsiei electrostatice dintre sarcinile identice pe lanţ.

Prin corectarea pH-ului, denaturarea poate deveni ireversibilă.

Page 30: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

30

Ureea şi guanidina, în concentraţii mari, denaturează, reversibil, majoritatea

proteinelor. Denaturarea se produce datorită distrugerii legăturilor de

hidrogen.

Denaturarea proteinelor sub acţiunea agenţilor tensioactivi sau a solvenţilor

organici se datorează alterării interacţiunilor hidrofobe ce intervin în

realizarea conformaţiei native a proteinei.

Eficienţa relativă a diferiţilor agenţi denaturanţi exprimă, în esenţă, efectul lor

asupra „constantei de echilibru” în transformarea formei native în cea

denaturată; agentul denaturant poate acţiona prin „destabilizarea” stării

native, prin „stabilizarea” formei denaturate sau prin ambele.

Consecinţele denaturării pot fi concretizate prin:

modificarea solubilităţii ca urmare a schimbării hidrofobicităţii şi mai

ales a raportului hidrofil/hidrofos:

scăderea capacităţii proteinelor de a lega apa;

modificări privind capacitatea de cristalizare, vâscozitatea, presiunea

osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză de către enzimele

proteolitice;

creşterea susceptibilităţii la atacul proteazelor ca urmare a

disponibilizării legăturilor peptidice;

pierderea activităţii biologice (enzimele, unii hormoni de natură

proteică, proteinele contractile, etc.).

În fenomenele vitale, denaturarea ireversibilă joacă un rol foarte important (

de exemplu, îmbătrânirea organismului). În industria alimentară, denaturarea

intervine în diferite procese tehnologice (sterilizarea termică, uscare, prăjire,

frigere, coacere, etc).

1.4.3.5. Proprietăţi biochimice. Reacţia antigen-anticorp

La pătrunderea în organism a unui microorganism sau a unui compus

macromolecular străin, organismul sintetizează anticorpi (imunoglobuline),

proteine cu rol de apărare. Sinteza de anticorpi este declanşată, deci de

agenţi străini denumiţi antigene (imunogeni). În urma combinaţiei dintre

anticorp şi antigenul specific se formează un complex antigen-anticorp,

complex imun, care blochează antigenul şi iniţiază procese care distrug

agentul patogen (răspuns imun).

Page 31: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

31

1.4.4. Clasificarea proteinelor

Proteinele pot fi clasificate în:

proteine globulare, uşor solubile, în general proteine intracelulare;

proteine fibrilare, insolubile, de regulă proteine extracelulare, cu rol de

susţinere.

În funcţie de prezenţa sau absenţa în moleculă a unei grupări chimice

distincte de lanţul polipeptidic (grupare prostetică) proteinele se clasifică în:

proteine simple (alcătuite numai din aminoacizi );

proteine conjugate (alcătuite dintr-o proteină şi o grupare prostetică).

1.4.4.1. Holoproteide globulare

Protaminele sunt cele mai simple proteine, cu o masă moleculară

mică. Au caracter bazic conferit de acizii diaminomonocarboxilici

(arginina, lizina, histidina) care predomină în structura lor (80%).

Reprezentanţii mai importanţi sunt: clupeina (heringi), salmina (somn)

şi sturina (nisetru). Protaminele se găsesc numai în organismele

animale. Datorită caracterului puternic bazic apar de obicei legate

salin cu ADN-ul din nucleii celulari ai spermei unor peşti.

Histonele sunt proteine bazice conţinând 20 – 30 % aminoacizi

diaminomonocarboxilici. Histonele se găsesc în leucocite, sperma

peştilor şi pot fi combinate cu acizi nucleici sub formă de

nucleoproteide.

Albuminele sunt formate în principal din aminoacizi monoamino-

monocarboxilici. Ele sunt răspândite îndeosebi, în regnul animal; au

caracter slab acid sau neutru; sunt solubile în apă. Se caracterizează

prin proprietatea de a fi precipitate cu soluţie saturată de sulfat de

amoniu. Prin fierbere, albuminele precipită. Sunt reprezentate de:

serumalbumina din sânge, mioalbumina din citoplasma fibrelor

musculare, lactalbumina din plasma laptelui, ovoalbumina din albuşul

de ou, legumina din mazăre, leucozina din cereale, ricina din

seminţele de ricin.

Globulinele se găsesc atât în regnul vegetal cât şi cel animal. Conţin

acid aspartic şi glutamic ceea ce le conferă un caracter acid. Ele sunt

Page 32: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

32

insolubile sau greu solubile în apă, dar se dizolvă uşor în soluţii diluate

de săruri. Precipită cu o soluţie de sulfat de amoniu 50%. Sunt

reprezentate de: serumglobulina din plasma sângelui, fibrinogenul din

plasma sângelui, transferina din sânge, ceruloplasmina din sânge,

lactoglobulina din plasma laptelui, ovoglobulina din albuşul de ouă,

legumina din mazăre, linte, fasole, miozina din fibrele musculare,

fascolina din fasolea albă, amandina din migdale, arachina din alunele

americane, excelsina din nuca de cocos, imunoglobulinele (IgA, IgG,

IgM, IgD şi IgE) care reprezintă anticorpi ai organismului.

Prolaminele (gliadinele) sunt prezente, în special, în cereale. Sunt

bogate în prolină şi acid glutamic, dar sărace în lizină şi triptofan.

Prolaminele au caracter acid, sunt insolubile în apă şi în alcool etilic

absolut, dar solubile în soluţii alcaline diluate şi în soluţii alcoolice 70 –

80%. Sunt reprezentate de gliadina din grâu, zeina din porumb,

cafirina din sorg.

Glutelinele se găsesc, în special, în cereale. Conţin cantităţi

importante de acid glutamic şi au caracter acid; sunt insolubile în apă,

alcool şi soluţii saline, dar se dizolvă în alcalii diluate, din care

precipită prin acidulare. Mai răspândite sunt gluteina din grâu şi

orizeina din orez. Raportul prolamine/gluteine defineşte valoarea

nutritivă a cerealelor. Prin combinarea gliadinei cu gluteina (în

principal) se formează glutenul care conferă aluatului de pâine

caracteristici speciale: vâscozitate, elasticitate, extensibilitate,

capacitate de reţinere a gazelor (CO2).

1.4.4.3. Holoproteide fibrilare

Au rol în susţinere şi protecţie în organismul animal. Holoproteinele solubile

sunt reprezentate de miozina L (light) dinstructura filamentelor groase; actina

F care se formează din actina G. Holoproteinele fibrilare insolubile sunt

reprezentate de colagen, elastină, keratină, reticulină. Se caracterizează

printr-un conţinut procentual de azot mai mic decât a celorlalte proteine,

precum şi prin conţinut ridicat de sulf. Sunt stabile faţă de acţiunea enzimelor

proteolitice.

Page 33: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

33

Elastinele – sunt componente ale ţesuturilor elastice, prezente în artere şi

tendoanme. Au un conţinut ridicat de glicocol, alanină şi prolină, la fel ca şi

colagenul, dar spre deosebire de acesta, sunt mai sărace în hidroxiprolină,

monoaminodiacizi şi diaminomonoacizi şi lipsită de metionină şi histidină.

Sunt mult mai rezistente la acţiunea acizilor şi enzimelor proteolitice

obişnuite, dar sunt degradate de o enzimă specifică, elastaza, din extractele

pancreatice. Se mai deosebesc de colagen prin incapacitatea de a fi

convertite în gelatină.

Colagenul – intră în constituţia ţesuturilor conjunctive participând la structura

tendoanelor, ligamentelor, oaselor, cartilagiilor, pielii. În cantităţi mai mici se

găsesc în muşchi, plămân, rinichi, ficat, splină (sub 6% din azotul proteic).

Are un conţinut ridicat de glicocol, prolină şi hidroxiprolină. Este rezistent la

acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), la acţiunea

agenţilor chimici (acizi, baze), dar prin fierbere se transformă ireversibil în

gelatină. Gelatina rezultată este hidrolizată de pepsină şi tripsină, se dizolvă

în apă la uşoară încălzire formând soluţii vâscoase care prin răcire formează

geluri rapide.

Keratinele – sunt o grupă de scleroproteine răspândite în lână, păr, coarne,

unghii, pene, solzi, caracterizate prin conţinutul ridicat de cisteină. Keratinele

sunt complet insolubile şi au o mare rezistenţă mecanică şi chimică,

neputând fi hidrolizate de agenţii chimici obişnuiţi şi de enzime. Atacul

enzimatic are loc rapid pe keratinele a căror legături –S–S- au fost în

prealabil alterate prin oxidare sau reducere, ele devenind solubile şi

hidrolizabile.

1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate)

Sunt formate dintr-o componentă prostetică de natură neproteică şi o

componentă proteică cu structură macromoleculară, formată din aminoacizi.

Heteroproteidele la rândul lor se clasifică în:

• Glicoproteidele au ca grupare prostetică un compus de natură

glucidică, caracterul chimic predominant fiind imprimat însă de componenta

proteică din moleculă. Moleculele de glucid implicate în glicoproteine sunt

foarte variabile. Dintre oze apar: D-xiloza, mai frecvent manoza şi galactoza,

rar glucoza şi foarte rar fructoza, ramnoza şi fucoza; dintre derivaţii aminaţi ai

Page 34: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

34

ozelor apar frecvent glucozamina şi galactozamina, mai ales sub formă

acetilată; dintre acizii uronici, în speciala acidul D-glucuronic. Pe lângă

aceste componente au fost identificate şi alte substanţe, de exemplu, acidul

neuraminic şi derivatul acetilat al acestuia, acidul sialic.

În raport cu natura grupei glucidice, glicoproteidele sunt acide şi neutre.

Glicoproteinele acide au gruparea prostetică reprezentată de

mucopolizaharide acide: acidul hialuronic, acidul condroitin sulfuric. Ele

predomină în ţesutul conjunctiv şi se caracterizează printr-o viscozitate mare

şi precipitare cu acizi sau la cald.

Glicoproteinele neutre sunt răspândite în organism (plasma sanguină, tractul

gastrointestinal, urină), distingându-se cele care dau specificitate de grupă

sanguină.

Dintre glicoproteinele reprezentative amintim: glicoproteinele din sânge

(hepatoglobulinele, macroglobulinele α2, transferinele, ceroloplasmina);

glicoproteinele cu acţiune hormonală (hormonii lipofiziari cum ar fi cel tiroido -

stimulent – STH - , foliculo – stimulent – SFH-, hormonul luteinizant – LH - ,

hormonal de stimulare a celulelor intestinale – ICSH - , hormoni

coriogonadotropi); glicoproteine din ou (ovomucoidul şi avidina); glicoproteine

din plante (fitohemaglutenine sau lectine din leguminoase şi seminţe de

ricin).

• Lipoproteide – au drept grupare prostetică colesterolul, trigliceride,

fosfolipide sau acizi graşi.

Se consideră că în structura lor, pe lângă forţele de coeziune (Van der

Waals) apar şi legături ionice între grupările carboxilice libere ale

aminoacizilor din lanţul polipeptidic şi grupările pozitive ale fosfolipidelor

precum şi între acidul fosforic din fosfatide şi grupările aminice libere din

proteine; forţele de coeziune ar avea rolul principal în legarea cu proteinele a

gliceridelor şi sterolilor.

Complexele lipoproteice au caracter macromolecular şi intră în constituţia

unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii) şi a unor lipide

circulante. Complexele pe care proteinele le formează cu lipidele, aşa

numitele cenapse lipoproteice au un rol deosebit de important în solubilizarea

Page 35: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

35

şi transportul lipidelor, precum şi aminoacizi altor substanţe liposolubile

(sterolii, carotenoidele şi unii hormoni).

Lipoproteidele mai importante sunt: chilomicronii, lipoproteide cu densitate

foarte mică (VLDL); lipoproteide cu densitate mare (HDL), lipoproteide cu

densitate mică (LDL) precum β-lipovitelina şi livetina din albuşul de ou.

Lipoproteidele plasmatice au următoarele roluri:

- transportă trigliceridele, colesterolul exogen şi cel sintetizat în ficat

spre ţesuturile extrahepatice şi invers;

- reglează procese metabolice celulare;

- vehiculează alţi compuşi lipidici, spre exemplu vitamine liposolubile;

- participă la păstrarea compoziţiei lipidice a membranelor.

• Metalproteidele au ca grupare prostetică un ion metalic legat

covalent sau coordinativ de componenta proteică.

Metalproteidele au rolul de a depozita sau de a transporta ionii metalici, mulţi

dintre aceştia având rol esenţial.

Metalele care au fost puse în evidenţă frecvent, în structura metalproteinelor

sunt: Fe, Cu, Zn, Mn. Dintre metalproteidele cu fier de o deosebită

importanţă este feritina, izolată din ficat şi splină, care reprezintă rezerva de

fier atât pentru hemoglobine cât şi pentru hemenzime. În plasma sângelui se

găseşte siderofilina (transferina) care îndeplineşte acelaşi rol. Din albuşul de

ou şi din lapte au fost izolate ovotransferina şi lactotransferina. Dintre

numeroasele enzime,care conţin fier: ferodoxina, xantinoxidaza,

colindehidrogenaza, α-glicerofosfat-dehidrogenaza, succindehidrogenaza,

catalaza sunt câteva exemple.

Dintre proteinele cu, cupru cele mai importante sunt: ceruloplasmina care

asigură transportul de cupru în sânge, tirozinaza, monoaminooxidaza,

uricaza, ascorbicoxidaza, citocromoxidaza, enzime de mare importanţă

pentru procesele biochimice.

Zincul apare în structura unor enzime: carboxipeptidaza, fosfataza alcalină,

dehidrogenaza, precum şi în structura unor hormoni (insulina).

Page 36: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

36

Există şi metalprotide cu alte metale: amilaze care au Ca2+, aldolază care are

Mg2+, xantioxidază care are Fe, Mo.

• Fosfoproteidele au ca grupare prostetică radicalul fosforic esterificat

la o catenă proteinică (resturi de serină, treonină şi hidroxilizină).

Principalele fosfoproteide sunt cazeina din lapte şi vitelina din gălbenuşul de

ou.

⇒ Cazeinele există sub formă de fosfocazeinat de calciu, ca micele cu

30 – 300 nm dispersate în plasma laptelui care conţine proteine serice.

Cazeina este formată dintr-un amestec de fracţiuni: αS1- , αS2- , β- şi k-

cazeine, fracţiuni cu masă moleculară diferită. αS1 – cazeina formează cu αS2

- cazeina fracţiunile sensibile la calciu. β – cazeina este solubilă în prezenţa

calciului (0,03 M), la temperatură scăzută (4°C). Ea conţine mai puţin fosfor

decât αS1- cazeina. K-cazeina joacă rol de coloid protector având faţă de

celelalte fracţiuni putere stabilizatoare; ea împiedică precipitarea αS –

cazeinei până la un raport k/α1 =1/10.

Calciul contribuie la formarea micelelor când este prezent în proporţii reduse,

de exemplu ca în lapte (0,03M). La o concentraţie de 10 ori mai mare el

provoacă disocierea complexului (Ca – αS – β – k) şi precipitarea cazeinelor

sensibile la calciu. Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui. Ele sunt

însă, coagulate şi parţial hidrolizate de unele enzime proteolitice ca

chimozina (din stomacul animalelor tinere) şi pepsina. Agregarea sau

flocularea cazeinei este datorată în parte forţelor de atracţie Van der Waals,

însă aceste efect este considerat insuficient. Prezenţa Ca2+ este necesară

datorită faptului că aceşti ioni reduc respingerea electrostatică şi pot realiza

legături saline între locurile negative din micelele de paracazeină.

În concluzie micela de cazeină intactă în prezenţa enzimei trece în micele de

cazeină cu stratul k-cazeină îndepărtat total iar în prezenţa ionilor de calciu

se formează coagul enzimatic (paracazeinatul de calciu).

Degradarea cazeinei de către chimozină prezintă un interes deosebit atât

sub aspect fiziologic, în metabolismul proteinei în stomacul animalelor, cât şi

tehnologic, pentru procesul de maturare a brânzeturilor.

Spre deosebire de proteinele din zer precum şi de alte proteine native în

general, cazeina prezintă o insolubilitate marcantă la punctul său izoelectric

Page 37: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

37

(pH=4,6). În condiţiile creşterii concentraţiei ionilor de hidrogen, calciul din

fosfocazeinat trece progresiv în soluţie astfel încât cazeina izoelectrică este

complet lipsită de calciu. această demineralizare este caracteristica chimică

principală a cazeinei precipitată cu acizi spre deosebire de cazeina obţinută

cu ajutorul cheagului. Efectele acidifierii şi încălzirii asupra cazeinei se

acumulează astfel încât precipitarea acesteia are loc la un pH cu atât mai

ridicat cu cât temperatura este mai înaltă.

⇒ Ovovitelinele sunt fosfoproteide asociate, de regulă, cu lecitinele ce

se găsesc în gălbenuşul de ou, având rolul de a furniza fosforul şi aminoacizii

necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.

⇒ Fosfovitelinele conţin mai mult fosfor decât ovovitelinele şi se

găsesc, de asemenea, în gălbenuşul de ou.

• Cromoproteide care au ca grupare prostetică o grupare colorată.

Cromoproteidele pot fi:

- porfirinice cu funcţie respiratorie (hemoglobina, citocromii,

hidroxiperoxidazele, mioglobina);

- porfirinice fără funcţie respiratorie (cloroglobulinele, cloroplastinele ,

care au ca grupare prostetică clorofila);

- neporfirinice cu funcţie respiratorie (hemertina, hemocianina,

flavoproteidele);

- neporfirinice fără funcţie respiratorie (carotenoproteidele).

Aceste proteide joacă rol însemnat în transportul de oxigen în respiraţie

(hemoglobina la vertebrate şi hemocianina la crustacee), în transferul de

electroni de la substratul organic la oxigen (proteinele cu fier-sulf, cum sunt

feredoxina, adrenodoxina şi citocromii, proteine feroporfirinice din celulele

aerobe), în numeroase sisteme enzimatice (catalaze, peroxidaze, etc.),

conferă culoare florilor şi ţesuturilor iau parte la fenomene de fotosinteză

(cloroglobina din cloroplastele plantelor verzi), etc.

Toate proteidele din această clasă sunt componente obişnuite ale

alimentelor. Prin conţinutul major de ioni metalici afectează stabilitatea şi

conservabilitatea alimentelor respective.

Page 38: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

38

⇒ Hemoglobina este o cromoproteidă porfirinică, componentă a

hematiilor din sângele vertebratelor. Componenta proteică a hemoglobinei

este reprezentată de globine, proteine cu caracter bazic, iar componenta

prostetică colorată este hemul. Globina diferă de la o hemoglobină la alta,

imprimând hemoglobinelor specificitatea, pe când hemul este acelaşi la toate

hemoglobinele.

Oricare formă de hem este un derivat substituit şi complexat cu fier al

heterociclului numit porfirină, formată la rândul său, din patru nuclee pirolice

legate prin patru punţi metinice. Derivaţii porfirinei care au câte un substituent

la fiecare dintre carbonii 1-8 se numesc porfirine.

N

NN

NH

H

1 2

3

4

56

7

8

I

II

III

IV

Porfină

N

H3C CH CH2

NN

N

CH3

CH CH2

CH3CH2

CH2

COOH

H3C

CH2

CH2

COOH

Fe2+

Structura hemului

Page 39: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

39

Globinele sunt proteine cu caracter bazic din grupa histonelor, formate din

patru catene polipepetidice, două câte două identice.

Unirea hemului cu globina se realizează prin legături coordinative între fierul

hemului şi histidina globinei.

Legat de rolul pe care-l joacă în organism, cea mai importantă proprietate a

hemoglobinei este capacitatea acesteia de a se combina în mod reversibil cu

oxigenul, formând oxihemoglobină, transportând, astfel, oxigenul molecular

de la plămâni la ţesuturi.

globina

N N

N N

Hemoglobina (Hb)

Fe2+

O2

Oxihemoglobina (HbO2)

globina

N N

N N

Fe2+

Fixarea reversibilă a oxigenului are loc prin intermediul atomului de fier, de

care oxigenul se leagă coordinativ fără ca fierul să se oxideze.

Tot reversibil hemoglobina reacţionează şi cu CO2 formând

carbhemoglobina, compus foarte important în transportul CO2 de la ţesuturi

la plămâni. Legarea CO2 se realizează prin intermediul unei grupări amino

libere a globinei.

Hb-NH2 + CO2 ↔ Hb-NH-COO- + H+ (hemoglobina) (carbhemoglobina)

• Carboxihemoglobina (HbCO) se formează prin legarea coordinativă

a CO la fierul hemului. Reacţia este

reversibilă, dar afinitatea hemoglobinei

faţă de CO este cu mult mai mare decât

pentru ligandul fiziologic O2, ceea ce

determină o dereglare a aportului de

oxigen de la plămâni la ţesuturi.

Problema este de mare interes pentru

sanogeneză şi trebuie privită în raport

cu doi parametri majori. Concentraţia de CO din aerul inspirat şi timpul de

CO

Carboxihemoglobina (HbCO)

globina

N N

N N

Fe2+

Page 40: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

40

expunere care, împreună, determină gradul de saturare al hemoglobinei din

organism cu oxid de carbon. Carboxihemoglobina este un compus toxic, care

blochează funcţia respiratorie a hemoglobinei producând, în funcţie de

concentraţie, cefalee, confuzii mintale, greaţă, vomă, accelerarea pulsului,

convulsii, hiperreflexie, insuficienţă respiratorie şi moarte.

Sub acţiunea oxidanţilor, Fe2+ din hemoglobină trece în Fe3+, cu formarea

methemoglobinei (Met-Hb), lipsită de capacitatea de transport reversibil al

O2. Methemoglobina se formează în mod continuu şi fiziologic în eritrocite

dar este rapid redusă astfel încât echilibrul Hb ↔ Met – Hb este puternic

deplasat spre stânga şi nu permite, normal, acumularea methemoglobinei

peste 0,4 – 1% din totalul compuşilor cu hem. Reducerea este efectuată de

methemoglobinreductaze. În organismul uman cantităţi mărite de

methemoglobină pot să apară ca urmare a insuficientei activităţi enzimatice a

acestor enzime sau datorită unor modificări genetice în secvenţa

aminoacizilor. De asemenea, cantităţi mari de methemoglobină în sânge se

pot datora unor agenţi oxidanţi puternici, intoxicaţiilor cu pesticide, cu

compuşi chimici oxidanţi, etc.

⇒ Mioglobina reprezintă pigmentul ţesutului muscular şi este similară

hemoglobinei ca structură şi rol. Este o cromoproteidă cu un singur hem,

identic cu cel al hemoglobinei, globina fiind însă alcătuită dintr-un singur lanţ

polipeptidic.

Mioglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina,

reprezentând pentru muşchi o rezervă importantă de oxigen.

⇒ Citocromii constituie componente importante a tuturor organismelor.

Grupa citocromilor cuprinde toate homoproteidele intracelulare, legate de

particulele subcelulare (mitocondrii, microzomi), cu rol de catalizatori redox în

lanţul respirator, în conservarea energiei, fotosinteză, în diferitele oxidări ale

substanţelor endogene şi exogene şi în procesele metabolice ale unor

bacterii anaerobe.

Partea prostetică a citocromilor este reprezentată de diferite fier-porfirine.

Rolul transportor al electronilor se manifestă prin schimbarea reversibilă a

fierului.

Page 41: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

41

⇒ Peroxidazele şi catalazele sunt heminenzime (cu Fe3+) cu rol

important în descompunerea apei oxigenate, toxică pentru celule (şi a unor

hidroperoxizi organici).

⇒ Cloroplastinele sunt cromoproteide a căror componentă prostetică

este clorofila, componenta proteică fiind reprezentată de plastină. Sub

denumirea uzuală de clorofilă se înţelege un complex de pigmenţi de culoare

verde. Cei mai importanţi sunt clorofila a şi b, care au structuri similare şi cu

protoporfirina din Mb şi Hb, de care diferă prin prezenţa Mg2+ (în loc de Fe),

printr-un ciclu suplimentar şi prezenţa unui alcool superior fitolul. Prin

îndepărtarea magneziului se obţin feofitinele; prin eliminarea alcoolului,

clorofilidele, hidrosolubile şu prin eliminarea ambelor apar feoforbidele.

Clorofila a este prezentată în toate plantele autotrofe (lipseşte din bacterii);

clorofila b o însoţeşte în cloroplastele celor mai multe plante.

Structura celor două clorofile este extrem de asemănătoare, clorofila b

deosebindu-se de clorofila a numai prin prezenţa unei grupări formil, în ciclul

pirolic II, în locul grupării metil. Gruparea carboxil a restului acidului propionic

legat de inelul pirolic IV este esterificată cu un alcool nesaturat numit fitol

(derivat al izoprenului) care îi conferă clorofilei proprietăţi lipofile, manifestate

prin solubilitatea în grăsimi şi solvenţi ai acestora.

N

H3C CH CH2

NN

N

CH3

CH3

H3C

CH2 CH3

CO

CHC

H2CH2C

H39C20OOC OCH3

Mg

I

II

III

IV

O

Clorofila a

CH3 CHCH3

(CH2)3 CHCH3

(CH2)3 CHCH3

(CH2)3 C CHCH3

CH2 OH

Fitolul

Page 42: Biochimia Prod Alim

Proteine

Biochimia produselor alimentare

42

Clorofilele au un rol fundamental în procesul de fotosinteză, funcţionând ca

un catalizator în etapa fotochimică (fotoliza apei) a acestui proces. În

organele verzi ale plantelor clorofila este localizată sub formă de

cloroplastină în formaţiunile din citosol denumite cloroplaste.

• Nucleoproteide au drept grupare prostetică acizii nucleici care

aparţin, fie acizilor dezoxiribonucleici (ADN) fie acizilor ribonucleici (ARN), de

unde derivă cele două clase principale de nucleoproteide: ribonucleoproteide

şi dezoxiribonucleoproteide. La majoritatea organismelor proteina din

constituţia nucleoproteidelor este o histonă sau o prolamină.

Nucleoproteidele sunt cele mai complexe şi mai importante proteide din

natură. Nucleoproteidele se diferenţiază în funcţie de natura proteinei şi

structura acidului nucleic. Ribonucleotidele se găsesc în cantitate mare în

ribozomi, în cloroplasmă şi mai puţin în nuclee. Dezoxiribonucleotidele

formează nuclee celulare, fiind constituenţi principali ai cromozomilor. În

cantitate mult mai mică apar în mitocondrii, cloroplaste şi citoplasmă.

Nucleoproteidele sunt componente ale organismelor vii cu răspândire

generală şi de importanţă biologică fundamentală. Ele sunt constituente ale

tuturor celulelor, localizate cu precădere în zonele organismului care

reprezintă sediul de multiplicare a celulelor, de sinteză a proteinelor.

Ribonucleotidele joacă un rol determinant în biosinteza proteinelor iar

dezoxiribonucleotidele în formarea şi funcţionarea aparatului cromozomal al

celulei. În aceste procese o importanţă deosebită o au acizii nucleici.

Page 43: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

43

2. Acizi nucleici

Acizii nucleici sunt compuşi macromoleculari cu caracter acid. Din punct de

vedere chimic, sunt produşi de policondensare a nucleotidelor.

Importanţa deosebită a acizilor nucleici constă în rolul lor esenţial de

înmagazinare a informaţiei genetice şi a transcrierii sale în biosinteza tuturor

proteinelor din organism.

Se cunosc două clase de acizi nucleici : acizi dezoxiribonucleici (ADN) care

conţin dezoxiriboză şi acizi ribonucleici (ARN), în compoziţia cărora intră

riboza.

2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici

Hidroliza acizilor nucleici arată că aceştia conţin trei categorii de componenţi,

comuni sau cu diferenţe structurale:

acidul fosforic (P), comun;

baze purinice: adenina (A) şi guanina (G), comune, baze pirimidinice,

comune: citozina (C) şi diferite: uracilul (U) în ARN, timina (T) în ADN;

pentoze, diferite: riboza în ARN şi dezoxiriboza în ADN.

2.1.1. Acidul fosforic esterifică componenta glucidică imprimând

caracter acid mononucleotidelor respectiv acizilor nucleici. Esterificarea

poate avea loc în poziţia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în poziţia 5’ şi

3’ din molecula dezoxiribozei.

La pH fiziologic, grupările – OH din resturile fosfat sunt ionizate, astfel că,

lanţul polinucleotidic devine un polianion care leagă electrostatic ioni de Na+,

Ca2+, Mg2+ sau grupe amoniu din proteinele bazice şi poliaminele biogene.

Page 44: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

44

2.1.2. Pentozele (riboza şi dezoxiriboza) apar numai în structură

furanozică.

O

OH

HH

OH

HH

OH

H2CHO

1'2'3'

4'

5'

D- ribofuranoza

O

OH

HH

OH

HH

H

H2CHO

1'2'3'

4'

5'

D-2'-dezoxiribofuranoza

Pentozele participă la formarea punţilor fosfat dintre unităţile nucleotidice prin

grupele –OH de la C-5’ şi C-3’.

2.1.3. Bazele azotate care intră în structura acizilor nucleici derivă de la

două structuri heterociclice: purina şi pirimidina.

N

N

N

NH

1

2

34

56

7

8

9

purina

N

N

1

2

3

4

56

pirimidina

Bazele purinice din structura acizilor nucleici sunt:

adenina (6 amino-purina);

guanina (2 amino – 6- hidroxipurina).

Bazele pirimidinice sunt reprezentate de:

uracil (2,6 - pirimidina);

citozina (2,6 amino – pirimidina);

timina (2,6 - 5metil - pirimidina).

N

N

NH2

N

NH

adenina(6 amino - purina)

N

NH2N

O

N

N

H

guanina(2 amino - 6 - hidroxipurina)

Page 45: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

45

N

N

O

O

H

Huracil

(2,6 dioxipirimidina)

N

NO

NH2

H

citozina(2 oxi-6-amino-pirimidina)

N

N

O

O

CH3H

Htimina

(2,6-dioxi-5metil-pirimidina)

Atât ADN cât şi ARN conţin şi baze „minore” ce reprezintă forme metilate,

tiolate sau glicozilate ale bazelor majore.

2.2. Nucleozide

Nucleozidele sunt produşi de condensare ai bazelor purinice şi pirimidinice

cu pentoza. Între hidroxilul semiacetalic (de la C 1’) al pentozei şi atomul de

azot din poziţia 9 a unei baze purinice sau din poziţia 1 a unei baze

pirimidinice se stabileşte o legătură N-glicozidică.

Ribonucleozidele purinice sunt adenozina şi guanozina iar cele pirimidinice:

citozina şi uridina.

N

N

NH2

N

NO

OH

HH H

H

OH

H2CHO

adenozina(9-β-D-ribofuranozil-adenina)

O

OH

HH H

H

OH

H2CHO

N

NH2N

O

N

N

H

guanozina(9-β-D-ribofuranozil-guanina)

Page 46: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

46

O

OH

HH H

H

OH

H2CHO

N

NO

NH2

citidina(3-β-D-ribofuranozil-citozina)

O

OH

HH H

H

OH

H2CHO

N

N

O

O

H

(3-β-D-ribofuranozil-uracil)uridina

Prin adăugarea prefixului dezoxi la numele ribonucleozidului se defineşte

dezoxiribonucleozidul corespunzător. Trebuie precizat că

dezoxiribonucleozidul timinei, care se găseşte cu precădere în ADN, se

numeşte timidină şi nu dezoxitimidină.

Ribonucleozidele conţin ca pentoză β-D-ribofuranoză, în timp ce

dezoxiribonucleozidele conţin β-2-dezoxi-D-ribofuranoza.

Nucleozidele pirimidinice sunt mai rezistente la acizi decât cele pirinice.

Toate sunt, însă, hidrolizate de nucleozidaze.

Acidul adenilic poate lega la restul său de fosfat încă una sau două resturi de

acid fosforic cu formarea adenozindifosfatului (ADP) sau adenozintrifosfatului

(ATP). În molecula de adenozintrifosfat, trei resturi de acid fosforic se leagă

succesiv una de alta, în structura prezentată mai jos.

Se observă că ADP şi ATP sunt compuşi ce conţin legături macroergice,

adică posedă o cantitate mare de energie pe care o eliberează la

descompunerea lor hidrolitică. Prin hidroliza unei legături esterice obişnuite

se formează aproape 2-3 kcal, iar prin hidroliza unei legături macroergice din

ATP, aproximativ 7 kcal. Această eliberare de energie are loc prin

defosforilarea ATP-ului cu formare de ADP sau AMP iar energia produsă

este utilizată în celule pentru diferite procese de sinteză sau alte scopuri. La

rândul său, ADP se fosforilează în ATP pe seama energiei care se

eliberează prin oxidarea compuşilor organici. În celulele organismelor are loc

permanent procesul de fosforilare a ATP şi de fosforilare a ADP sau AMP.

Reacţia ATP ↔ ADP + Pi reprezintă baza bioenergeticii şi reflectă dinamica

fluxului de energie în cadrul celulei; prin această reacţie se asigură

Page 47: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

47

transferul energiei chimice utilizată în metabolismul celular al tuturor

organismelor.

2.3. Nucleotide

Nucleotidele sunt esteri fosforici au nucleozidelor la gruparea –OH de la C-5’

sau C-3’ al pentozei. Ele pot fi ribonucleotide sau dezoxiribonucleotide.

Datorită radicalilor fosfat, nucleotidele au caracter acid.

Nucleotidele care intră în constituţia acizilor nucleici sunt: acidul adenilic

(AMP), acidul guanilic (GMP), acidul citidilic (CMP), acidul uridilic (UMP),

acidul timidilic (d TMP), acidul dezoxiadenilic (d AMP), acidul dezoxiguanilic

(dGMP), acidul dezoxicitidilic (d CMP).

N

N

NH2

N

N

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPHOOH

O

acidul 5'-adenilic(adenozin-5'-monofosfat-5'-AMP)

N

NH2N

O

N

N

H

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPHOOH

O

acidul guanilic(guanozin-5'-monofosfat-5'-GMP)

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPHOOH

O

(uridin-5'-monofosfat-5'-UMP)

N

N

O

O

H

acidul uridilic

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPHOOH

O

N

NO

NH2

acidul citidilic(citidin-5'-monofosfat-5'-CMP)

Page 48: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

48

O

OH

HH H

H

CH2OPHOOH

O

H

N

N

NH2

N

N

acidul 5'-dezoxiadenilic(dezoxiadenozin-5'-monofosfat-5'-dAMP)

H

O

OH

HH H

H

CH2OPHOOH

O

H

N

NN

NH2N

O

acidul dezoxiguanilic(dezoxiguanozin-5'-monofosfat-5'-dGMP)

O

OH

HH H

H

CH2OPHOOH

O

H

N

N

O

O

CH3H

acidul timidilic(timidin-5'-monofosfat-5'-dTMP)

O

OH

HH H

H

CH2OPHOOH

O

H

N

NO

NH2

acidul dezoxicitilidic(dezoxicitidin-5'-monofosfat-5'-dCMP)

Dacă restul ortofosfat de la C-5’ se leagă în continuare cu al doilea şi al

treilea rest fosforic rezultă nucleoziddifosfaţii şi respectiv nucleozidtrifosfaţii

corespunzători ribofuranozei şi dezoxiribofuranozei. De exemplu, în cazul

adeninei se obţin adenozindifosfatul (ADP) şi adenozintrifoafatul (ATP).

N

N

NH2

N

N

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPOH

O

O

adenozin difosfat (ADP)

POH

O

HO ~

~POH

O

O

OH

HH H

H

OH

CH2OPOH

O

O

N

N

NH2

N

NO~P

OH

O

HO

adenozin trifosfat (ATP)

ADN are capacitatea de a stoca şi transmite informaţia înscrisă în secvenţa

bazelor azotate. Fiecare catenă va servi ca matriţă pentru sinteza unei

catene noi, complementară cu catena parentală, rezultând astfel două

molecule fiice identice cu ADN parental. Dubla elice şi complementaritatea

structurii bicatenare constituie baza moleculară a fenomenului de

Page 49: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

49

autoduplicare sau autoreplicare a ADN în momentul diviziunii celulare şi

explică faptul că ADN, prin structura sa, reprezintă unicul substrat al

eredităţii.

Celelalte difosfo- şi trifosfonicleotide au structuri asemănătoare; diferă doar

baza purinică şi pirimidinică legată β-glicozidic. Denumirea completă şi

prescurtarea celor mai importante nucleotide şi derivaţii lor fosforilaţi este

următoarea:

- adenozinmonofosfat (acidul adenilic) – AMP;

- adenozindifosfat – ADP;

- adenozintrifosfat – ATP;

- guanozinmonofosfat (acidul guanilic) – GMP;

- guanozindifosfat – GDP;

- guanozintrifosfat – GTP;

- citidinmonofosfat (acidul citidilic) – CMP;

- citidindifosfat – CDP;

- citidintrifosfat – CTP;

- uridinmonofosfat (acidul uridilic) – UMP;

- uridindifosfat – UDP;

- uridintrifosfat – UTP;

- timidinmonofosfat (acidul timidilic) – dTMP;

- timinribonucleozidmonofosfat – TMP.

Datorită faptului că legăturile dintre primul rest fosforic şi cel de al doilea şi

dintre acesta şi cel de al treilea sunt legături bogate în energie, denumite

macroergice, se notează cu ~(P). asemenea compuşi sunt deosebit de

importanţi pentru celule şi organisme datorită cantităţii mari de energie pe

care o posedă şi pe care o eliberează la descompunerea lor hidrolitică.

În afara nucleotidelor ce intră în constituţia acizilor nucleici există o serie de

nucleotide care îndeplinesc roluri dintre cele mai importante şi variate în

ţesuturi.

Astfel, adenozin – 3’, 5’- monofosfatul (AMPciclic, AMPc) mediază acţiunea a

numeroşi hormoni (mesageri primi) care nu traversează membrana celulară.

AMPc ia naştere din ATP sub acţiunea adenilatcidaza din membrana celulară

stimulată de primul mesager (hormonul). AMPc (mesagerul secund) amplifică

Page 50: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

50

şi transmite în celulă semnalul chimic primit de la hormonii respectivi.

Suprimarea acţiunii hormonului se traduce prin hidroliza AMPc sub acţiunea

fosfodiesterazei.

O

HH H

H

OHO

CH2O

POOH

N

N

NH2

N

N

adenozin-3',5'-monofosfat (AMPc)

guanozin-3',5'-monofosfat (GMPc)

O

HH H

H

OHO

CH2O

POOH

N

NH2N

O

N

N

H

Guanozin– 3’,5’- monofosfatul (GMPc), ca şi AMPc, se comportă ca un

important semnal intracelular al unor mesaje extracelulare.

Alte nucleotide joacă un rol esenţial în procesele metabolice. Spre exemplu,

nicotinamidadenindinucleotidul (NAD+) şi nicotinamidadenindinucleotid

fosfatul (NADP+), flavin mononucleotidul (FMN) şi flavinadenindinucleotidul

(FAD) sunt transportori de hidrogen în reacţiile de oxido-reducere; coenzima

A (CoA) intervine în metabolismul acizilor graşi.

Activarea prealabilă a unor molecule, în vederea efectuării unor reacţii de

transfer, se realizează adesea prin cuplarea acestora cu un nucleotid:

metionina este activată ca S-adenozil-metionină, glucoza ca uridindifosfat-

glucoză, etc.

Unele nucleotide (ex. guanozin-5’-difosfat-3’difosfatul şi guanozin-5’-trifosfat-

3’difosfatul) joacă un rol important în reglarea replicării şi transcrierii la unele

organisme, altele (diadenozintetrafosfatul) în activarea aminoacizilor şi

replicarea ADN.

2.4. Acizii dezoxiribonucleici

Acizii dezoxiribonucleici sunt localizaţi în cea mai mare parte în nucleul

celulelor, reprezentând materialul genetic al cromozomilor. ADN-ul

extracelular a fost semnalat în cantităţi mici în cloroplaste şi mitocondrii.

Page 51: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

51

2.4.1. Structura primară a ADN

Acizii dezoxiribonucleici sunt polidezoxiribonucleotide, cu masă moleculară

mare, în care gruparea 3’-OH a unui dezoxiribonucleotid este legată de

gruparea 5’-OH a dezoxiribonucleotidului adiacent printr-o legătură fosfat

diesterică. În felul acesta, lanţul ADN posedă o polaritate: într-o parte, la

capătul 3’-OH apare dR (dezoxiriboza) cu 3’-OH liber; în cealaltă parte, 5’-

OH din dR este esterificat cu un rest de acid fosforic, care nu se mai leagă cu

un alt nucleotid şi constituie capătul 5’-(P). partea variabilă a ADN este

reprezentată de secvenţa celor patru tipuri de baze: A, G, C, T care se repetă

într-un număr foarte mare.

O

HH H

H

O

CH2O

P

H

P

N

N

NH2

N

N

O

HH H

H

CH2O

H

OP

O

N

NH2N

O

N

N

N

N

O

O

CH3HT

5'O

HH H

H

O

CH2

H

OP

O A

HG

O

HH H

H

O

CH2

H

PO

N

N

NH2

O

3'

C

Structura covalentă a ADN

Reprezentarea schematică a structurii primare a unui fragment de ADN este

următoarea:

Page 52: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

52

5'-(P)

P

P

P

3'

5' 3'

5'

3'-OH

3'

T

C

G

5'-(P)

T

C

G

3'-OH

Convenţional,lanţurile şi secvenţa bazelor se scriu în direcţia 5’ → 3’. Spre

exemplu, fragmentul de ADN redat anterior poate fi scris astfel:

pTpdApdGpdCp, p - reprezentând gruparea fosfat. Esterificarea se face la C-

5’ când acesta se găseşte la stânga şi la C-3’ când se găseşte la dreapta.

Importanţa respectării convenţiei de scriere a direcţiei secvenţei bazelor

(nucleotidelor)rezultă din faptul că grupări de trei nucleotide (numite codoni)

determină secvenţa unui aminoacid în lanţul peptidic, care se scrie în

direcţia: capătul amino liber → carboxil liber.

Prin urmare, structura primară a ADN (şi a ARN) indică natura, proporţia şi

secvenţa bazelor azotate ale nucleotidelor care constituie macromolecula lor.

2.4.2. Structura secundară

La stabilirea structurii secundare a ADN stau următoarele concluzii,

desprinse din cercetările întreprinse de Chargaff, Rosalind Franklin şi

Wilkins:

în toate tipurile de ADN studiate numărul de reziduuri de adenină este

egal cu cel al reziduurilor de timină iar cel al reziduurilor de guanină cu

cel de citozină; numărul de baze purinice este egal cu cel de baze

pirimidinice (A + G = T + C);

existenţa a două perioade de identitate de-a lungul axei lungi a

moleculei: una mare, de 3,4 nm şi una mică de 0,34 nm.

Pe baza acestor date, Watson şi Crick (1953) au elaborat un model

tridimensional al macromoleculei de ADN cu următoarele caracteristici:

- două catene polinucleotidice antiparalele elicoidale răsucite spre

dreapta în raport cu o axă centrală de simetrie spaţială. Prin răsucire,

Page 53: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

53

grupările fosfat acide sunt orientate spre exterior iar unităţile de baze

purinice şi pirimidinice spre interior şi perpendicular pe axa helixului;

- distanţa dintre două baze vecine pe lanţ este de 0,34 nm; perioada de

identitate este de 3,4 nm, deci structura se repetă după 10 perechi de

baze azotate;

- legăturile de hidrogen ce se stabilesc între bazele azotate de pe o

catenă şi cele complementare de pe cealaltă catenă cât şi

interacţiunile hidrofobe dintre bazele azotate asigură stabilitatea

dublului helix. La stabilitatea moleculei contribuie legăturile van der

Waals, stabilite între bazele azotate suprapuse.

Legăturile de hidrogen se stabilesc între o bază azotată purinică de pe o

catenă şi una pirimidinică de pe cealaltă catenă. Astfel, între adenină şi

timină se stabilesc două punţi de hidrogen iar între citozină şi guanină trei

punţi de hidrogen.

NN

O

O H HN

N

N

CH3

H N

Npentoza

pentozaT A

NN

N

O

HH

N

N

O

H

N

HH

N

Npentoza

pentoza

C G

Cele două catene polinucleotidice nu sunt identice ci complementare, adică,

adeninei dintr-o catenă îi corespunde întotdeauna timina de pe cealaltă, iar

guaninei – citozina.

În figura de mai jos este reprezentat modelul Watson – Crick.

Page 54: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

54

Structura dublu helicoidală a AND

2.4.3. Denaturarea şi renaturarea ADN

În ADN nativ, perechile de baze complementare, unite între ele prin legături

de hidrogen, sunt orientate, datorită caracterului hidrofob, spre interiorul

macromoleculei. La variaţii mari de pH sau de temperatură are loc ruperea

legăturilor de hidrogen şi, inevitabil, suprimarea interacţiunilor van der Waals.

Acest proces poartă denumirea de denaturare şi este însoţit de o modificare

a absorbţiei la 260 nm, maxim de absorbţie caracteristic bazelor azotate

libere şi a celor din structura ADN (la pH=7).

Când deplierea celor două catene complementare are loc termic la 70-80°C,

în condiţii dirijate în soluţii saline, fenomenul de denaturare termică este

asociat cu topirea ADN. Se defineşte „temperatura de topire” a ADN ca

temperatura la care modificarea absorbantei reprezintă 50% din cea totală,

corespunzătoare unei denaturări complete.

Denaturarea termică şi cea rezultată prin modificarea pH-ului sunt reversibile,

astfel că revenind la condiţiile iniţiale de temperatură şi pH are loc

reîmperecherea lanţurilor polinucleotidice. Renaturarea (termică) se produce

la temperaturi sub temperatura de topire, prin răcire progresivă. Renaturarea

ADN stă la baza hibridării în crearea de noi specii moleculare. Hibridarea

reprezintă formarea unui heteroduplex prin combinarea unor monocatene de

ADN sau a unor monocatene de ADN cu ARN, în condiţiile unui grad relativ

crescut de complementaritate a acestora.

Page 55: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

55

2.5. Acizii ribonucleici

Acizii ribonucleici sunt produşi macromoleculari care iau naştere prin

condensarea ribonucleotidelor. Se găsesc atât în citoplasmă cât şi în nucleu,

predominând prima. Majoritatea celulelor conţin 2-8 ori mai mult ARN decât

ADN, cantitatea de ARN variind de la o celulă la alta şi chiar în cadrul

aceleiaşi celule. Acizii ribonucleici joacă rol esenţial în biosinteza proteinelor.

Structura primară a acizilor ribonucleici este similară cu cea a ADN. În ceea

ce priveşte legarea mononucleotidelor care se realizează tot prin intermediul

legăturii fosfat dieterice între gruparea OH din poziţia 3’ a unui nucleotid şi

gruparea OH din poziţia 5’ a nucleotidului succesiv. Legarea s-ar putea

realiza şi prin intermediul grupării –OH din poziţia 2’ (pentru că la ARN restul

de riboză conţine un hidroxil în plus la C2’) dar aceste legături sunt foarte

rare. Caracteristic pentru structura ARN este faptul că în secvenţa

mononucleotidelor timina (T) este înlocuită cu uracil (U). Pe lângă bazele

azotate „majore”, ARN conţine aşa-zise baze azotate „minore”.

Componenta glucidică din ARN este riboza şi nu dezoxiriboza.

Structura secundară a ARN este reprezentată de un lanţ polinucleotidic

care, pe anumite porţiuni, acolo unde o permite complementaritatea bazelor

se organizează în structuri dublu helicoidale. Deoarece în această structură

lanţul pereche lipseşte, raporturile bazelor complementare (A/U şi C/G) nu

vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.

Porţiunile de baze necomplementare sunt expulzate în afara zonelor de

dublu helix ca nişte bucle care separă între ele zonele elicoidale.

2.5.1. Tipuri de ARN

Celula conţine trei tipuri majore de ARN.

ARN mesager (ARNm);

ARN de transfer sau solubil (ARNt);

ARN ribozomal (ARNr).

ARN mesager (ARNm)

Acest tip de ARN reprezintă 5-10% din totalul ARN celular, cu rolul general,

în toate celulele, de mesager al informaţiei ADN cromozomial şi este

Page 56: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

56

caracterizat printr-o viaţă foarte scurtă şi prin faptul că o moleculă de ARNm

determină biosinteza unei singure molecule de proteină.

Moleculele de ARNm sunt molecule monocatenare liniare, de lungime

variabilă.

ARNm este sintetizat în nucleu pe matriţă de ADN. O genă este transcrisă, în

sensul complementarităţii bazelor (A corespunde la U iar G la C), obţinându-

se o moleculă de ARNm a cărei compoziţie în baze reflectă compoziţia în

baze a genei transcrise. ARNm nuclear iese în citoplasmă unde va servi ca

matriţă pentru sinteza unui polipeptid cu secvenţă specifică de aminoacizi .

fiecare din miile de proteine sintetizate de celulă are codificată secvenţa de

lanţ într-un ARNm sau un segment de ARNm specific.

ARN de transfer (ARNt)

În citoplasmă se găseşte aproximativ 10-15% din ARN total sub formă liberă,

solubilă (de unde denumirea de ARN solubil – ARNs) care leagă specific

fiecare din cei peste 20 aminoacizi implicaţi în biosinteza proteinelor,

reprezentând forma lor de transport (de unde denumirea de ARNt).

La capătul 5’ terminal, cei mai mulţi ARNt au restul de acid guanilic iar la

capătul 3’ toţi, au secvenţa nucleotidică CCA.

În toate tipurile de ARNt apar un număr mare de baze minore.

ARNt îndeplineşte două funcţii în procesul de biosinteză a proteinelor:

transportul aminoacizilor activaţi în faza solubilă, la ribozomi, sub

formă de complexe aminoacil-ARNt;

adaptarea aminoacidului transportat în dreptul codonului de pe ARNm

care-l specifică. Această racordare a aminoacidului este posibilă prin

recunoaşterea codon-anticodon.

Page 57: Biochimia Prod Alim

Acizi nucleici

Biochimia produselor alimentare

57

ARN ribozomal (ARNr)

ARN-ribozomal se află în ribozomii din citoplasmă şi reprezintă ~75% din

totalul ARN celular. Moleculele de ARNr sunt macromolecule flexibile şi

deformabile, care conţin zone dublu catenare întrerupte de zone

monocatenare. ARNr îndeplineşte un rol structural; în combinaţie cu

proteinele corespunzătoare formează structura ribozomilor. Ribozomii

constituie sediul biosintezei proteinelor. Fiecare ribozom prezintă pe

suprafaţa sa două situsuri: situsul aminoacid care leagă ARNt purtător al unui

aminoacid şi situsul peptid, care leagă ARNt purtător al unui lanţ polipeptidic.

Page 58: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

58

3. Lipide

3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol.

Lipidele sunt constituenţi esenţiali ai organismelor vii. Reprezintă o clasă de

substanţe foarte eterogene şi cuprinde compuşi destul de diferiţi între ei,

având un singur element comun acizii graşi. Datorită prezenţei în molecula

lipidelor a unor întinse regiuni hidrocarbonate, hidrofobe, acestea sunt

insolubile în apă, dar se dezvoltă uşor în solvenţi nepolari (eter, benzen,

cloroform, etc.)

Clasificarea lipidelor poate fi făcută după următoarele criterii: chimic,

localizare, provenienţă şi nutriţional.

a) Din punct de vedere chimic lipidele se clasifică în:

- lipide simple care pot fi: gliceride (grăsimi neutre); steride care include

în structura lor fie zoosteroli (colesterol, caprosterol, colestanol), fie

fitosteroli (sigmasterolul, sitosterolul) sau micosteroli (ergosterolul); ceride

cum ar fi ceara Carnauba sau ceratatul de miricil (din cânepă, bumbac,

trestie de zahăr), ceara de albine (palmitatul de miricil) albul de balenă ce

conţine o fracţiune lichidă (spermacetul) şi una solidă (watratul) şi lanolina

(din lâna de oaie);

- lipide complexe (heterolipide) subdivizate în glicerofosfolipide cu azot

(lecitine, cefaline, serinfosfolipide, plasmalogene) şi fără azot (acizi

fosfatidici, inozitol fosfatide, cardiolipide) şi sfingolipide cu fosfor

(sfingomielina) şi fără fosfor (ceramide, cerebrozide., sulfatide,

gangliozide, etc.);

- lipide derivate (nesaponificabile) care cuprind compuşi rezultaţi din

hidroliza lipidelor simple şi complexe ce păstrează caracterul de

Page 59: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

59

solubilitate în solvenţi organici (acizi graşi, alcooli alifatici superiori,

steroizi, carotenoizi, vitamine liposolubile);

b) După localizare se disting: lipide structurate sau de constituţie

(majoritatea lipidelor complexe) distribuite în membranele celulare sau

citoplasma celulelor şi lipide de rezervă localizate mai ales în ţesutul

adipos.

c) Din punct de vedere nutriţional lipidele alimentare se clasifică după

conţinutul în acizi graşi polinesaturaţi în trei clase: cu activitate

biologică ridicată, medie şi redusă.

În organismele vii, funcţiile lipidelor sunt multiple în raport cu clasa

respectivă:

Gliceridele (în special trigliceridele) reprezintă forma de depozit a lipidelor

în organism şi sunt localizate în ţesutul adipos al animalelor, în seminţele

şi fructele multor plante. Din gliceridele de depozit organismul utilizează

acizii graşi în vederea obţinerii energiei necesare activităţilor vitale.

Trigliceridele de depozit protejează organismul de frig şi şocuri mecanice,

asigură elasticitatea dermei şi previne uscarea acesteia;

Ceridele joacă rol de protecţie, dar au fost identificate şi în structura

hematiilor şi a altor tipuri de celule;

Fosfolipidele au rol structural, intrând în structura unor componente

celulare şi subcelulare (organite) în asociaţie cu proteinele. Intervin în

reglarea permeabilităţii şi transportului prin membrane. Participă direct

sau indirect în diferite procese metabolice. Împreună cu proteinele serice

formează complexe circulante în sânge. Uşurează şi permit transportul

electronilor de-a lungul trunchiului nervos, participând la transmiterea

impulsului nervos;

Steridele şi în special sterolii (colesterolul) au rol plastic, participând

împreună cu fosfolipidele la formarea membranelor. În sistemul nervos

participă la formarea tecii mielinice. Pe lângă proprietăţile plastice,

colesterolul poate reprezenta şi punctul de plecare pentru biosinteza

acizilor biliari, hormonilor corticosteroizi şi gonadici;

Page 60: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

60

Lipidele alimentare sunt şi solvenţi ai vitaminelor liposolubile asigurând

transportul acestor vitamine în tubul digestiv în organisme. Pe de altă

parte, unele grăsimi reprezintă ele însăşi o sursă importantă de vitamine.

Este cazul untului, uleiurilor vegetale (în special uleiul de porumb şi grâu)

şi uleiului de peşte.

3.2. Acizii graşi din constituţia lipidelor

Acizi graşi se găsesc în cantităţi mari în structura lipidelor saponificabile dar

în cantităţi reduse, ca atare, în unele ţesuturi. Structural, acizii graşi sunt

formaţi dintr-un radical alchil care prezintă o grupare carboxilică acidă (-

COOH). Lungimea lanţului este cuprinsă între 4 şi 24 atomi de carbon şi

chiar mai mult. Atomii de carbon sunt aranjaţi într-un lanţ drept şi foarte rar

într-o structură ramificată. Se întâlnesc şi structuri ciclice şi de asemenea, se

găsesc şi acizi graşi care pe lângă funcţia carboxilică pot avea şi o funcţie

hidroxilică sau una cetonică aşa cum este cazul hidroxiacizilor şi cetoacizilor.

În plantele superioare şi animale se găsesc acizi graşi cu 14 – 22 atomi de

carbon (în lapte se găsesc acizi graşi cu 4 – 10 atomi de carbon).

Principalii acizi graşi care se întâlnesc în produsele alimentare sunt:

acizi graşi saturaţi: - acidul butiric CH3-(CH2)2-COOH;

- acidul n-caproic CH3-(CH2)4-COOH;

- acidul n-caprilic CH3-(CH2)6-COOH;

- acidul n-capric CH3-(CH2)8-COOH;

- acidul lauric CH3-(CH2)10-COOH;

- acidul miristic CH3-(CH2)12-COOH;

- acidul palmitic CH3-(CH2)14-COOH;

- acidul stearic CH3-(CH2)16-COOH;

- acidul arahic CH3-(CH2)18-COOH;

- acidul behenic CH3-(CH2)20-COOH;

- acidul lignoceric CH3-(CH2)22-COOH;

- acidul cerotic CH3-(CH2)24-COOH.

acizi graşi nesaturaţi: - acidul palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH;

- acidul oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH;

- acidul linoleic CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7- COOH;

Page 61: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

61

- acidul linolenic CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH;

- acidul arahidonic

CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)3-COOH.

Hidroxiacizi:

acidul cerebronic CHOH

COOH(CH2)21CH3

CH3 (CH2)5 CHOH

CH2 CH CH (CH2)7 COOHacidul ricinoleic

Acizi ciclici:

CHCH CH (CH2)10 COOH

CH2 CH2

CHCH CH

CH2 CH2

(CH2)12 COOH

acidul hidnocarpic

acidul chaulmoogric

Dintre acizii graşi saturaţi cei mai frecvent întâlniţi sunt acidul palmitic şi

acidul stearic. Cel mai răspândit acid gras nesaturat este acidul oleic, care se

găseşte atât în lipidele de origine vegetală cât şi în cele de origine animală.

Principalele proprietăţi ale acizilor graşi sunt următoarele:

⇒ se pot ioniza în prezenţa apei;

⇒ se pot esterifica cu alcooli sau hidroxizii metalelor alcaline;

⇒ se pot izomeriza trecând din forma cis în forma trans;

⇒ se pot hidrogena în prezenţa unui catalizator (cei nesaturaţi);

⇒ dau reacţii de adiţie cu iodul şi bromul;

⇒ formează săruri, săpunuri cu proprietăţi tensioactive;

⇒ formează amide;

⇒ suferă procesul de peroxidare (cei nesaturaţi).

Acizi graşi esenţiali

Organismul uman (şi al unor animale) are nevoie de unii acizi graşi, pe care

nu-i poate sintetiza sau pe care îi produce în cantităţi insuficiente, ceea ce

impune aportul lor prin alimentaţie, de unde denumirea de acizi graşi

esenţiali. Deoarece lipsa din alimentaţie conduce la stări carenţiale similare

avitaminozelor, au fost consideraţi ca vitamina F.

Page 62: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

62

Acizii graşi esenţiali aduşi prin dietă pot fi utilizaţi în următoarele direcţii:

• producerea de energie;

• pentru obţinerea de trigliceride de depozit;

• pentru obţinerea de fosfolipide;

• pentru obţinerea prostaglandinelor;

• participă la respiraţia tisulară luând parte şi la alcătuirea unor enzime;

• intervin în reacţiile de oxidoreducere şi transportul de electroni;

• intervin în metabolismul vitaminelor din grupul B (piridoxina şi tiamina);

• măresc capacitatea de eliminare a colesterolului din sânge şi deci sunt

eficace în profilaxia aterosclerozei deoarece se evită depunerea

colesterolului pe pereţii vaselor sanguine şi se normalizează funcţionarea

acestora prin mărirea elasticităţii lor.

Lipsa acizilor graşi esenţiali din dietă provoacă tulburări metabolice care se

manifestă prin: întârzierea creşterii organismului, dermite, căderea părului,

necroze, leziuni la rinichi, acumularea de grăsimi în ficat, tulburarea funcţiei

de reproducere, modificarea activităţii unor enzime (citocromoxidaza,

succindehidrogenaza), tromboze coronariene.

O poziţie specială o ocupă acidul linoleic din dietă care îndeplineşte

următoarele funcţii dinamice:

contribuie la normalizarea nivelului de β-lipoproteine care au în

structura lor cea mai mare cantitate de colesterol şi care sunt implicate

în aterosleroză;

reduce activitatea sintezei acizilor graşi în ficat şi returnarea

colesterolului renal;

reduce hipertrigliceridemia indusă de glucide şi nivelul de acid

eicosatrienoic (20:3);

favorizează lipoliza postheparinică, nivelul de acid arahidonic,

activitatea acetilcolinesterazei şi adenozintrifosfatazelor în membrane;

favorizează activitatea enzimelor microzomale hepatice;

favorizează producţia de ceroide;

intervine în reacţia de oxidoreducere şi în transportul de electroni;

reprezintă un precursor al prostaglandinelor, substanţe cu activitate

biologică ridicată care se comportă ca modulatori ai activităţii

hormonale influenţând printre altele sinteza AMP-ciclic; joacă rol

Page 63: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

63

asupra sistemului cardiovascular, comportamentului plachetelor

sanguine (trombocite), presiunii arteriale, lipolizei tisulare, debitului

coronar, travaliului muşchiului cardiac şi activităţii sale anatomice,

precum şi asupra complicaţiilor vasculare ale diabetului.

În ceea ce priveşte acidul linolenic adus prin dietă, acesta este rapid

transformat în acizi graşi polinesaturaţi C20 şi C22 care sunt încorporaţi în

fosfolipidele anumitor celule cum sunt neuronii şi fotoreceptorii retinieni. Dacă

aportul de acid linolenic este prea mare, lipidele corporale se îmbogăţesc în

acizi graşi polinesaturaţi derivaţi de la acidul linolenic şi în acelaşi timp devin

mai sărace în acizi graşi polinesaturaţi derivaţi de la acidul linoleic. Între

acidul linolenic şi acidul linoleic există o competiţie, explicată prin

asemănarea structurii. Cei doi acizi graşi nu sunt convertibili între ei,

competiţia dintre cele două familii de acizi graşi antrenând inhibări reciproce

la nivel enzimatic. Aportul de acid linolenic alimentar nu poate compensa

simptoamele grave aduse de carenţa în acid linoleic..

3.3. Lipide simple 3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau grăsimi neutre) Sunt lipidele cele mai abundente din natură, fiind esteri ai esteri ai

glicerolului cu acizii graşi. În funcţie de felul acizilor graşi din structura

gliceridelor pot fi saturate, mononesaturate, dinesaturate şi trinesaturate.

Trigliceridele mai puţin nesaturate se întâlnesc în grăsimi animale (seu,

slănină), iar cele mai nesaturate se găsesc în seminţele plantelor

oleaginoase (floarea soarelui, rapiţa, ricin, soia, muştar, măsline, arahide).

După numărul grupărilor alcoolice din glicerol esterificate se împart în

monoacilgliceroli (monogliceride), diacilgliceroli (digliceride) şi triacilgliceroli

(trigliceride).

Page 64: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

64

CH

CH2

OHR2COO

O CO R2CH

CH2 O CO R3

O CO R2CH

CH2 OH

α,β−sau 1,2-diacilglicerol (diglicerid)

CH

CH2 OH

CH2 OH

O CO R

β−sau 2-acilglicerol (monoglicerid)

α−sau 1-acilglicerol (monoglicerid)

CH

CH2

OH

OH

CH2 O CO R

α,α'−sau 1,3-diacilglicerol (diglicerid)

triacilglicerol (triglicerid)

CH2 O CO R1

CH2 O CO R1 CH2 O CO R1

Mono- şi di-gliceridele sunt intermediari în cursul sintezei şi degradării

trigliceridelor şi se găsesc în ţesuturi în cantităţi mici. Grăsimile de rezervă

sunt alcătuite aproape exclusiv din trigliceride în care acizii graşi sunt diferiţi;

repartizarea acestora în molecula trigliceridei este absolut la întâmplare.

Denumirea gliceridelor se face indicând numele acizilor graşi constituenţi,

urmaţi de sufixul – ină, de exemplu: oleo-palmito-stearină; stearodioleină;

tristearină.

3.3.1.1. Proprietăţile fizice ale acilglicerolilor Trigliceridele au densităţi mai mici decât apa. Având caracter hidrofob foarte

pronunţat nu se dizolvă în apă. Monoacilglicerolii au un slab caracter polar.

Datorită grupărilor hidroxil libere mono- şi digliceridele pot forma cu apa

emulsii spre deosebire de trigliceride care nu formează, cu aceasta, micele

cu grad mare de dispersie. Trigliceridele dau, însă, emulsii cu apa în

prezenţa unui emulgator.

Grăsimile naturale sunt amestecuri de diverşi triacilgliceroli, ele nu au un

punct de fierbere sau de topire net. Cele solide prin încălzire se înmoaie

treptat.

Starea de agregare a triacilglicerolilor depinde de compoziţia în acizi graşi:

cele bogate în acizi graşi inferiori sau acizi nesaturaţi sunt lichide; cele cu un

conţinut ridicat în acizi saturaţi superiori sunt solide. Tributirina şi trioleina

sunt lichide, tristearina este solidă.

Page 65: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

65

3.3.1.2. Proprietăţile chimice ale triacilglicerolilor

Hidroliza gliceridelor este un proces chimic de scindare a moleculelor la

nivelul funcţiilor esterice prin participarea componentelor apei. Fiind

insolubile în apă, trigliceridele sunt relativ rezistente la hidroliză. Pe măsură

ce procesul înaintează, se formează componente mai hidrofile, în special

monogliceride, care joacă rolul de emulgatori.

Triglicerolii sunt hidrolizaţi chimic sau enzimatic (sub acţiunea lipazelor) în

glicerol şi acizi graşi:

O CO R2CH

CH2 O CO R3

triglicerid

CH2 O CO R1

H2O+ CH

CH2

glicerol

CH2 OH

OHOH

+

R1 COOH

R2 COOH

R3 COOH

acizi grasi

3

Această reacţie este caracterizată de indicele de aciditate care reprezintă

numărul de mg KOH necesar pentru neutralizarea acizilor graşi liberi şi

esterificaţi dintr-un gram de grăsime.

Saponificarea gliceridelor reprezintă hidroliza la cald, în prezenţa

alcaliilor; echilibrul se deplasează ireversibil şi rapid spre dreapta.

O CO R2CH

CH2 O CO R3

triglicerid

CH2 O CO R1

+ CH

CH2

glicerol

CH2 OH

OHOH

+

R1 COO-

R2 COO-

R3 COO-3OH-

Prin transformarea în săruri alcaline (săpunuri), ionizarea funcţiei carboxilice

devine totală şi creşte caracterul polar al moleculei săpunului, care se

orientează cu grupările –COO- spre apă, în timp ce restul lanţului se

îndepărtează de aceasta. La zona de separare a apei de o fază apolară,

moleculele de săpun se orientează cu lanţul alifatic spre faza apolară şi

tensiunea interfacială scade cu creşterea concentraţiei săpunului şi se

produce o dispersie mecanică ce măreşte aria interfeţelor; săpunurile se

organizează la aceste interfeţe şi stabilizează dispersia fazei apolare

(emulsionare); lanţurile alifatice se asociază între ele în micele sau alte

molecule insolubile în apă formând micelii mixte ce ajută solubilizarea. Un

Page 66: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

66

caz special, de interes biochimic, este al complecşilor coleinici, formaţi cu

acizii biliari, implicaţi în absorbţia intestinală.

Mărimea care caracterizează această reacţie se numeşte indice de

saponificare şi reprezintă numărul de mg KOH necesar pentru saponificarea

acizilor graşi liberi şi esterificaţi dintr-un gram de grăsime.

CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3

CHCH2

OO

COCO

(CH2)7

(CH2)7

CHCH

CHCH

(CH2)7

(CH2)7

CH3

CH3

+ 3 H2Ni

Trioleină

O CO (CH2)16 CH3CH2

CHCH2

OO

COCO

(CH2)16

(CH2)16

CH3

CH3

Tristearină

Hidrogenarea gliceridelor. Majoritatea grăsimilor, conţinând acizi graşi

nesaturaţi, dublele legături din aceştia se pot hidrogena în prezenţă de

catalizatori (Pt, Pd, Ni, Ag, etc,). De asemenea, trioleina prin hidrogenare

totală se transformă în tristearină.

Hidrogenarea este asociată cu creşterea punctului de topire a grăsimii.

Uleiurile vegetale solidificate prin hidrogenare sunt utilizate la prepararea

margarinei.

Halogenarea gliceridelor. La nivelul dublei legături se pot adiţiona

halogeni, de exemplu iod, cantitatea fixată crescând proporţional cu

gradul de nesaturare. O măsură a gradului de nesaturare a grăsimii o

reprezintă cantitatea de iod fixată de aceasta (g iod/100g grăsime), ce

poartă denumirea de indice sau cifră de iod.

Autooxidarea gliceridelor. Grăsimile nesaturate, îndeosebi acelea care

cuprind acizi polietilenici, prin expunerea la lumină, la aer şi în prezenţa

unor factori care generează radicali liberi, suferă un proces de

autooxidare care le alterează gustul şi mirosul. Cinetica fixării oxigenului

corespunde unui proces autocatalitic de reacţie în lanţ; la început fixarea

este mai lentă, apoi se intensifică cu efectul temperaturii şi luminii.

Autooxidarea gliceridelor se desfăşoară în trei faze:

- faza de iniţiere corespunde declanşării proceselor radicalice.

Radicalii liberi formaţi în această fază, indiferent de mecanismul prin care au

fost generaţi, participă direct sau indirect, funcţie de stabilitatea lor la

creşterea concentraţiei de monohidroxiperoxizi şi hidroperoxi-epidioxizi.

Page 67: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

67

- faza de propagare depinde de prezenţa radicalilor liberi care

formează hidroperoxizi. Poziţia cea mai vulnerabilă la un atac radicalic este

poziţia învecinată unei duble legături, poziţia alilică:

CH CH CH2 CH CH + R-RH CH CH CH CH CH

CH CH CH CH CHO2 CH CH CH

O O

CH CH+RH

-R

CH CH CH CH CH2

O O H

radical peroxid

hidroperoxid

- faza finală constă în descompunerea hidroperoxizilor, formaţi în faza

de propagare, care sunt instabili. Se formează, astfel aldehide volatile şi

nevolatile prin ruperea lanţului; compuşi oxigenaţi stabili; dimeri sau polimeri

prin desfăşurarea unor reacţii de polimerizare.

În organism peroxidarea grăsimilor şi a altor lipide nesaturate este întârziată

prin acţiunea unor factori antioxidanţi, captatori de radicali liberi. Totodată,

organismul dispune de multiple mecanisme de apărare împotriva efectelor

nocive ale peroxizilor.

Râncezirea grăsimilor este un fenomen complex, general pentru toate tipurile

de grăsimi, cele animale fiind mai sensibile decât cele vegetale. La depozitări

mai îndelungate, în condiţii necorespunzătoare grăsimile comestibile şi

alimentele preparate cu acestea suferă o degradare a calităţilor

organoleptice care se recunoaşte foarte uşor prin apariţia mirosului specific

de alterat sau de rânced.

Râncezirea poate fi:

- râncezire hidrolitică;

- râncezire aldehidică sau oxidativă;

- râncezire cetonică sau aromatică.

Râncezire hidrolitică constă în hidroliza triglicerolilor în prezenţa metalelor

grele sau a enzimelor. Ca urmare a punerii în libertate a acizilor graşi cu

catenă scurtă apare un gust străin, neplăcut. Procesele hidrolitice se

accentuează odată cu creşterea temperaturii şi a concentraţiei fracţiilor

polare la prăjiri repetate a alimentelor cu conţinut mare în apă. Acest tip de

Page 68: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

68

râncezire are loc la prăjirea boabelor de cafea, cacao, soia, sau în procesele

de extrudere în prezenţa proteinelor şi polizaharidelor, componente cu mare

afinitate faţă de apă. De asemenea, râncezirea hidrolitică afectează în

special produsele lactate.

Râncezire oxidativă este cea mai frecventă şi are loc potrivit mecanismelor

prezentate la autooxidarea lipidelor. Mirosul şi gustul neplăcut se explică prin

formarea aldehidelor volatile ca urmare a descompunerii hidroperoxizilor.

Râncezirea cetonică constă în transformarea acizilor graşi saturaţi în

metilcetone sub acţiunea unor fungi ca Aspergillus, Penicillium sau

Ascomycete.

R CH2 CH2 COOH R C CH2 COOHO

CO2R C

OCH3-

acid gras cetoacid metilcetona

Deoarece oxidarea şi degradarea grăsimilor conduce frecvent la alterarea

produselor alimentare, este de dorit ca aceste procese să fie blocate sau, cel

puţin, frânate. În acest sens, se pot utiliza antioxidanţi, care datorită

caracterului reducător reacţionează cu oxigenul scoţându-l din sistem. De

asemenea, grăsimile alimentare precum şi produsele bogate în grăsimi

trebuie ferite de lumină, contactul cu aerul şi vaporii de apă.

3.3.2. Ceride

Ceridele sunt esteri ai acizilor graşi cu alcooli superiori, aciclici cu masă

moleculară mare. Cerurile în constituţia cărora intră ceridele sunt amestecuri

eterogene de compuşi organici, care mai conţin cantităţi mari de parafine,

alcooli şi acizi graşi liberi, combinaţii carbonilice, terpeni, steroli, flavone, etc.

Ceridele sunt substanţe amorfe, nemiscibile în apă, solubile în benzen,

cloroform şi eter şi insolubile în alcool etilic la rece. Nu sunt oxidabile şi sunt

conservabile îndelungat.

Pe lângă acizi graşi obişnuiţi: palmitic, stearic, oleic, linoleic cerurile mai

conţin acizi graşi cu masă moleculară mare precum tetracosanoic,

hexacosanoic (cerotic), octacosanoic, triacontanoic (melisic), dotriacontanoic

şi tetratriacontanoic.

Page 69: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

69

Aceşti acizi apar atât în esteri, cât şi în stare liberă. Alături de alcoolii

predominanţi (cerilic, carnaubic, miricilic), în multe ceruri mai apar: alcoolul

cetilic, stearilic.

Cerurile sunt larg răspândite în lumea vegetală şi animală având rol de

protecţie împotriva umidităţii, preîntâmpinând pierderea apei şi uscarea

precum şi atacul microbian.

Dup provenienţă, cerurile sunt de natură vegetală, animală şi fosilă. Dintre

cerurile de origine vegetală amintim ceara Carnauba care este întâlnită la

numeroase plante (bumbac, trestie de zahăr, cânepă). Din capul şi grăsimea

de caşalot au fost izolate două ceruri: o ceară solidă Walratul şi o ceară

lichidă, uleiul de spermaceti.

Ceara de albine, ca şi ceara altor insecte are o compoziţie complexă,

conţinând ~33% palmitat de miricil şi ceroat de ceril, alături de care apar şi

alţi esteri, acizi graşi liberi, parafine şi alcooli superiori liberi. O ceară cu

compoziţie specială este lanolina (din lâna oilor) care este un amestec în

părţi egale de esteri, acizi liberi şi alcooli care includ şi derivaţi steroidici.

De tip fosil este ceara montana ca şi cerezina.

3.3.3.Steride

Steridele sunt lipide simple (esteri ai sterolilor cu acizii graşi) prezente în

plasma sanguină, ţesuturi, grăsimi epidermice, etc. Steridele naturale conţin,

în special, acid linoleic şi palmitic esterificaţi la grupare OH din poziţia 3 a

colesterolului; sunt hidrolizate chimic sau enzimatic sub acţiunea

colesterazelor.

În regnul vegetal apar în special sub formă de palmitaţi de stigmasterol sau

sitosterol.

Componenţa alcoolică a steridelor (sterolii) face parte dintr-o clasă mare de

substanţe naturale care se numesc steroizi, răspândiţi la plante, animale,

microorganisme.

Steroizii sunt derivaţi ai unei hidrocarburi ipotetice denumită steran

(ciclopentanoperhidrofenantren) care cuprinde trei nuclee ciclohexanice şi

unul ciclopentanic condensate:

Page 70: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

70

Diverşii steroizi diferă între ei prin grupări

funcţionale şi catene laterale grefate pe

nucleul steranic, prin prezenţa unor legături

duble şi prin existenţa unui număr foarte

mare de stereoizomeri. Principalele grupe

de steroizi sunt: hormonii esterogeni,

androgeni, gestageni, corticosuprarenali,

acizii biliari şi sterolii.

Sterolii sunt alcooli steroidici prezenţi în toate organismele vii. Clasificarea

sterolilor se poate face, simplu, după originea lor, de exemplu, zoosteroli

(colesterol), fitosteroli (stigmasterol, sitosterol), micosteroli (ergosterol).

Zoosterolii, sterolii de origine animală, au la bază colesterolul. El lipseşte la

plante, microorganisme, nevertebrate. Este un component esenţial al tuturor

structurilor membranare lipoproteice.

Colesterolul apare, fie în stare

liberă, fie esterificat cu acid stearic,

linoleic, oleic, palmitic, etc. este o

substanţă solidă, albă, insolubilă în

apă şi are un caracter hidrofob

pronunţat. Esterii colesterolului se

numesc colesteride şi sunt

componente cu caracter hidrofob.

Colesterolul are un rol structural,

este prezent în majoritatea

membranelor celulare; are

proprietăţi antihemolitice, precum şi

un rol antitoxic; ia parte la

emulsionarea grăsimilor efectuată

de acizii biliari la nivelul intestinului;

este precursorul tuturor celorlalţi

compuşi steroizi (acizi biliari, hormoni sexuali şi hormoni corticoizi). Alături de

colesterol, în organismele animale se găseşte şi 7-dihidrocolesterolul

(provitamina D).

HO

Colesterol

A B

C D12

34

56

7

89

10

1112

13

1415

16

17

Steran

HO

7-Dehidrocolesterol

Page 71: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

71

Fitosterolii, sterolii de origine vegetală, sunt răspândiţi în plantele inferioare,

în plantele superioare, în vegetaţia terestră, marină, îmn multe

microorganisme, etc. cel mai frecvent se întâlneşte sitosterolul (uleiul de

soia, uleiul din seminţe de bumbac, uleiul din germeni de cereale), fiind

însoţit, de cele mai multe ori, de stigmasterol.

HOC2H5

β-sitosterol

HOCH3

Stigmasterol

Micosterolii, sterolii de origine microbiană, au drept reprezentant

ergosterolul, care are ca precursor biogenetic, zinosterolul separat din

grăsimile din drojdie. Cantităţi

mari de ergosterol conţin

ciupercile, drojdiile şi unele

bacterii.

Ergosterolul prezintă o

importanţă deosebită datorită

rolului său de provitamină D2.

Acizii biliari sunt steroizi prezenţi în bilă. Ei derivă de la acidul colanic fiind

derivaţi hidroxilaţi ai acestuia.

În bilă, acizii biliari apar de obicei legaţi la nivelul grupării – COOH cu

glicocolul, salifiat sub formă de săruri alcaline (Na, K) ca de exemplu, acidul

glicocolic, glicodezoxiciclic, glicolifocolic, sau cu taurina, când formează

taurocolaţi, taurodezoxicolaţi, taurolitocolaţi.

Cel mai important acid biliar din bila

omului este acidul cilic. Alţi acizi biliari

sunt: acidul chenodezoxicolic, acidul

dezoxicolic, acidul litocolic

R1=R2=X=OH acidul colic

R1=H; R2=X=OH acidul dezoxicolic R1

R2

CO X

HOCH3

Ergosterol

Page 72: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

72

R2=H; R1=X=OH acidul chenodezoxicolic

R1=R2=H; X=OH acidul litocolic

X=-NH-CH2-COOH acizi glicocolici

X=-NH-CH2-SO3H acizi taurocolici

Acidul colic şi chenodezoxicolic se sintetizează în ficat din colesterol; şi se

numesc acizi biliari primari. Sinteza şi eliminarea acizilor biliari prin fecale

reprezintă o cale de excreţie a colesterolului. Acizii dezoxicolic şi litocolic se

numesc acizi biliari secundari, deoarece se sintetizează în lumenul intestinal

sub acţiunea microorganismelor din cei primari.

Sărurile biliare (săruri de sodiu sau potasiu a acizilor glicocolic şi taurocolic)

deversate cu bila în duoden, împreună cu unele lipide polare, au rol esenţial

în solubilizarea şi încorporarea lipidelor într-o formă uşor absorbabilă prin

peretele intestinal. Acestea au o mare capacitate de emulsionare a multor

substanţe insolubile în apă, mărind astfel suprafaţa de contact cu hidrolazele

pancreatice specifice: lipaze, fosfolipaze, colesterolesteraza.

3.4. Lipide complexe

În compoziţia lipidelor complexe intră, pe lângă C, H, O, şi N, sau P (sau

ambii) şi eventual S. Sunt lipide de constituţie, care se găsesc în cantităţi

mici în toate celulele mai ales în mitocondrii şi membrana celulară.

În funcţie de natura substanţelor din compoziţia lor, lipidele complexe se

împart în fosfolipide şi glicolipide.

3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) această categorie de lipoide cuprinde

cele mai importante lipide structurale. Fosfatidele împreună cu proteine şi

alte lipide participă la construcţia membranelor tuturor celulelor animale şi

vegetale. Deoarece, posedă grupări polare, fosfolipidele formează soluţii

coloidale de tipul asociaţiilor micelare şi/sau straturi biolamelare.

Fosfolipidele sunt substanţe complexe care conţin în molecula lor alcool

(glicerol, inozitol, sfingozină), o bază azotată (etanolamina şi colina) iar în

unele cazuri aminoacidul serina, acizi graşi superiori atât saturaţi cât şi

nesaturaţi (palmitic, stearic, linoleic, linolenic, arahidonic, lignoceric, nevronic,

etc.) şi acid fosforic, frecvent sub forma unui singur rest, mai rar două resturi.

În funcţie de natura alcoolului din structura lor, fosfatidele se împart în:

Page 73: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

73

glicerofosfolipide;

inozitfosfolipide;

sfingofosfolipide.

3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide)

Fosfoglicerolipide sunt cele mai simple fosfatide, în care una din grupările

hidroxil de alcool primar din glicerină este esterificată cu acid fosforic, iar

celelalte grupări hidroxil sunt esterificate cu acizi graşi.

În asociere cu proteine şi alte lipide alcătuiesc membranele tuturor celulelor

vegetale şi animale. Principalele glicerofosfolipide sunt următoarele:

fosfatidilcolina (lecitina), fosfatidiletanolamina (cefalina), fosfatidilserina,

acetalfosfolipide (plasmalogene).

Fosfatidilcolinele (lecitine) sunt cele mai răspândite şi importante lipide

complexe. Cuprind restul fosfatidil legat de colină.

Restul acil din poziţia 1 este de

regulă saturat iar cel din poziţia 2

nesaturat, adesea provine din acid

linoleic, acid arahidonic. Prezenţa

acestor resturi nesaturate face ca

lecitinele să fie foarte sensibile la procesul de peroxidare.

Lecitinele au structură de amfiioni (bipolari) prin sarcina negativă a restului

fosforil şi sarcina pozitivă a grupării cuaternare de amoniu).se găsesc în

proporţia cea mai mare în structurile lipoproteice membranare. Cantităţi mari

de lecitine se găsesc în gălbenuşul de ou (10%), seminţe de soia (~2,5 –

3%), în creier (6%), în măduva oaselor (5%), ficat (3%), în seminţe de

leguminoase şi cereale (~2%), etc.

Lecitinele, ca şi celelalte fosfolipide, pot fi hidrolizate enzimatic, în prezenţa

fosforilazelor, care scindează fie acidul din poziţia 1, fie din poziţia 2

rezultând lizolecitine (lizofosfatide). Lizolecitinele au acţiune hemolitică

puternică, favorizând distrugerea rapidă a globulelor roşii.

Fosfatidiletanolaminele (cefaline) sunt fosfatide ce cuprind restul fosfatidil

legat de etanolamină (colamină).

CH2

CH

CH2

O

O

O

CO

CO

R1

R2

POH

OO CH2 CH2 N

CH3CH3CH3

+

Page 74: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

74

Cefalinele însoţesc lecitinele în toate

celulele vegetale şi animale dar în

cantităţi mai mici. Sunt mai abundente

în lipidele din ţesutul nervos.

Datorită structurii amfionice, cefalinele

au rol esenţial în schimbul de substanţe neionice, amidice la nivelul

membranelor celulare.

Prin metilarea grupării aminice se transformă în lecitine.

Fosfatidilserinele (serinfosfatide) însoţesc în cantităţi mici celelalte

fosfolipide în membranele biologice, în

cloroplaste, mitocondrii şi reticulul

endoplasmatic.

Serinfosfolipide se găsesc în cantităţi mai

mari în creier şi în boabele de soia. Prin

decarboxilarea restului de serină se formează fosfatidiletanolamine.

Acetalfosfolipidele (plasmalogene) se deosebesc de celelalte fosfatide

prin aceea că gruparea alcoolică C1

din glicerol este legată eteric de un

enol alifatic superior; alcoolul azotat

care esterifică gruparea fosforil este,

cel mai frecvent, etanolamina.

Plasmalogenele se găsesc în cantităţi

mari în creier şi în alte organe (muşchi, ficat).

Fosfatidilglicerolii sunt fosfatide fără azot. Cuprind unul sau două resturi

fosfatidil legate de glicerol.

Cardiolipina sau

difosfatidilglicerolul a fost

izolată din muşchiul

cardiac. Este principala

componentă fosfolipidică a

membranei interne mitocondriale.

3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) Fosfatidilinozitele

cuprind restul fosfatidil legat de un polialcool ciclic, inozitol (mezoinozitol).

CH2

CH

CH2

O

O

O

CO

CO

R1

R2

POH

OO CH2 CH2 N

+H3

CH2

CH

CH2

O

O

O

CO

CO

R1

R2

P O CH2 CHNH3

COO-O

OH

+

CH2

CH

CH2

O

O

O CO

POH

OO CH2 CH2 N

R

CH CH (CH2)n CH3

+H3

CH2

CH

CH2

O

O

O

CO

CO

R1

R2

POH

OO CH2

CHOH

CH2 O P

O

OH

CH2

CH2

CH

O

O

CO

CO

R1

R2

Page 75: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

75

Se află alături de celelalte lipide în toate

ţesuturile vegetale, animale. Sunt mai

abundente în creier, soia, cereale, drojdii

şi bacterii acidorezistente.

Din ţesutul nervos au fost izolate şi

caracterizate chimic inozitolfosfatide cu 2

sau 3 resturi de acid fosforic respectiv fosfatidilinozitoli – 4 - fosfat şi

fosfatidilinozitoli – 4,5 – bifosfat.

Inozitfosfatidele au roluri importante în procesele de transmitere a semnalelor

extracelulare în toate ţesuturile.

3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine)

Sfingofosfolipidele sunt derivaţi a unui aminoalcool superior, sfingozina:

sau, mai rara, a derivatului

hidrogenat, dehidrosfingozina:

Compusul de bază caracteristic

tuturor sfingofosfolipidelor este

ceramida, un derivat al sfingozinei

care conţine un rest de acid gras saturat sau nesaturat cu 18-26 atomi de

carbon, ce se leagă amidic la gruparea –NH2 de sfingozină. Prin funcţia

alcoolică primară, ceramida se leagă de acidul fosforic esterificat cu colina.

CH3 (CH2)12 CH CH CH CH

OH

CH2

NH CO R

+O P O CH2 CH2 N

CH3CH3CH3

O

OH Acizii graşi mai frecvent întâlniţi în structura sfingofosfolipidelor sunt acizii

palmitic, lignoceric şi nevronic.

Sfingolipidele sunt componente de importanţă vitală a membranelor celulare,

atât în regnul animal cât şi în cel vegetal. Creierul şi ţesutul nervos cuprinde

cantităţile cele mai mari de sfingolipide. În lipidele din stratul de rezervă se

regăsesc doar ca urme.

Cele mai răspândite sfingolipide sunt sfingomielinele care se găsesc în creier

şi în întregul sistem nervos. Ele formează teaca mielinică a axonilor şi

substanţa albă a sistemului nervos central.

CH3 (CH2)12 CH CH CH CH

OH NH2

CH2 OH

CH CH CH CH

OH NH2

CH2 OH(CH2)14CH3

CH2

CH

CH2

O

O

O

CO

CO

R1

R2

P OO

OH H

H

HOH

OH

OH

OH OH

HH H

Page 76: Biochimia Prod Alim

Lipide

Biochimia produselor alimentare

76

3.4.2. Glicolipide cuprind ceramidă legată glicozidic de monozaharide

(hexoze)sau oligozaharide. Se împart în cerebrozide, glicolipide neutre şi

gangliozide, glicolipide acide.

3.4.2.1. Cerebrozidele sunt răspândite în toate organismele vii, găsindu-

se în special în creier dar şi în alte ţesuturi şi organe (splină, glanda

suprarenală, plămâni, eritrocite, leucocite, etc.)

în molecula cerebrozidelor intră o ceramidă legată la β-galactoză

(galactocerebrozid) sau, mai rara, β-glucoză (glucocerebrozid).

CH3 (CH2)12 CH CH CH CH

OH NH COR

CH2 O O

HH

HH

OH

OH

OH

CH2 OH

H

Galactocerebrozid Acidul gras este legat la gruparea –NH2, printr-o legătură amidică, şi poate fi

reprezentat de acidul lignoceric, acidul cerebronic, acidul nevronic, acidul

oxinevronic, de unde şi denumirea cerebrozidelor: cerazina, cerebiona,

nevrona şi oxinevrona.

În creier, galactocerebrozidele mai cuprind şi resturi sulfat legate esteric de

galactoză, lipide polare denumite sulfatide.

3.4.2.2. Gangliozidele conţin o ceramidă, în care acidul gras este

frecvent acidul stearic, legată la un oligozaharid alcătuit din glucoză,

galactoză, N-acetilgalactozamină. Oligozaharidul este legat la rândul lui de

unul, două sau trei resturi de acid sialic (acidul acetil-neuraminic).

Cearamida Glu Gal Gal NHAC Gal

NANAGangliozit monosialic

Glc = glucoză; Gal = galactoză; Gal – NHAC = N – acetil-galactozamină ;

NANA = acid N-acetil-neuraminic.

Cea mai mare cantitate de gangliozide se găseşte în materia cenuşie a

creierului dar mai ales în terminaţiile nervoase având rol important în

transmiterea impulsului nervos prin sinapse.

Page 77: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

77

4. Glucide

Glucidele (hidraţii de carbon) sunt substanţe ternare compuse din C, O, H

dar pot fi şi glucide care conţin şi azot iar altele şi sulf. În natură glucidele

sunt sintetizate de plante prin fotosinteză clorofiliană din H2O şi CO2, sinteză

endotermă care înmagazinează energia furnizată de radiaţiile solare prin

intermediul clorofilei.

nCO2 + nH2O + hע → Cn (H2O)n + nO2

În organismul animal se sintetizează polizaharidul denumit glicogen.

4.1. Clasificarea glucidelor

Glucidele pot fi clasificate după următoarele criterii:

după numărul de atomi: monozaharide, dizaharide, sau ozide (

oligozaharide), polizaharide;

după simplitate/complexitate: glucide simple(polihidroxialdehide sau

polihidroxicetone); glucide superioare care rezultă prin policondensarea

glucidelor simple şi care în unele cazuri pot avea legaţi şi compuşi

neglucidici;

după structură: oze (monoglucide) care se grupează în aldoze şi cetoze;

ozide sau poliglucide care la rândul lor pot fi holozide (hologlucide) cu

molecula formată numai din monoglucide şi heterozide (glicozide) care sunt

constituite din glucide şi compuşi neglucidici (agliconi)

Holozidele la rândul lor se clasifică în oligozide care conţin două sau mai

multe resturi de monoglucide şi poliozide (poliglucide) care conţin foarte

multe resturi de monoglucide identice sau diferite.

Heterozidele în funcţie de aglicon pot fi O-heterozide, S- heterozide şi N-

heterozide.

Page 78: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

78

4.1.1. Oze (monoglucide) 4.1.1.1. Proprietăţi structurale

Monozaharidele sunt derivaţi ai polialcoolilor din care se pot forma prin

oxidare. Astfel, prin oxidarea unui alcool cu trei atomi de carbon (glicerolul)

se poate obţine o aldotrioză (aldehida

glicerică) şi o cetotrioză (dioxiacetona):

Asemănător obţinerii celor două trioze se

poate obţine orice alt monozaharid. Prin

oxidarea grupării alcoolice primare

–CH2 –OH se formează aldoze, iar prin

oxidarea grupării alcoolice secundare

cetoze.

4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor

Izomeria optică Cele mai multe monoglucide, având în molecula lor

atomi de carbon asimetrici, prezintă asimetrie moleculară şi deci sunt

substanţe optic active. Monoglucidele care rotesc planul luminii polarizate

spre dreapta se numesc dextrogire şi se notează cu (+) iar cele care rotesc

planul luminii polarizate spre stânga se numesc levogire şi se notează cu (-).

Aldopentozele sau aldohexozele sub formă aciclică conţin trei respectiv patru

atomi de carbon asimetrici şi deci se prezintă sub a 23 respectiv 24

stereoizomeri optic activi. Cetopentozele şi cetohexozele au fiecare un atom

de carbon asimetric mai puţin decât aldozele izomere.

Amestecul echimolecular al celor izomeri, dextrogir şi levogir, constituie un

racemic care nu prezintă activitate optică.

Stereoizomerie. Din motive de sistematizare, compuşii optic activi s-au

împărţit în două serii sterice, D şi L, după înrudirea configuraţională cu un

compus de referinţă care este gliceraldehidă. Se consideră că

monozaharidele care au configuraţia atomului de carbon asimetric cel mai

îndepărtat de gruparea carbonil identică cu cea a carbonului asimetric din D-

gliceraldehidă aparţin seriei sterice D, iar cele care au configuraţia aceluiaşi

atom de carbon identică cu cea a carbonului din L-gliceraldehidă aparţin

seriei sterice L.

CH OH

CO

HCH OH

aldehida glicericã

CH2

CH

CH2

OHOH

OH

OHCH2

CH2CCH2

OH

OHO

dioxiacetona

H+-2

Page 79: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

79

CHOC

CH2

OH

OH

H

D-gliceraldehida

D-eritrozã D-treozã

D-ribozã D-arabinozã

D-xilozã D-lixozã

CHOC OHH

C OHH

CH2 OH

C OHH

C OHH

CH2 OHC OHH

D-glucozã

C OHHH OHC

CHOC OHH

C OHH

CH2 OHD-alozã

C OHH

CHOCC OH

HH

HO

CH2 OHC OHH

D-altrozã

CHOC OHH

C HHO

D-manozã

CHOC OHH

C OHH

D-gulozã D-idozã

CHOCC OH

HH

HO

HO HCC OHH

CH2 OH

CHOC OHH

C HHOC HHOC OHHCH2 OH

D-galactozã

C OHH

C HHO

CHOC HHO

C OHHCH2 OH

C OHH

CH2 OH

C HHO

C HHO

CHOC HHO

C HHOH OHC

CH2 OHD-talozã

CHOCC OH

HH

HO

C OHHCH2 OH

CHOC OHH

C HHO

CHOC HHO

C HHO

CH2 OHC OHH

CH2 OH

C OHH

CHOC OHH

C OHHCH2 OH

CHOCCCH2

OHOH

HH

HO

Seria D al aldozelor

CH2

COH

OC OHHC OHHCH2 OH

D-ribulozã

CH2

COH

OC HHO

OHCH2

H OHC

D-xilulozã

dioxiacetonã

CH2

CCH2

OH

OHO

CH2

COH

OC OHHCH2 OH

D-eritrulozã

CH2

COH

OC OHHC OHH

C OHHCH2 OH

CH2

COH

OC HHO

H OHC

C OHHCH2 OH

CH2

COH

OC OHHC HHO

OHCH2

H OHC

CH2

COH

OC HHOC HHO

OHCH2

H OHC

D-psicozã D-fructozã D-sorbozã D-tagatozã

Serie D a cetozelor

Page 80: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

80

Nu toţi stereoizomerii posibili se găsesc în natură. Cele mai răspândite şi

importante din punct de vedere biologic sunt aldozele D-riboză, D-glucoză,

D-galactoză, D- manoză şi cetozele D-ribuloză şi D-fructoză iar dintre

zaharurile aparţinând serieie L: L- fructozaşi L-sorboza. De precizat că

apartenenţa la seria D sau L nu exprimă sensul de rotaţie a planului luminii

polarizate de către zahărul respectiv, ci se referă la configuraţia absolută a

atomului de carbonasimetric cel mai îndepărtat de gruparea carbonil. Un

compus aparţinând seriei D poate fi levogir D(-) sau dextrogir D(+).

Izomeria ∝ ⇔ β. Structurile ciclice ale monozaharidelor.

Coexistenţa în aceeaşi moleculă a grupărilor carbonilice cu grupările OH,

face ca acestea să interacţioneze şi să formeze legături interne. Astfel,

gruparea carbonil poate reacţiona cu grupările –OH din poziţiile 4, 5 sau 6 cu

formarea unui compus de adiţie intramoleculară denumit semiacetal (în cazul

aldehidelor) sau semicetal intern (în cazul cetonelor):

(CHOH)nCHOH

CH2OH

CO

H(CHOH)n

CHOH

CHCH2OH

O

CH2OHC O

(CHOH)nCHOH

CH2OH

CH2OH

C OH

O

CH2OH

(CHOH)nCH

Gruparea hidroxil, apărută la fostul carbon carbonilic poartă denumirea de

hidroxil semiacetalic sau glicozidic şi se deosebeşte ca reactivitate de

celelalte.

Structurile ciclice se formează în cazul aldohexozelor prin participarea

carbonilor 1 şi 4 sau 1 şi 5, iar în cazul cetohexozelor cu participarea

carbonilor 2 şi 5 sau 2 şi 6. structurile monozaharidelor conţinând cicluri de

cinci atomi se numesc furanozice (prin analogie cu heterociclul furan) în timp

ce acelea conţinând cicluri de şase atomi se numesc piranozin (prin analogie

cu heterociclul piran).

Ca urmare a reacţiei de ciclizare prin semiacetalizare, fostul carbon

carbonilic devine carbon asimetric putând să adopte două configuraţii sterice

diferite. Cei doi izomeri optici obţinuţi prin rotirea hidroxilului glicozidic sau

semiacetalic, notaţi cu literele greceşti ∝ şi β, poartă denumirea de naomeri

(izomeri supranumerari). Cei doi anomeri diferă între ei prin proprietăţile

chimice şi fizice ca şi prin valoarea unghiului de rotaţie.

Page 81: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

81

OFuran

Aldohexoza

CHOCHOHCHOHCHOHCHOHCH2OH

CHOHCHOHCHOHCHCHOHCH2OH

O

Structurã furanozicã

CC

CC

CCH2OH

OHOH

OH

O

HH

H

H2OH CC

CC

CCH2OH

OHOH

O

OH

HH

H

H2OH

Cetohexozã Structurã furanozicã

CC

CC

CCH2OH

OH

OHOH

OH

O

HH

HH

H

Piran

O

Structurã piranozicã Structurã piranozicã

CH2

CHOHCHOHCHOHCOH

CH2OH

O

Cele două forme anomere pot trece una în cealaltă prin intermediul formei

ciclice care, în soluţie apoasă, este prezentă în cantităţi minime.

Structura ciclică a monozaharidelor poate fi prezentată deosebit de sugestiv

cu ajutorul formulelor Haworth. În reprezentarea Haworth, ciclurile furanozice

şi piranozice sunt imaginate ca poligoane regulate perpendiculare pe planul

hârtiei iar laturile poligonului apropiate de privitor se reprezintă uneori prin

linii îngroşate.

Structurile Haworth pentru anomerii ∝ şi β ai glucopiranozei şi fructofuranozei

se reprezintă astfel:

α −D fructofuranozã

O

H OH

OH

H

CH2OH

OH

H

H2CHO

β-D-fructofuranoza

O

H

OH

CH2 OHOH

OH

H

H

H2CHO

CH2OH

OH

OH

OH

OH

HH

H

H

HCH2OH

OH

OH

OH

HH

H

H

H

OH

α-D-glucopiranoză β-D-glucopiranoză

Page 82: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

82

4.1.1.3. Proprietăţile fizice şi chimice ale monozaharidelor

Monozaharidele sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în solvenţi polari,

greu solubile în alcool şi eter şi foarte greu solubile în acetonă.

O caracteristică principală este gustul lor dulce care nu apare la polizaharide.

Monozaharidele prezintă multe proprietăţi caracteristice grupării carbonil şi

grupărilor hidroxil precum şi proprietăţilor condiţionate de prezenţa

concomitentă în molecula lor a acestor grupări funcţionale.

aaa))) Reducerea monozaharidelor dă naştere la polialcolii corespunzători.

Astfel, D-glucoza, se reduce la D-glucitol (D-sorbitol), iar fructoza la D-

sorbitol şi D-manitol.

CC HHOCC

CH2

HH

OHOH

OH

OCH2 OH

D-fructoza

CHOCCCCCH2

OH

OHOH

OH

HOH

HHH

CC HHOCC

CH2

HH

OHOH

OH

OHHCH2 OH

D-glucozã D-sorbitol

CC HHOCC

CH2

HH

OHOH

OH

HHOCH2 OH

D-manitol

În organismul animal şi vegetal se întâlnesc, alături de polialcooli aciclici şi

polialcooli ciclici (ex. inozitol şi quercitol)

bbb))) Oxidarea ozelor are loc, după condiţii, la nivele şi în moduri diferite.

Oxidarea grupării aldehidice în condiţii blânde conduce la acizi aldonici.

Astfel, de la glucoză se obţine acid gluconic; de la galactoză, acid galactonic.

D-glucozã

CC HHOCC

CH2

HH

OHOH

OH

OHHCHOCCCCCH2

OH

OHOH

OH

HOH

HHH

oxidare

COOH

Acid gluconic

CHOCCCCCH2

OH

OHOH

HOH

H

HHHO

COOHCC HHOCC

CH2

H OH

OH

OHH

HO H

D-galactozã Acid galactonic

Dintre proprietăţile acizilor „onici” menţionăm uşurinţa cu care se poate

elimina o moleculă de apă între gruparea carboxil şi hidroxilul de la carbonul

4 sau 5 trecând în γ- sau σ-lactone.

Page 83: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

83

Acid D - gluconic

CC HHOCC

CH2

H OH

OH

OHH

H OH

COOH

H2O-

CC HHOCC

CH2

H

OH

OHH

H OH

CO

O

δ- lactonã

Prin oxidarea energică a monoglucidelor se obţin acizi aldarici astfel, de la

glucoză se obţine acidul zaharic, de la galactoză, acidul mucic.

CHOCCCCCH2

OH

OHOH

OH

HOH

HHH

D-glucozã

CC HHOCC

HH

OHOH

OHH

COOH

COOH

oxidare energica

D - acid glucaric(acid zaharic)

Printr-o oxidare specială, asigurându-se în prealabil protejarea grupării

carbonil, fiind oxidată numai gruparea hidroxil primar, se obţin acizi uronici

(glucuronic, galacturonic, etc).

CCCCCCH2 OH

OHOH

OH

HH

HH

HO H O oxidare O

CCCCC

OHOH

OH

HH

HH

HO H

COOH

α- D- glucopiranozã Acid glucuronic

ccc))) Esterificarea ozelor cu acid fosforic reprezintă o etapă importantă în

însăşi menţinerea ozelor în celulă ca şi în metabolizarea lor ulterioară.

Printre esterii fosforici ai ozelor menţionăm glucozo-6-fosfatul, fructozo-6-

fosfatul, fructozo -1,6 - difosfatul

O

OH

OH

OH

HH

H

H

OH

HCH2 OPO3H2

α-gluco 6 fosfat α fructozo 6 fosfat

O

H OH

OH

H

CH2OH

OH

H

CH2H2O3PO

α fructozo 1,6 difosfat

O

H OH

OH

H OH

H

CH2H2O3PO CH2 OPO3H2

Page 84: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

84

ddd))) Gruparea hidroxil semiacetalică poate forma oxigen-eteri cu alţi compuşi

care conţin o grupare –OH (de exemplu cu alcooli). Compuşii formaţi se

numesc glicozide. Glicozidele se pot prezenta fie sub forma anomerului

∝, fie a celui β. Cel mai simplu compus de acest fel este ∝ şi β

metilglicozidul, care în cazul glucozei se prezintă astfel:

O

OH

OH

OH

HH

H

H

CH2OCH3

H

OHO

OH

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

OCH3

metil - β-D-glucopiranozid metil - α-D-glucopiranozid

Dacă eterificarea se face cu gruparea –OH al altei oze se obţin oligo- şi

polizaharide.

Legarea unei componente neglucidice, denumită aglicon, duce la oxigen-,

azot-, sulf-, glicozide. De exemplu, nucleozidele sunt N_glicozide în care

agliconul este o bază azotată.

eee))) Prin încălzirea cu acizi (HCl, H2SO4), pentozele se transformă în furfurol,

hexozele în hidroximetil-furfurol.

furfurol

H+

-3H2O

O CHOOH H

OH

HOH2C

H

H

OH OHpentoza

H+

-3H2O

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2OH

OH

hexoza

HOH2C

5-hidroximetilfurfurol (HMF)

O CHO

Furfurolul şi derivaţii săi se condensează cu diferiţi fenoli sau amine

aromatice, formând substanţe colorate, care stau la baza unor reacţii

generale sau specifice pentru zaharuri.

4.1.1.4. Monozaharide mai importante

Triozele (gliceroaldehida şi dihidroxiacetona) apar ca produşi intermediari ai

metabolismului glucidelor;

Page 85: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

85

Tetrozele nu se găsesc în natură în stare liberă. În cursul metabolismului

intermediar pot fi găsite, sub formă de esteri fosforici (ex. eritrozo-4-fosfat).

Pentozele se găsesc răspândite în natură, mai ales sub formă de

polizaharide denumite pentozani.

Dintre aldopentoze cele mai importante sunt: L(+) arabinoza; D(+) xiloza; D(-)

riboza.

L(+) arabinoza este răspândită în vegetale sub formă de

polizaharide denumite arabani (în gumele de cireş, prun, etc)

de unde se pot obţine prin hidroliză.

Nu este fermentată de drojdii şi nu este metabolizată în

organism.

D(+) xiloza, numită şi „zahăr de lemn”, se găseşte liberă în cantităţi

mici în unele fructe (zarzăre) dar este destul de răspândită

sub formă de polizaharide denumite xilani. Se poate obţine

prin hidroliza polizaharidelor din cocenii de porumb.

Este puţin metabolizată în organism şi se elimină ca atare.

Xiloza nu este fermentată de drojdiile tipice.

D(-) riboza nu se găseşte liberă în ţesuturi dar prezintă un deosebit

interes biologic, ca parte componenetă a nucleotidelor,

enzimelor, acizillor nucleici (ARN) şi ca intermediari

metabolici, sub formă de esteri fosforici ai β-ribofuranozidelor.

Cetopentozele mai importante xiluloza şi ribuloza care joacă

un rol însemnat în procesul de fotosinteză.

CH2

CCCCH2

OH

OHOH

OHO H

H

D (+) xilulozã D (-) ribulozã

CH2

CCCCH2

OH

OHOH

O

HOHH

CHOCCCCH2 OH

OHHH

HHOHO

L (+) arabinozã

D (+) xilozã

CHOCCCCH2 OH

OHHH

H OHHO

CHOCCCCH2 OH

OHH

H OHOHH

D (-) ribozã

Page 86: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

86

Hexozele sunt cele mai răspândite oze în natură. Unele se găsesc în stare

liberă, altele intră în structura unor poliglucide şi a unor glicozizi sau apar ca

produşi de hidroliză ai acestora.

Cele mai importante aldohexoze sunt: glucoza, manoza şi galactoza.

D (+) glucoza este foarte răspândită în regnul vegetal şi animal şi

este principala oză a organismului uman. Se găseşte atât sub formă liberă

cât şi în structura oligozaharidelor (zaharoză, lactoză, maltoză, celobioză),

polizaharidelor (amidon, glicogen, celuloză) şi sub formă de derivaţi (esteri

fosforici, glucozamina, etc.). în stare liberă glucoza se găseşte în sânge,

limfă, în lichidul cefalorahidian, în sucul de struguri şi al celorlalte fructe dulci,

în mierea de albine.

Glucoza se obţine prin hidroliză acidă sau enzimatică a amidonului sau

zaharozei.

D(+) Manoza se găseşte mai ales sub forma unor polizaharide

numite manani dar intră şi în structura unor glicoproteine şi a unor glicolipide.

HO

H2CO

H

H H

H

H

HOOH

OH

OH

CHO

HO - C - H

HO - C - H

H - C - OH

H - C

CH2OHOH

HO

H2CO

H

H

H

H

H

HOOH

OH

OH

α-D(+)manopiranoza D(+)manozaaciclica

β-D(+)manopiranoza

D(+) Galactoza se găseşte în cantităţi foarte mici în sânge, lichidul

cefalorahidian, urină şi în cantităţi mari sub formă de combinaţii: lactoză,

rafinoză, stahioză, agar-agar, gume şi mucilagii, cerebrozide.

CH2OH

OH

OH

OH

OH

HH

H

H

HCH2OH

OH

OH

OH

HH

H

H

H

OH

α-D (+) glucopiranoză β-D (+) glucopiranoză

CC OHHC HHOCCCH2

HH

OHOH

O

OH

H

D(+) glucoza aciclică

Page 87: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

87

α-D(+) galactopiranoza D(+)galactoza β-D(+)galactopiranoza

HO

H2CO

HH H

HH

HO

OHOH

OH

CHO

H - C - OH

HO - C - H

HO - C - H

H - C

CH2OHOH HO

H2CO

HH

H

H

H

HO

OHOH

OH

Cetohexozele mai importante sunt: D(-) fructoza şi L(-) sorboza.

D(-) Fructoza (zahărul de fructe, levuloza) se găseşte în fructele

dulci, mierea de albine, intră şi în structura zaharozei, rafinozei, stahiozei şi

inulinei. Sub formă de fructozo-fosfaţi, fructoza este importantă în

metabolismul glucozei

OHO H2C

HH

H

HO

OHHO

CH2OH

α-D(-)fructofuranoza β-D(-)fructofuranoza

OHO H2C

HH

H

HO

OH

HOCH2OH

D(-)fructozaaciclica

CHCHCH2OH

OHOH

HO C H

CH2OH

C O

Fructoza, spre deosebire de aldohexozele menţionate anterior, este levogiră.

Este cea mai importantă cetohexoză. Are un gust mai dulce decât zaharoza

şi glucoza.

Fructoza liberă (izolată, cristalizată) este de formă piranozică, dar în

combinaţiile sale este furanozică.

L(-) sorboza este importantă pentru că serveşte ca substart pentru

producerea de vitamină C. Se găseşte în fructele de scoruş.

O

OH

OH

H

CH2OH

H

OHH2CHO

H

α L(-)sorbofuranozã

CH2CCCCCH2

OH

OH

OHH

HHHO

HO

O

L(-) sorboza aciclicã

H

H2CHO

O

OH

H

H

OHCH2 OH

OH

β L(-) sorbofuranozã

Page 88: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

88

4.1.1.5. Derivaţi ai monozaharidelor Monozaharidele prezintă o serie

de derivaţi, importanţi din punct de vedere biochimic, cum ar fi:

aminozaharurile, dezoxizaharurile şi polialcoolii.

a) Aminozaharurile pot fi considerate că provin din monoglucide prin

substituirea unei grupări hidroxil cu o grupare amino. Larg răspândite

în plante şi animale sunt aminoglucidele care provin de la glucoză-

glucozamina şi de la galactoza-galactozamina.

Glucozamina şi galactozamina au gruparea amino la carbonul doi.

O

OH

OHH

H

H

H

CH2 OHH

NH2

OH

O

OHH

H

H

CH2 OHH

NH2

OH

OH

H

α-D-glucozaminã α-D-galactozaminã În proteoglicani se găsesc cu precădere sub formă N-acetilată sau N-

sulfatată.

α-N-acetilgalactozaminã

O

OHH

H

H

CH2 OHH

OH

OH

H

HN COCH3

O

OHH

H

H

CH2 OHH

OH

OH

H

HN SO3H

N-sulfatul- galactozaminã Prin condensarea unei molecule de manozamină cu o moleculă de acid

piruvic rezultă acidul neuraminic.

CCCCCCH2 OH

OHOH

HH

HHHO

H2NOH

+ CH3 C COOH

O

manozaminã acid piruvic

COOHCCH2C OH

O

HCCCCCH2 OH

OHOH

HH

HHHO

H2N

acid neuraminic

Acilarea acidului neuraminic dă naştere la N-acilderivaţi denumiţi acizi xialici

care intră în compoziţia glicolipidelor din membranele celulare şi a unor

glicoproteine.

Page 89: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

89

b) Dezoxizaharuri pot fi considerate că provin din monoglucide prin

înlocuirea unei grupări hidroxil cu un

atom de hidrogen.

Un dezoxizahar important este 2-

dezoxiriboza, componenta glucidică din

structura acizilor dezoxiribonucleici.

Alte dezoxizaharuri importante sunt L-ramnoza (6-dezoximanoza) şi L-

fructoza (6-dezoxigalactoza).

Ramnoza intră în structura unor

glicozizi (antociani), iar L-fructoza

este prezentă, alături de acidul

xialic, în structura glicoproteinelor.

c) Polialcoolii sunt compuşi de reducere ai monozaharidelor. Cei mai

răspândiţi în natură sunt sorbitolul, rezultat prin reducerea glucozei şi

manitolul ce se poate obţine prin reducerea manozei.

OH

CHCHCH2OH

OHOH

C HH

HO

C

CH2OH

Sorbitolul

HO

CHCHCH2OH

OHOH

C H

H

HO

C

CH2OH

Manitolul

4.1.2. Oligozaharide sunt compuşi glucidici rezultaţi prin condensarea a

două sau mai multor monozaharide (maximum 10). Legătura stabilită între

monozaharide este de natură glicozidică.

Oligozaharidele pot fi: dizaharide, trizaharide, tetrazaharide.

4.1.2.1. Dizaharide

Cele mai importante şi abundente oligozaharide sunt dizaharidele.

Dizaharidele rezultă, formal, prin condensarea a două molecule de

monozaharid, care se poate face:

OHCH2OH

H - C

H - C - OH

CHOCH2 OHO H2C

HH

H

HO

OHH

H

D-2-dezoxiriboza

OH

H

OH

HO

O

HHH

HO

OH

CH3

α-L-Ramnoza(6-dezoxi-L-manoza)

α-L-Fucoza(6-dezoxi-L-galactoza)

HO

H

OH

HO

O

H

H

H

HO OH

CH3

Page 90: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

90

- cu participarea ambilor hidroxili semiacetalici, rezultând dizaharide

dicarbonilice (nereducătoare);

- cu participarea hidroxilului semiacetalic al unei oze şi a unui hidroxil

alcoolic al celeilalte oze, rezultând dizaharide monocarbonilice

(reducătoare).

Cele mai importante dizaharide sunt: zaharoza, lactoza, maltoza, celobioza,

gentiobioza, melibioza, trehaloza.

Zaharoza este dizaharidul format dintr-o moleculă de α-glucopiranoză şi

una de β-fructofuranoză legate 1-2β glicozidic. Este un zahăr nereducător

deoarece cele două grupări OH glicozidice sunt implicate în legătura dintre

cele două monozaharide (OH de la carbonul 1 din ∝-D-glucopiranoză şi OH

de la carbonul 2 din β-Dfructofuranoză).

Zaharoza (sucroza) este un diglucid

foarte răspândit în regnul vegetal şi

anume în trestia de zahăr şi în

sfeclă, având o valoare nutritivă

deosebită.

Prin hidroliza enzimatică, sub

acţiunea zaharazei, denumită şi invertază, zaharoza, zahăr dextrogir,

formează un amestec echimolecular de fructoză şi glucoză dextrogiră, care

va roti planul luminii polarizate spre stânga. Acest proces de hidroliză a

zaharozei poartă, din acest motiv, şi denumirea de inversie a zaharozei.

Zaharoza este un zahăr fermentescibil.

Maltoza rezultă formal prin eliminarea apei între hidroxilul semiacetalic al

unei molecule de ∝-D-glucopiranoză şi

hidroxilul din poziţia 4 a altei molecule

de ∝-D-glucopiranoză.

Maltoza apare în cantităţi mici în

vegetalele mai bogate în amidon, fiind

un produs de degradare enzimatică a

acestuia. Având un hidroxil glicozidic liber maltoza prezintă proprietăţile

esenţiale ale monoglucidelor: mutarotaţie, reduce soluţia Fehling.

Maltoza este un glucid fermentescibil.

H

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2OH

O

OHOH2C

H

H

HO

HOCH2OH

Zaharoza

OH

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2OH

O

H

OH H

OH

HOHH

CH2OH

α−Maltoza

Page 91: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

91

Celobioza este dizaharidul format din 2 molecule de β-glucopiranoză legate

1,4 β glicozidic. Este diglucidul reducător

care stă la baza structurii celulozei din

care se poate obţine prin hidroliză acidă

sau enzimatică.

Genţiobioza este un dizaharid format din

2 molecule de β-D-glucopiranoză legate

1,6 β glicozidic. Intră în structura multor

glicozizi dintre care cel mai important

este amigdalina. Nu este fermentată de

drojdii. Prezintă proprietăţile diglucidelor

reducătoare.

Trehaloza este formată din 2 molecule de ∝-D-glucopiranoză legate 1,1

glicozidic. Se găseşte în drojdia de

bere şi ciuperci. Nu este un diglucid

reducător.

Lactoza rezultă formal prin eliminarea unei molecule de apă între hidroxilul

semiacetalic al β-D-galactopiranoză şi

hidroxilul din poziţia 4 a unei molecule de

β-glucopiranoză.

Lactoza se găseşte în laptele

mamiferelor care o sintetizează din

glucoză. Sub acţiunea β-galactozidazei

este hidrolizată la zaharurile componente. Este un diglucid reducător.

Bacteriile lactice transformă lactoza în acid lactic. Ea este fermentată şi

alcoolic de către unele drojdii.

Melibioza este formată din ∝-D-

galactopiranoză şi A-D-glucopiranoză

legate 1,6 glicozidic. Este un dizaharid

reducător.

OH

H

OH

HOH

HOHH

CH2OH

β−Celobioza

H

OH

HOH

HOHH

HO

CH2OH

O

HO

OH

H

OH

HOH

HOHH

CH2

β−Gentiobioza

H

OH

HOH

HOHH

HO

CH2OH O

OH

OH

OH

H

O

H H

H

H

CH2OH

Trehaloza

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2OH

O(1) (1')

OHH

OH H

OH

HOHH

CH2OH

α−Lactoza

H

O

H HOH

HOHHHO

CH2OH

O

O

OH

OHH

H

H

H

CH2 OHH

OH

O

CH2

O

OHOHHH

H

HH

NH2

OH

Melibioza

Page 92: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

92

4.1.2.2. Trizaharidele

Mai importante sunt următoarele trizaharide care se găsesc în soia, fasole,

sfeclă de zahăr:

Rafinoza este formată din galactoză, glucoză şi fructoză unite prin legături

1,6 şi 1,2 glicozidice. Se găseşte în cantitate mare sfecla de zahăr.

H

O

H

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2

O

OHOH2C

H

H

HO

HOCH2OH

Rafinoza

HO

H2CO

HH

HH

HO

OH

OH AB

A- actiunea α−galactozidazei; B- actiunea zaharazei Hidroliza enzimatică poate fi realizată în două moduri, în funcţie de enzima

utilizată: sub acţiunea zaharazei (invertazei) din drojdie rafinoza se

scindează în D-fructoză şi melobioză, iar prin acţiunea galactozidazei se

scindează într-o moleculă de galactoză şi una de glucoză.

În rafinoză nu există nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu prezintă

proprietăţi reducătoare.

Solatrioza este formată din glucoză, galactoză şi ramnoză unite prin legături

1,3 şi 1,2 glicozidice. Este componeneta glucidică a solaninei din cartofi şi

solasoninei din tomate (glicozide alcaloidice).

Maltotrioza este un trizaharid format din trei molecule de glucoză. Rezultă

prin hidroliza enzimatică a amidonului. Este reducătoare.

Genţianoza este formată din două molecule de glucoză şi una de fructoză

legate β 1,6 şi ∝ şi β 1,2 glicozidice. Se găseşte în rădăcinile de genţiană. Nu

este reducătoare.

4.1.2.3. Tetrazaharidele

Aceste oligozaharide sunt mai puţin răspândite în natură. Mai importante

sunt:

Stahioza care se găseşte în boabele de soia fiind formată din două molecule

de ∝-D-galactoză, o moleculă de ∝-D-glucoză şi una de β-D-fructoză.

Page 93: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

93

O

H

H

OH H

OH

HOHH

HO

CH2

O

OHOH2C

H

H

HO

HOCH2OH

HO

H2CO

HH

HH

HO

OH

OH

O

H

H

H

H

HO

OH

OH

O CH2

Stahioza

H

H

Nu conţine nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu este reducătoare. Este

fermentată în colon cu producerea de gaze.

Maltotetroza este formată din patru molecule de glucoză legate ∝-1,4

glicozidic. Se formează la hidroliza enzimatică a amidonului.

4.1.3. Polizaharide

Polizaharidele sunt compuşi cu masă moleculară mare (grad de polimerizare

de la 10 la câteva mii) şi care conţin unităţi glicozil dar care pot avea în

structura lor şi alte substanţe. Polizaharidele pot fi clasificate după mai multe

criterii şi anume:

În funcţie de rolul fiziologic: de structură (celuloză, hemiceluloză) şi de

rezervă (glicogen, amidon);

În funcţie de monomerii existenţi şi anume: poliglucide fără aminozaharuri

(glicani) şi poliglucide cu aminozaharuri (glicozaminoglicani).

Polizaharide

Glicani(poliglucide fãrãaminozaharuri)

Glicozaminoglicani(poliglucide cu aminozaharuri)

Homopoliglucide

Hexozani

glucani (amidon, glicogen, celulozã)fructani (inulina)mananigalactani

Pentozaniarabani

xilani

Gume de sintezã: polidextroza.

Heteropoliglucide

Formate din monoglucide diferite: hemiceluloze, agar-agar;

Formate de acizi uronici: pectine, acid alginic, alginati;

Gume de fermentare: xantan, gellan, dextran;

Cu structurã omogenã: chitinã, acid sialic;

Cu structurã neomogenã: heparinã, heparin sulfat, acid hialuronic, condroitin sulfatul.

În funcţie de provenienţă, în care caz polizaharidele pot fi:

- din exudate ale unor arbori: gumă arabică, karaya, tragacanth;

Page 94: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

94

- din alge: agar, carragenan, alginaţi, furcellaran;

- din fructe: pectinele;

- din fermentaţie: xanthan, dextran, gelan;

- din seminţe şi rădăcinoase: gumă guar, locust, kara, konjae;

- din cereale, tuberculi: amidon;

- din pereţii celulari ai plantelor: celuloză, hemiceluloză.

4.1.3.1. Glicani ( poliglucide fără aminozaharuri) Homopoliglucidele de interes major şi care se găsesc în materiile prime

indigene sunt glucanii respectiv amidonul, glicogenul şi celuloza.

Amidonul este homoglicanul cel mai răspândit în lumea

vegetală unde reprezintă rezerva glucidică principală. El este constituit

din două componente care se diferenţiază structural şi anume:

amiloza care este componentul liniar (20-30%) constituit din molecule de

glucoză legate ∝1,4. în lanţul liniar al amilozei există porţiuni helicoidale

formate din 6 unităţi glucoză/spiră, cavitatea hidrofobă putând complexa iod,

acizi graşi, emulgatori.

H

OH H

OH

HOHH

O

CH2OH

O O

H

OH H

OH

HOHH

CH2OH

O

H

OH H

OH

HOHH

CH2OH

O

H

OH H

OH

HOHH

CH2OH

Rest de amiloza amilopectina este principalul constituent al amidonului (70-80%) şi are

structură ramificată în care unităţile de glucoză sunt legate ∝1,4 şi parţial

∝1,6, acestea din urmă reprezentând 5-6% din totalul de legături existente.

Amilopectina este asemănătoare unui ciorchine de struguri.

O O

H

OH H

OH

HOHH

CH2OH

O

H

OH H

OH

HOHH

CH2

Rest de amilopectina

H

OH H

OH

HOHH

O

CH2OH

H

O

H

OH

OH

HOHH

O

CH2OH

Page 95: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

95

Masa moleculară a amilozei variază de la câteva mii la jumătate de milion.

Nu este solubilă în apă, formând micelii hidratate care dau cu iodul o

coloraţie albastră.

Masa moleculară a amilopectinei este de ordinul zecilor sau sutelor de

milioane. Nu este solubilă în apă, formând soluţii coloidale sau micelare care

dau cu iodul o coloraţie roşie. Prezenţa ramificaţiilor în amilopectină duce la o

moleculă de tip globular, foarte condensată.

Proprietăţile amidonului sunt o însumare a proprietăţilor celor două

componente: amiloza şi amilopectina. După natura plantei în care se găsesc,

granulele de amidon de rezervă au forma rotundă, ovală sau poliedrică, cu

dimensiuni cuprinse între 0,002 – 0,15nm. În apă, amidonul nativ este

insolubil. În apă caldă se produce o umflare a granulelor care la o anumită

temperatură se sparg, formând o soluţie coloidală numită clei de amidon. O

proprietate caracteristică a amidonului o constituie capacitatea sa de a da o

coloraţie albastră prin introducerea unei soluţii apoase de iod în iodură de

potasiu.

Sub acţiunea enzimelor (amilaze) sau a acizilor amidonul se degradează într-

o serie de produşi intermediari numiţi dextrine, cu molecule din ce în ce mai

mici, şi care se clasifică după coloraţia pe care o dau cu iodul în:

amilodextrine (culoare albastră), eritrodextrine (roşie), achrodextrine (nu se

colorează cu iodul), maltodextrine (nu se colorează cu iodul) pentru a ajunge,

în final, la glucoză, în hidroliză acidă, şi la maltoză, în hidroliza cu amilazele,

acesta desfăcându-se la rândul ei tot în glucoză sub acţiunea altei enzime

(maltază).

Glicogenul este echivalentul animal al amidonului vegetal,

reprezentând forma de depozitare a excesului de hidraţi de carbon.

Rezerve semnificative de glicogen se găsesc în muşchi şi ficat. Cantităţi

mici de glicogen se găsesc în toate ţesuturile, inclusiv în creier. Din

punct de vedere al structurii, glicogenul este asemănător amilopectinei,

cu deosebirea că glicogenul, având un număr mare de legături 1,6-

glicozidice, este mai ramificat. Catenele laterale sunt formate în medie

din 10-15 unităţi glucoză, în centrul moleculei întâlnindu-se o ramificaţie

de 3-5 unităţi glucoză. Acest tip de organizare face ca glicogenul să

prezinte o structură arborescentă.

Page 96: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

96

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

O OO

O

OH

OH

HH

H

H

CH2

H

O

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

OOO

HOHCH2

H

H

HH

OH

OH

O

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

O O

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHHO

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

O

O

OH

OH

HH

H

H

CH2

H

O

OO

HOHCH2

H

H

HH

OH

OH

O O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OHH

O

Structura glicogenului

Glicogenul are o masă moleculară de ordinul milioanelor. În apă formează

soluţii coloidale care cu iodul dau o coloraţie brun-roşcată ce nu dispare la

cald.

Celuloza este un homoglucid glucanic foarte răspândit în

natură (fructe şi legume) şi care este formată din unităţi de glucoză prin

legături β1,4 glicozidice. Lanţurile de macromolecule de celuloză sunt

menţinute într-o structură fibrilară prin intermediul legăturilor de

hidrogen.

O

OH

OH

HH

H

H

CH2 OH

H

OHCH2

H

H

HH

OH

OH

O

OH

O O

OHCH2

HH

H

OH

OH

O

HH

O

Fragment din structura celulozei

Celuloza nu poate fi digerată de organismul uman deoarece acesta nu

posedă enzime de hidroliză denumite celulaze.

În pereţii celulari ai plantelor, miceliile de celuloză sunt legate prin legături de

hidrogen cu diferite heteropolizaharide. Această structură determină

caracterul fibros al celulozei şi proprietăţile sale mecanice care o fac

adecvată rolului său de substanţă structurală şi cu rol de substanţă mecanică

în plante.

4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri)

Numeroase polizaharide din regnul animal şi mai puţin din cel vegetal, au ca

unităţi structurale în catenele principale sau secundare, resturi de D-

Page 97: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

97

glucozamină, D-galactozamină sau D-manozamină. Aceste polizaharide se

numesc mucopolizaharide sau glicozaminoglicani. Ele sunt substanţe de

structură ale ţesuturilor sau componente ale substanţelor mucoase din

organism. Ele pot fi o parte constitutivă a unor proteine conjugate numite

glicoproteine sau mucoproteine.

Mucopolizaharidele se împart în acide şi neutre.

Acidul hialuronic este un polimer liniar cu masă moleculară

foarte mare constituit din acid glucuronic şi N-acetil-glucozamina, legate

alternativ prin legături β 1,3 glucuronidice şi β 1,4-glucozamidice.

H2CO

HH

H

HHO

OH

NHCOCH3

OO

O

OH

COOHO

HH

H

H

H

OH

H2CO

HH

H

H

HO

OH

HNCOCH3

OH

COOHO

HH

H

H

H

OHOO

Fragment din molecula de acid hialuronic

El este prezent în peretele celular, în substanţele de bază extracelular

din ţesutul conjunctiv al vertebratelor, în lichidul sinovial şi în umoarea

vitroasă a ochiului. Acidul hialuronic leagă apa în spaţiile interstiţiale,

menţine celulele împreună într-un complex similar gelului, previne

pătrunderea în ţesuturi a microorganismelor patogene şi a substanţelor

toxice, conferă lichidului sinovial proprietăţi lubrefiante şi capacitatea de

a atenua loviturile.

Acidul condroitinic este alt mucopolizaharid acid, cu structură

aproape similară acidului hialuronic, cu deosebirea că în locul N-acetil-

glucozaminei, apare N-acetil-galactozamina. Condritin sulfatul intră în

compoziţia ţesutului conjunctiv (cartilagii, tendoane, piele).

OH

COOHO

HH

H

H

H

OHO

O

CH2O

HH

H

HH

OH

HN COCH3

SO3H

O

O

n

Unitatea structuralã a acidului condroidin-4-sulfat

Page 98: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

98

Heparina. Molecula heparieni prezintă asemănare cu

mucopolizaharidele acide, fiind alcătuită din acid glucuronic şi

glucozamină sulfatată. Heparina conţine mai mult acid sulfuric decât

acidul condroitinsulfuric. Heparina previne coagularea sângelui.

Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide conţin

glucozamină, manoză, L-fructoză, acid neuraminic. Participă la

procesele de imunitate şi la activitatea funcţională a membranelor

celulare. Intră în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în

salivă şi diferite secreţii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide

conferă proprietăţi specifice grupelor sanguine.

4.1.4. Heteropolizaharidele conţin în molecula lor resturile a două sau

mai multe monozaharide diferite.

Hemicelulozele reprezintă o grupă vastă de polizaharide

heterogene din regnul vegetal, ocupând ca pondere locul al doilea după

celuloză.

Hemicelulozele sunt substanţe macromoleculare alcătuite din catene

principale lugi, formate din unităţi D-glucoză, D-manoză, L-ramnoză,

acid D-galacturonic, D-xiloză şi L-arabinoză, la care sunt ataşate catene

scurte laterale alcătuite în principal din acid D-galacturonic, acid D-4-O-

metilglucuronic, D-xiloză, L-arabinoză, D-galactoză, D- manoză şi altele.

Hemicelulozele pot fi subdivizate în:

- polioze unitare alcătuite din acelaşi rest de monozaharid: xilani,

arabani, galactani, manani, fructozani, etc.

- polioze mixte: arabogalactani, arabomanani, galactomanani,

araboxilani, etc.

Xilanii se găsesc în cantităţi mari în paie şi fibrele plantelor. Sunt constituiţi

din unităţi de β-xilopiranoză legate 1,4 şi 1,3 glicozidic. Xolanii pot apărea în

structuri unitare sau slab ramificate.

Arabanii sunt alcătuiţi din unităţi de L-arabinoză, care apar numai în

structură furanozică, legate 1,2 β sau 1,5 β glicozidic. Arabanii apar, aproape

fără excepţie, în structuri ramificate.

Page 99: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

99

Mananii sunt componenţi ai hemicelulozelor din conifere sau apar în celulele

de drojdii, în sâmburi de curmale şi coacăze, în nuca de fildeş, etc. Ei sunt

formaţi din resturi D-manopiranozil legate 1,4 β glicozidic.

Galactanii sunt mai răspândiţi în regnul vegetal şi intră în compoziţia

pereţilor celulari ai paielor, seminţelor rădăcinilor. Sunt constituiţi din unităţi

de D-galactopiranoză şi cantităţi mici de L-galactopiranoză alături de D-

galactofuranoză. Rar, apar ca structuri unitare ale galactozei neasociate.

Legăturile dintre unităţile structurale sunt 1,4 β-glicozidice.

Gume şi mucilagii sunt polizaharide de origine vegetală,

reprezentantul tipic constituindu-l gumele secretate de vişini, pruni, migdali în

locurile cu leziuni de pe ramuri.

Gumele nu prezintă o constituţie unitară fiind alcătuite din resturi de

galactoză, manoză arabinoză, acid glucuronic, xiloză.

Mucilagiile sunt alcătuite din xiloză, arabinoză şi o cantitate mică de

galactoză. Ele se găsesc în cantităţi mari în seminţele de in, boabe de

secară, bame.

Pectine sau substanţe pectice sunt compuşi macromoleculari

poliglucidici, componenţi de bază ai pereţilor celulari. În structura pectinelor

intră: lanţuri liniare de acizi poligalacturonici (polimeri ai acidului galacturonic)

legaţi ∝1,4 glicozidic, parţial esterificaţi cu grupările metil şi care reprezintă

~80% din structura pectinei; resturi de 1,2 ∝ rhamnopiranoză (până la 4%)

distribuite în interiorul lanţului galacturonic; ramificaţii (10-15%) formate din

lanţuri ce conţin L-arabinoză, D-galactoză şi D-xiloză.

rest de pectină

Substanţele pectice se găsesc în plante sub formă de protopectină insolubilă

în apă, care reprezintă o asociere a acidului poligalacturonic metoxilat cu

galactani şi arabani. Protopectina conferă duritate fructelor necoapte, fiind

asociată cu cantităţi mari de late polioze. Pe măsura maturării protopectina

Page 100: Biochimia Prod Alim

Glucide

Biochimia produselor alimentare

100

trece în acizi pectici printr-un proces enzimatic sub acţiunea protopectinazei

şi pectinmetilesterazei.

Proprietatea esenţială a pectinelor constă în capacitatea remarcabilă de a

forma geluri cu cele mai diverse comportări vâscoelastoplastice.

Alginaţii apar în algele brune ca polizaharid schelet al peretelui

celular. Sunt formaţi din unităţi de acizi β-D-manuronic şi ∝-L-guluronic

legate 1,4 glicozidic.

Utilizările alginaţilor în industria alimentară sunt foarte numeroase şi se

bazează pe capacitatea lor de stabilizare, îngroşare şi de gelifiere.

Agarul este un produs gelatinos extras din algele roşii, care cresc

îndeosebi pe coastele Japoniei. Sub aspect chimic, agarul este un complex

heterogen de polizaharide cu aceeaşi catenă principală formată din unităţi de

β-D-galactopiranoză şi 3,6 anhidro-∝-L-galactopiranoză, unite alternativ prin

legături 1,4 şi 1,3 glicozidice. Ca şi amidonul, agarul este format din două

componente: agaroza (~ 70% din substanţa uscată) şi agaropectina.

În afara utilizării pentru prepararea mediilor nutritive în microbiologie, agarul

se utilizează în industria alimentară pentru activitatea emulsionanată şi

stabilizatoare, pentru rezistenţa termică a gelului şi pentru că este complet

indigerabil.

Carragenenanul este un polizaharid, care se extrage din algele

roşii, format din D-galactoză şi 3,6 anhidro-D-galactoză sulfatate în 2-, 4-, 6-

sau 2,6.

Are multiple utilizări în industria alimentară ca aditivi pentru stabilizarea

emulsiilor şi a diverselor suspensii, agent de gelifiere şi texturare.

Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide conţin

glucozamină, manoză, L-fructoză, acid neuraminic. Participă la

procesele de imunitate şi la activitatea funcţională a membranelor

celulare. Intră în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în

salivă şi diferite secreţii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide

conferă proprietăţi specifice grupelor sanguine.

Page 101: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

101

5. Vitamine

Vitaminele sunt componentele alimentelor necesare organismului în cantităţi

catalitice, lipsa lor din hrană putând provoca îmbolnăviri grave – avitaminoze.

Vitaminele acţionează la nivelul întregului organism (rol coordonator,

integrator, regulator), la nivelul subcelular şi molecular, unele din lele

funcţionând şi drept coenzime.

Vitaminele sunt sintetizate de organismele vegetale şi în mai mică măsură de

unele specii de animale şi de către om. Pentru o vitaminele provin în principal

din alimente şi în mai mică măsură din biosinteză în tractul intestinal de către

microbiota colonului.

5.1. Clasificarea vitaminelor Vitaminele sunt clasificate, în general, după criteriul solubilităţii în:

- vitamine liposolubile ( A, D, E, K);

- vitamine hidrosolubile ( B1, B2, B6, B12, PP, acizi folici,sau

pteroilglutamici, acidul pantotenic, biotina, acidul paraminobenzoic,

vitamina C, vitaminele P şi alte substanţe care prezintă activitate

vitaminică).

Există diferenţieri între cele două grupe printre care amintim:

• absorbţia vitaminelor liposolubile presupune nu numai existenţa lipidelor

în care se solubilizează şi care le vehiculează, dar şi a lipazelor pancreatice

precum şi a sărurilor biliare care emulsionează şi degradează complexele

lipo-vitaminice;

• absorbţia vitaminelor hidrosolubile este deranjată de acidul clorhidric,

care favorizează distrugerea lor;

• vitaminele hidrosolubile nu se depozitează şi atunci când se realizează o

anumită concentraţie specifică fiecărui organ, excesul se elimină pe cale

renală;

• vitaminele liposolubile se depozitează în lipidele din ficat;

Page 102: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

102

• vitaminele hidrosolubile intervin, în principal, în reacţiile ce eliberează

energie;

• vitaminele liposolubile participă la procese anabolice care stau la baza

creşterii şi formării unor substanţe proprii organismului;

• vitaminele hidrosolubile, indispensabile în metabolismul tuturor celulelor,

majoritatea lor participând la alcătuirea unor enzime, au fost denumite

enzimo-vitamine;

• vitaminele liposolubile intervin, mai ales, în realizarea unor structuri

acţionând asemănător cu hormonii, au fost denumite şi hormon-vitamine;

• nevoile organismului în vitamine hidrosolubile cresc relativ proporţional cu

consumul de energie;

• nevoile organismului în vitamine liposolubile depind, în principal, de

intensitatea proceselor morfogenetice (creştere, ciclu reproductiv, etc.).

5.1.1. Vitamine liposolubile Vitaminele A sunt cunoscute şi ca vitamine antixeroftalmice, vitamine

antiinfecţioase, vitamine de creştere liposolubile, vitamine de apărare a

epiteliilor, axeroftoli.

Cea mai importantă vitamină A este vitamina A1, denumită şi retinol, dar

există şi vitamina A2 (izomerul vitaminei A1), vitamina A3 şi neovitamina A1

dar şi retinal, acid retinoic precum şi alţi diferiţi izomeri ai vitaminelor A.

CH

O

3,4 dehidroretinolVitamina A1(Retinol)

C

3,4 dehidroretinoicVitamina A2 (Dehidroretinol)

OOH

acid

CH2 OH

Vitamina A3

CH2

Neovitamina A1(13 cis-Retinol)

CH2 OH

Page 103: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

103

CH

O

Retinal (Retinen)

C

retinoic

OOH

Acid Vitaminele A derivă din provitaminele carotenice. Principala carotenoidă este

β carotenul din care se pot obţine două molecule de vitamină A1 (A-caroten,

γ-caroten, criptoxantină, etc.). Structura principalelor provitamine este:

β -caroten

α -caroten

γ -caroten

OH

Criptoxantina Surse importante de caroteni sunt fructele şi legumele. În organismul uman şi

animal carotenii sunt transformaţi în vitamine A.

Vitaminele A îndeplinesc următoarele funcţii mai importante:

Page 104: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

104

- menţinerea integrităţii celulelor epiteliate;

- stimulatori pentru creşterea noilor celule;

- măresc rezistenţa organismului la infecţii;

- conduc la creşterea longevităţii şi întârzie senilitatea;

- asigură dezvoltarea şi funcţionarea normală a testiculelor şi ovarelor;

- participă la procesul vederii.

În legătură cu ultima funcţie, se cunoaşte faptul că retinolul sub formă

aldehidică (retenina) constituie grupul prostetic-cromofor al pigmentului

proteic rodopsina prezentă în retină.

Ciclul vizual decurge astfel: în prezenţa luminii din rodopsină se formează

opsină şi retinal. În întuneric rodopsina este regenerată.

Intuneric

11-cis-retinal + opsina

RODOSPINA Lumina Tran-retinal + opsina

Deficienţa în vitamine A se manifestă la diferite niveluri:

• la nivel epitelial: atrofie urmată de hiperkeratinizare;

• la nivel de aparat ocular: adaptarea slabă a vederii la întuneric, orbire

nocturnă (hemeralopie), xeroftalmie (uscarea corneei), keratomalacie,

fotofobie, conjunctivite şi astenopie;

• la nivelul sistemului osos şi a dinţilor: formarea defectuoasă a epifizelor,

dinţi hipoplastici cu emailul subţire.

La aport mare de vitamină A (hipervitaminoză) se ajunge la creşterea

ficatului şi splinei, pierderea părului, dureri de cap, scăderea proteinelor

serice şi protombinei plasmatice, creşterea activităţii fosfatazei alcalinei.

Vitaminele D Vitaminele D sunt cunoscute şi sub denumirea de vitamine antirahitice. În

natură se găsesc în stare liberă şi sub formă de provitamine, dintre care cele

mai importante sunt ergosterolul (provitamina D2) şi 7-dehidrocolesterolul

(provitamina D3).

Dintre vitaminele D cele mai importante sunt calciferolul (D2) şi

colecalciferolul (D3).

Page 105: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

105

HO

CH2

CH3 CH3

CH3

CH3H3C

Vitamina D2 (Calciferol)

HO

CH2

Vitamina D3 (Colecalciferol) Vitamina D2 ca atare se găseşte în ficatul unor peşti marini iar vitamina D3 se

întâlneşte în ficatul peştilor marini, de apă dulce, în ficatul mamiferelor, lapte,

produse lactate, ouă, în epiderma animalelor, inclusiv om, prin iradierea cu

UV a colesterolului ia naştere vitamina D3..

Toate vitaminele D au o acţiune antivitaminică intervenind în:

- activitatea fosfatazelor alcaline din rinichi, intestine, oase;

- absorbţia calciului şi fosforului în tractul digestiv (intestine);

- creşterea concentraţiei acidului citric din sângele copiilor rahitici la

nivelele normale (intervine deci în metabolismul citratului);

- favorizează resorbţia fosfolipidelor de către rinichi;

- formarea normală a oaselor.

Deficienţa în vitamine D conduce la rahitism la copii, deci nu se depun

sărurile de Ca şi P în oase, deşi matricea organică a acestora se formează.

La adulţi, în formele mai avansate ale carenţei vitaminei D se instalează

osteomalacia care se manifestă prin dureri la nivelul membrelor inferioare cât

şi prin fenomene alergice în partea inferioară a toracelui. Pot surveni

deformări ale coloanei cu cifoscolioză la bătrâni, iar la tineri deformarea

oaselor pelviene şi chiar fracturi.

În caz de hipervitaminoză se ajunge la mobilizarea calciului şi fosforului din

oase şi deci demineralizarea acestora, Ca şi P depunându-se în vasele de

sânge, rinichi, etc. Hipervitaminoza D mai conduce la: micşorarea apetitului,

micşorarea retenţiei de Ca şi P în organism, micşorarea vitezei de creştere la

copii, dureri de cap, astenie, anorexie, diureză.

Vitaminele E se mai numesc şi tocoferoli, vitaminele antisterilităţii,

vitamine de fecundare. Se cunosc α, β, γ, δ- tocoferoli, activitatea vitaminică

manifestându-se în ordinea: α > β > γ> δ.

Page 106: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

106

R1

R2

R3

HO

O

Tocoferoli

R1=CH3; R2=CH3; R3=CH3 – α-tocoferol;

R1=CH3; R2=H; R3=CH3 – β-tocoferol;

R1=H; R2=CH3; R3=CH3 – γ-tocoferol;

R1=H; R2=H; R3=CH3 – δ-tocoferol;

Tocoferolii se găsesc aproape în toate produsele alimentare, sursele cele

mai bogate fiind uleiurile vegetale (ulei de germeni de porumb, ulei de

germeni de grâu), ulei din ficat de peşte marin, în ordine urmând produsele

cerealiere şi ouăle. Grăsimile animale, cărnurile, fructele şi legumele sunt

sărace în tocoferoli.

Vitaminele E îndeplinesc în organism o serie de funcţii printre care:

- cofactor şi transportul electronilor, regulator al ciclului Krebs, regulator

al metabolismului acizilor nucleici cu implicaţii în maturarea şi

diferenţierea celulelor;

- regulator al biosintezei porfirinelor şi hemului;

- regulator al metabolismului proteic şi aminoacidic;

- de protecţie a organismului faţă de anumiţi agenţi toxici;

- de menţinere a permeabilităţii capilarelor şi de protecţie a muşchiului

faţă de degenerare;

- necesară pentru reproducere normală;

- antioxidant biologic pentru vitaminele oxidabile şi lipide.

Deficienţa în vitamină E conduce la: pierderea capacităţii de fertilizare a

spermatozoizilor; întârzierea în dezvoltarea foetusului şi degenerarea

ţesuturilor placentare foetale, deficienţă prelungită conducând la

degenerarea uterului urmată de sterilitate absolută. La nivelul musculaturii se

constată: distrofie musculară; scăderea conţinutului de creatinină urmată de

creatinurie; necroza şi fibroza fibrelor musculare cardiace; depunerea de mici

globule de pigment galben în muşchi şi ţesutul adipos.

Vitaminele K sunt cunoscute şi sub denumirea de factori antihemoragici,

filokinonă, vitaminele coagulării. Mai importante sunt vitaminele K1 şi K2.

Page 107: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

107

OCH3

OCH2 CH C

CH3

(CH2)3 CH

CH3

(CH2)3 CH

CH3

(CH2)3 CHCH3

CH3

Vitamina K1

OCH3

OCH2 CH C

CH3

CH2 CH2

Vitamina K25CH C CH3

CH3

Vitamina K1 se întâlneşte în produsele alimentare de origine vegetală iar

vitamina K2 este sintetizată de bacterii.

Surse bogate de vitamine K sunt varza, conopida, soia, căpşunele, germenii

de grău, ficatul de porc, spanacul, urzicile, mazărea verde.

Vitaminele K sunt esenţiale pentru:

• sinteza protrombinei şi coagularea normală a sângelui:

PROTROMBINA (inactiva)

TROMBINA (activa)

activator al protrombinei Ca2+plasmatic

FIBRINOGEN FIBRINA • sunt puternic bacteriostatice.

În deficienţă de vitamine K cauzată de diete lipsite de aceste vitamine, de

tulburări în sinteza intestinală, absorbţia deficitară intestinală, leziuni hepatice

şi hemoragii masive, se instalează hipoprotrombinemia şi apar hemoragii

multiple în ţesuturile cutanate, timus, vezică, ochi, glande suprarenale,

rinichi, ţesuturi retinoperitoneale, creier, ca o consecinţă a coagulării

defectuase a sângelui.

Vitaminele F se mai numesc şi vitamine antidermatice şi sunt reprezentate

de acizi graşi esenţiali: linoleic, linolenic şi arahidonic.

Page 108: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

108

Acidul linoleic (C18H32O2) este un acid gras dinesaturat C18 96−ϖ (sau Δ 9-

12). 96−ϖ arată poziţia dublelor legături plecând de la gruparea metil-terminal,

iar Δ 9-12 arată poziţia dublelor legături plecând de la gruparea COOH

terminal.

CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH

metil terminal carboxil terminal Acidul linoleic poate fi denumit acid Δ9-12 octadecanoic sau acid

96−ϖ octadecanoic. Familia acidului linoleic este cunoscută ca familia acizilor

graşi nesaturaţi ω6. acidul linoleic este precursor al acidului γ linoleic

[C18:3(ω6)], a acidului eicosatrienoic [C20:3(ω6)] respectiv a acidului arahidonic

[C20:4(ω6)] precum şi a prostaglandinelor.

Acidul linolenic (C18H30O2) este un acid gras trinesaturat C18:3.

CH CH CH2 CH CHCH2CH3 CH2 CH CH (CH2)7 COOH

Se mai numeşte acid Δ9,12,15 octadecatrienoic sau acid ω3,6,9

octadecatrienoic. Acidul linolenic face deci parte din familia acizilor graşi

polinesaturaţi ω3.

Acidul arahidonic (C20H32O2) este un acid tetranesaturat

CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH(CH2)4CH3 CH2 CH CH (CH2)3 COOH

Se mai numeşte acid Δ5,8,11,14 eicosatetraenoic sau acid ω3,6,9

eicosatetraenoic. Acidul arahidonic face parte din familia acizilor graşi

nesaturaţi ω6 fiind important ca substrat în formarea prostaglandinelor.

Acizii graşi esenţiali joacă rol important în menţinerea integrităţii celulare şi a

fluidităţii acestora, asigurarea integrităţii mitocondriilor, scăderea

colesterolului seric, împiedicarea agregării elementelor figurate, prevenirea

fragilităţii celulelor; prevenirea hipertensiunii induse de NaCl, asigurarea

producţiei de prostaglandine.

Deficienţa în acizi graşi conduce la dermatoze, întârzierea creşterii, hemoliza

eritrocitelor, tulburarea funcţiei de reproducere, hemoragii interne.

5.1.2. Vitamine hidrosolubile Vitamina B1 este denumită aneurină, factorul antineuritic vitamina antiberi –

beri sau tiamina.

Page 109: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

109

N

N NH2H3C

CH2 N

S

CH3

CH2 CH2 OH

Tiamina

+

.

+

Tiaminpirofosfat (TPP)

N

S

CH3

CH2 CH2 O P

O

OH

O

N

N NH2H3C

CH2

~P

O

OH

OH

Vitamina B1 este prezentă în toate ţesuturile de origine animală şi vegetală,

fiind necesară celulelor respective pentru utilizarea glucidelor. Sursele de

vitamină B1 sunt reprezentate de drojdia de bere şi panificaţie, organele de

animale, ţesut muscular.

Vitamina B1 prezintă o serie de funcţii în organism printre care amintim:

- sub formă de tiaminpirofosfat (TPP) intervine în toate reacţiile de

decarboxilare oxidativă care conduc la formarea de CO2. Aceste

reacţii includ decarboxilări, oxidări, dismutări şi condensări.

- Este esenţială pentru menţinerea apetitului, digestiei normale şi

tonusului gastrointestinal.

- Este necesară pentru creştere, fertilitate şi lactaţie precum şi pentru

funcţionarea normală a ţesutului nervos.

Deficienţa în vitamină B1 se manifestă prin: pierderea apetitului, atonie

gastrică, colon spastic, aclorhidrie, disfagie, oboseală, somnolenţă, dureri de

cap, nevrită periferică, dificultate în ordinea gândirii, teamă, instalarea ideii de

persecuţie, confuzii mintale, palpitaţii, ritm galopant, inimă mărită, presiune

venoasă ridicată, dureri musculare, atrofie musculară.

Vitamina B2 mai este cunoscută şi sub denumirea de riboflavină,

lactoflavină (din lapte), ovoflavină (din ou), hepatoflavină (din ficat), factor de

creştere.

Vitamina B2 se găseşte larg

răspândită în produsele

alimentare. Surse bogate în B2

sunt drojdia de bere şi

panificaţie, carnea, ouăle,

peştele, lactatele.

H3C

H3CNH

N O

O

N

N

Riboflavina

CH2 CH CH CH CH2 OH

OH OH OH

Page 110: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

110

În organism vitamina B2 îndeplineşte următoarele funcţii:

- sub forma esterilor fosforici: flavinmononucleotidul (FMN) şi

flavinadenindinucleotidul (FAD) intră în structura flavin-enzimelor de mare

importanţă biologică care fac parte din lanţul respirator, intervin în

fotosinteză, în sistemul de transport microzomal, în dezaminarea

aminoacizilor, oxidarea hidroxiacizilor, aldehidelor, etc.

Flavinmononucleotid (FMN)

H3C

H3CNH

N O

O

N

N

CH2 CH CH CH CH2

OH OH OH

O P

O

OH

OH

Flavinadenindinucleotid (FAD)

H3C

H3CNH

N O

O

N

N

CH2 CH CH CH CH2

OH OH OH

O P

O

OH

O~P

O

OH

O H2C O

HH H

HOH OH

N

N

NH2

N

N

- Vitamina B2 împreună cu piridoxina este implicată în conversia

triptofanului în acid nicotinic;

- Riboflavina ca o componentă a enzimelor amintite este importantă în

respiraţia ţesuturilor puţin vascularizate, cum ar fi carnea;

- Riboflavina este prezentă în pigmentul retinei ochiului participând la

procesul de adaptare la lumină.

Deficienţa în vitamină B2 conduce la glosită (inflamarea limbii, cheiloză,

stomatită (leziuni la colţul gurii şi a buzelor). La nivelul ochilor deficienţa

conduce la vascularizaţie corneeană, fotofobie, diminuarea vederii,

pigmentaţie anormală a irisului.

Vitamina PP Acidul pantotenic (niacina) şi nicotinamida (niacinamida)

sunt cunoscute şi sub denumirea de „Pelagra preventive factor”. Această

vitamină intră în compoziţia cofactorilor NAD+ (nicotinamidadenindinucleotid)

Page 111: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

111

şi NADP+ (nicotinamidadenindinucleotidfosfatul), coenzime implicate în

transportul de electroni.

N

COOH

Acid nicotinic …………………….. N

CONH2

Nicotinamida

N

CONH2

+

N

N

NH2

N

N

O OH

OHH

H

H

H

OH

HH

OH

OR

P

O

OH

O~P

O

OH

O H2CCH2 O

NAD+ NADP+si

NADP+PO3H2R =

R = H : NAD+

:

Organismul uman nu este în întregime dependent de aportul de niacină prin

dietă, deoarece aceasta se poate sintetiza şi din triptofan. Pentru a înlocui 1

mg de niacină sunt necesare 60 mg triptofan.

Surse de vitamină PP sunt drojdiile, cerealele, germenii de grâu, peştele,

laptele, tărâţele de orez.

Coenzimele nicotinamidice fac parte din constituţia unor enzime implicate în

reacţii redox de hidrogenare-dehidrogenare. Dehidrogenazele care admit

drept coenzimă NAD+ catalizează reacţii de oxidoreducere din catabolismul

oxidativ; spre exemplu, unele reacţii din ciclul acidului citric. Pe de altă parte,

dehidrogenazele şi reductazele dependente de NADP+ participă la reacţiile

din calea pentozofosfaţilor şi la cele care au loc în procesul de biosinteză a

acizilor graşi. Prin urmare, ca şi coenzimele flavinice, coenzimele

nicotinamidice, împreună cu vitamina PP constituentă, sunt compuşi cu rol

metabolic important.

În deficienţă de vitamina PP se instalează pelagra manifestată prin leziuni ale

pielii (dermatite) şi inflamarea limbii, diaree şi demenţă (vitamina PP

provoacă cele 3 D-uri: diaree, dermatite, demenţă).

Vitaminele B6 Trei compuşi cu acţiune vitaminică şi anume piridoxina,

piridoxalul şi piridoxamina.

Page 112: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

112

6

54

32

1N

CH2OHHO

H3C

CHO

PiridoxalN

CH2OHHO

H3C

CH2 NH2

Piridoxamină

N

CH2 OH

CH2OHHO

H3C 123

45

6

Piridoxină Vitamina B6 se găseşte în cantităţi mari în drojdia de panificaţie, de bere, în

cerealele brute, în unele organe (inimă, ficat, splină, rinichi). Fructele şi

legumele au un conţinut mai scăzut de vitamină B6.

Sub formă de piridoxal fosfat şi piridoxaminăfosfat sunt coenzime implicate în

transaminare, decarboxilare, formarea melaninelor, metabolismul

triptofanului, transmetilare, sinteza porfirinelor, transformarea glicogenului din

ficat şi muşchi în glucozo-fosfat.

Deficienţa în vitamină B6 la copii cauzează convulsii, alte simptome incluzând

anorexie, nausea, vomizări, letargie, somnolenţă, confuzie, anemie

microcitară hipocromică.

Acidul pantotenic mai este cunoscut şi sub denumirea de vitamină B3 şi Bx,

factorul bios 11, factor anticromotrichia.

Din punct de vedere structural, acidul pantotenic este produsul condensării

acidului 2,4 – dihidroxi-3,3’ – dimetil - butiric (numit şi acidul pantoic) cu β-

alanina.

HO CH2 C

CH3

CH3

CHOH

CO NH CH2 CH2 COOH

acid pantoic β-alaninaAcidul pantotenic

Acidul pantotenic, sub formă de coenzimă A, este vital în metabolismul

lipidelor, glucidelor şi compuşilor cu azot.

Surse bogate în acid pantotenic sunt organele, ciupercile, germenii de grâu,

brocoli, conopidă, ovăzul, mazărea uscată, soia, etc.

Deficienţa în acid pantotenic conduce la scăderea colesterolului sanguin,

funcţia anormală a adrenalinei, creşterea sensibilităţii organismului la

acţiunea hipoglicemică a insulinei. Clinic, deficienţa în acid pantotenic se

manifestă prin viteză mare a bătăilor inimii la efort fizic, disconfort gastric,

anorexie, constipaţie.

Page 113: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

113

CH2 C

CH3

CH3

CHOH

CO NH CH2 CH2O CO NH CH2 CH2 SH

O

HHH

OHO PO3H2

CH2O

P

O

OHO

P OHON

N

NH2

N

N

H

Coenzima A (CoA-SH) Biotina este cunoscută şi sub denumirea de vitamina H, coenzima R.

În constituţia moleculei de biotină intră ciclul hidrogenat al imidazolului

condensat cu ciclul hidrogenat al tiofenului. La aceasta din urmă, în poziţia α

faţă de atomul sulf se află ataşat acidul valerianic.

Biotina reprezintă gruparea prostetică

(coenzimă) a enzimelor care intervin în

metabolismul lipidelor (formarea şi

degradarea oxidativă a acizilor graşi) în

metabolismul glucidelor (carboxilarea

acidului piruvic pentru formarea acidului

oxalacetic, prezent în ciclul acidului citric)

precum şi în alte reacţii importante care

necesită fixarea CO2 în compuşi organici. Surse bogate în biotină sunt

ciupercile, mazărea uscată, arahidele toastate, oul, ficatul de vită, conopida,

carnea de pasăre.

Deficienţa de biotină se manifestă la om prin leziuni ale pielii, piele de

culoare gri, atrofia papilelor linguale, anorexie, lipsă de somn, dureri

musculare.

Acidul folic este cunoscut şi sub denumirea de folacină, acid pteroilglutamic,

vitamina M, vitamina U, rizopterina (SRL), factorul Lactobacillus carei şi

„Norite eluate factor”.

S

H2C CH (CH2)4 COOH

CHHC

NH

C

HN

O

Biotina

Page 114: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

114

În structura moleculară a acizilor folici se află condensate trei substanţe: un

derivat trisubstituit al heterociclului numit pteridină, acidul p-aminobenzoic şi

acidul glutamic.

N

N

N

N

CH2 NH CO NH CH

COOH

CH2

CH2

COOH

rest de acid glutamic

rest de pteridină

1' 2'3'

4'

5' 6'

rest de acid p-aminobenzoic

În organism, acidul folic sub formă de acizi tetrahidrofolici constituie

coenzima unor enzime ce participă la trecerea grupărilor cu un carbon: metil

(-CH3), metilen (>CH2), formil (-CHO), formimino (-CH=NH) de la un

metabolit la altul, intervenind în sinteza purinelor şi pirimidinelor necesare

pentru formarea acizilor nucleici. Acidul folic se găseşte în principal în

frunzele verzi, ficat, drojdii şi rinichi.

Deficienţa de acid folic conduce la anemie, leucopenie şi încetarea creşterii.

Vitamina B12 este cunoscută şi sub denumirea de ciancobalamină, factorul

antipernicios, factorol APF (animal, protein factor), factorul X, zooferină.

Molecula vitaminei B12 este constituită din patru nuclee pirolice parţial reduse

şi care au numeroşi substituenţi , dintr-un ribozid alcătuit din 5,6 –

dimetilbenzimidazol unit la atomul central de cobalt, o moleculă de riboză

fosforilată în C3 şi aminopropanol legat de o catenălaterală a ciclului D al

nucleului tatrapirolic.

Page 115: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

115

Vitamina B12 este necesară pentru dezvoltarea normală a globulelor roşii, ca

factor de creştere pentru copii împreună cu acidul folic. Este implicată în

metilarea homocistinei la metionină, în biosinteza purinelor şi pirimidinelor.

Surse de vitamină B12 sunt carnea şi organele de la animalele abatorizate,

laptele, peştele, carnea de pasăre.

Deficitul de vitamină B12 conduce la anemie pernicioasă.

Vitamina C mai este cunoscută şi sub denumirea de acid ascorbic, factor

antiscorbutic, acidul cevitaminic.

Structura moleculei de acid ascorbic este înrudită cu cea a hexozelor. De

fapt el poate fi considerat drept γ – lactona unui acid hexuronic, numit acid L-

glulonic.

Acidul ascorbic, trece reversibil în acid dehidroascorbic, ambele substanţe

având activitate vitaminică.

Page 116: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

116

Vitamina C intervine în

numeroase procese printre

care amintim: formarea

proteinelor stromale

(colagen, elastină), dentinei

şi oseinei, deci participă la

formarea dinţilor, oaselor şi

formarea calusului în cazul

fracturilor; menţinerea integrităţii capilarelor; intervenţie în metabolismul

aminoacizilor aromatici; hidroxilarea dopaminei, a steroizilor; influenţează

producţia de hormoni adrenocorticali, insulină; menţine activitatea normală a

succindehidrogenazei miocardului şi muşchilor scheletari, precum şi a

fosfatazei serice la copii.

Surse bogate în vitamina C sunt măceşele, cătina albă, varza, pătrunjel,

urzici, spanac, conopidă, ardei roşu şi verde, varză roşie, vinete, etc.

La deficienţe în vitamina C se instalează scorbutul care se manifestă prin

slăbiciune, slăbirea gingiilor, pierderea dinţilor, resorbţia dentinei, umflarea

încheieturilor şi hemoragii în diferite ţesuturi; apariţia anemiei feriprive;

fracturi la periferia osului şi hemoragii sub periost; fragilitate crescută a

capilarelor.

Acidul para-aminobenzoic se mai numeşte factor achromotrichial, factor de

creştere a puiului de găină, factorul P de creştere a bacteriilor, factor Bx,

vitamina H, vitamina H2, Gerovital H3, Aslavital.

Acidul para-aminobenzoic este

coenzima tirozinazei şi

îndeplineşte următoarele funcţii:

participă la structura acizilor

folici şi folinici; are rol protector

asupra acizilor graşi esenţiali, adrenalinei, vitaminelor A şi E faţă de oxidare;

protejează pielea faţă de arsurile solare; are acţiune antiinfecţioasă generală;

stimulează anabolismul substanţelor, având efect de „reîntinerire”, în

geriatrie; stimulează transformarea glicogenului în glucoză.

Surse bogate de acid para-aminobenzoic sunt ficatul de vită, soia,

asparagus, varza, peştele, germeni de grâu şi porumb, spanacul, drojdiile.

H2N COOH

Acid para-aminobenzoic

O

CCCCC

C

O

HO

OHOH

HH

H2 OH H2 OH

CCCCC

C

O

HO HH

OO

O-2H

+2H

Acid ascorbic Acid dehidroascorbic

Page 117: Biochimia Prod Alim

Vitamine

Biochimia produselor alimentare

117

Inozitolul se mai numeşte factor anti-alopecia la şoarece, Bios1, zahărul

muşchiului. Numai sub formă inactivă mezo

(mioinozitolul) este biologic activă. Se

consideră că intervine în metabolismul

hidraţilor de carbon şi grăsimilor.

În cantităţi mai mari se găseşte în creierul şi

inima de vită, portocale, pepene galben,

grapefruit, mazăre verde şi uscată, struguri,

germeni de grâu.

Colina este considerată ca o vitamină fiind o substanţă care transferă

gruparea metil în vederea formării metioninei din homocisteină.

Intervine în sinteza fosfolipidelor, fiind

componentă a lecitinelor dar şi a

sfingomielinelor. De asemenea stimulează

oxidarea acizilor graşi superiori şi a

colesterolului.

Surse importante de colină sunt ficatul de vită, soia, asparagus, varză, peşte,

germeni de grâu şi porumb, gălbenuş de ou, rinichi.

H

H

H

H

HH

OH

OH

OH

OH

OH

Inozitol

HO CH2 CH2 NCH3CH3CH3HO

Colina

Page 118: Biochimia Prod Alim

Bibliografie

Biochimia produselor alimentare

118

BIBLIOGRAFIE

1. CHEFTEL, J. C., CHEFTEL, H., BESANCON, P., 1977.

Introduction á la Biochimie et á la téchnologie des aliments. Technique

et Documentation, Paris ;

2. COSTIN, G. M., SEGAL, R. 1999. Alimente funcţionale. Ed.

Academica, Galaţi ;

3. CRISTEA POPA, E., POPESCU, A., TRUŢIA, E., DINU, V.,

1991. Tratat de biochimie medicală. vol.I, Ed. Medicală, Bucureşti ;

4. DICULESCU, I., ş.a. 1983. Biologie celulară. Ed. Did. şi

Pedag., Bucureşti;

5. DUMITRU, I. F., MAGER, S., TURCU, A., 1973. Biochimie

generală. Ed. Did. şi Pedag., Bucureşti;

6. GÂRBAN, Z., 1996. Tratat elementar de biochimie. Vol. I, Ed.

Mirton;

7. GÂRBAN, Z., 1999 vol. I, 2002 vol. II. Biochimie. Tratat

comprehensiv. Ed. Did. şi Pedag.;

8. KOOLMAN, J., ROHM, K. H., 1995. Atlas de „Poche de

Biochimie”. Médicine-Science, Flammarion;

9. KRETOVICI, V. L., 1980. Biochimia rastenii. Visşaia şcola,

Moskwa;

10. LEHNINGER, Vol. I, 1987, Vol. II, 1992. A. L., Biochimie. Ed.

Tehnică, Bucureşti;

11. MANTA, I., 1968. Biochimie medicală. Ed. Did. şi Pedag.,

Bucureşti;

12. ROSETTI-COLTOIU, M., MITREA, N., 1987. Biochimie. Ed.

Did. şi Pedag., Bucureşti;

13. SEGAL, R., 1998. Biochimia produselor alimentare. vol. I, vol.

II, Ed. Alma, Galaţi;

14. TAMAS, V., ŞERBAN, M., 1981. Biochimie medicală veterinară.

Ed. Did. şi Pedag., Bucureşti;

15. VOET, D., VOET, J. D., 1989. Biochemistry. John Wiley and

sons, New York;


Recommended